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- PDB-8bux: Rab-binding domain of human MiniBAR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bux
タイトルRab-binding domain of human MiniBAR
要素Granule associated Rac and RHOG effector protein 1
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Rac effector / Rab effector
機能・相同性
機能・相同性情報


CCR4-NOT complex binding / Rac protein signal transduction / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / P-body / small GTPase binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF4745 / Granule associated Rac and RHOG effector protein 1 / Domain of unknown function (DUF4745)
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Granule associated Rac and RHOG effector protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Pylypenko, O. / Hammich, H. / Houdusse, A.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-18-CE13-0024-02 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-20-CE18-0016-02 フランス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: MiniBAR/KIAA0355 is a dual Rac and Rab effector that controls actin contractility and trafficking for successful ciliogenesis
著者: Shaughnessy, R. / Serres, M. / Escot, S. / Hammich, H. / Cuvelier, F. / Rocancourt, M. / Verdon, Q. / Gaffuri, A. / Sourigues, Y. / Malherbe, G. / Velikovsky, L. / Chardon, F. / Thinevez, J. ...著者: Shaughnessy, R. / Serres, M. / Escot, S. / Hammich, H. / Cuvelier, F. / Rocancourt, M. / Verdon, Q. / Gaffuri, A. / Sourigues, Y. / Malherbe, G. / Velikovsky, L. / Chardon, F. / Thinevez, J. / Callebaut, I. / Formstecher, E. / Houdusse, A. / David, N. / Pylypenko, O. / Echard, A.
履歴
登録2022年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Granule associated Rac and RHOG effector protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8915
ポリマ-36,6011
非ポリマー2904
4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area620 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area15000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.388, 123.956, 38.068
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-825-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Granule associated Rac and RHOG effector protein 1 / GARRE1


分子量: 36600.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GARRE1, KIAA0355 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15063
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.81 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.856→28.58 Å / Num. obs: 24856 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.06 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.856→1.888 Å / Num. unique obs: 4668 / CC1/2: 0.849

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.86→28.58 Å / SU ML: 0.1573 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.8547
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 1210 4.87 %
Rwork0.1649 23639 -
obs0.1672 24849 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 34.67 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→28.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2162 0 19 252 2433
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00992257
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05183067
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0531359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064402
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1795837
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.930.27311430.25192586X-RAY DIFFRACTION99.96
1.93-2.020.25991290.19622594X-RAY DIFFRACTION99.71
2.02-2.120.21191290.18022590X-RAY DIFFRACTION99.85
2.12-2.260.18061270.15662611X-RAY DIFFRACTION99.74
2.26-2.430.19231400.1552582X-RAY DIFFRACTION99.63
2.43-2.680.19391320.15972608X-RAY DIFFRACTION99.35
2.68-3.060.23121290.16152630X-RAY DIFFRACTION99.39
3.06-3.860.20431370.14432669X-RAY DIFFRACTION99.4
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4598477366480.1077369143-0.1241467379350.5473975078390.01170591579480.835550978808-0.07025227599630.04978796938290.0476535556431-0.1042026687480.0157535299023-0.00759850391019-0.0705784653638-0.04921558811511.98640061479E-50.1749218839380.0245763876581-0.01481503672890.1974967767710.01451704554130.20315478868649.556447232362.014416177749.3956921851
20.09670732899810.1019516942420.07675261777761.01215974170.4227236676220.2196789866220.0260444031930.00265136328135-0.07648436358180.08014926854120.0291194517891-0.2411924248270.174691574167-0.02993590691692.20121170877E-50.258690401183-0.0133230787881-0.005495078214750.2032185941370.01239563662130.22606367727148.790535278635.075763254647.4786351856
30.6261400988160.2668393255190.2489502894361.45894859211-0.07240337158020.233509513726-0.020347815577-0.0285471388077-0.0482754674804-0.100821420644-0.0428990998180.147439802340.0985297635997-0.236432567752-0.000415378202420.196506165594-0.0444037348680.008624285150920.2035148259860.004730222681560.18481830386141.844204556542.41477485845.8594009484
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 220 through 312 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 313 through 426 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 427 through 543 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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