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- PDB-8bnt: The DH domain of ARHGEF2 bound to RhoA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bnt
タイトルThe DH domain of ARHGEF2 bound to RhoA
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 2
  • Transforming protein RhoA
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / GTP / GDP / Guanine / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


asymmetric neuroblast division / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction ...asymmetric neuroblast division / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / cellular response to muramyl dipeptide / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of neuron migration / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / negative regulation of microtubule depolymerization / regulation of Rho protein signal transduction / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of necroptotic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / cellular hyperosmotic response / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / motor neuron apoptotic process / odontogenesis / ossification involved in bone maturation / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / myosin binding / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / regulation of neuron projection development / RHOC GTPase cycle / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / RHOA GTPase cycle / mitotic spindle assembly / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / bicellular tight junction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / RHO GTPases activate PKNs / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / actin filament organization / secretory granule membrane / guanyl-nucleotide exchange factor activity
類似検索 - 分子機能
ARHGEF2, PH domain / : / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain ...ARHGEF2, PH domain / : / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Transforming protein RhoA / Rho guanine nucleotide exchange factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Grosjean, H. / Bountra, C. / von Delft, F. / Brennan, P.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)5U54AG065187-03 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The DH domain of ARHGEF2 bound to RhoA
著者: Bradshaw, W.J. / Katis, V.L. / Grosjean, H. / Bountra, C. / von Delft, F. / Brennan, P.E.
履歴
登録2022年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.seq_align_beg
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Rho guanine nucleotide exchange factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,65122
ポリマ－49,5702
非ポリマー1,08120
水8,125451
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6160 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)71.432, 71.432, 196.527
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-505-

FMT

21B-872-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA / Rho cDNA clone 12 / h12


分子量: 20925.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARH12, ARHA, RHO12 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P61586, small monomeric GTPase
#2: タンパク質 Rho guanine nucleotide exchange factor 2 / Guanine nucleotide exchange factor H1 / GEF-H1 / Microtubule-regulated Rho-GEF / Proliferating cell ...Guanine nucleotide exchange factor H1 / GEF-H1 / Microtubule-regulated Rho-GEF / Proliferating cell nucleolar antigen p40


分子量: 28644.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF2, KIAA0651, LFP40 / プラスミド: pNIC-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92974
#3: 化合物
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 451 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 2.6 M sodium formate, 100 mM Tris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9212 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9212 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→71.43 Å / Num. obs: 101036 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 45.8 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.072 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 22.9 % / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 4914 / CC1/2: 0.403 / Rpim(I) all: 3.132 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4D0N

4d0n


解像度: 1.4→57.845 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.97 / SU B: 2.471 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.051 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1751 2000 1.982 %
Rwork0.1297 98884 -
all0.131 --
obs-100884 99.972 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 19.506 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.307 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.307 Å2-0 Å2
3----0.614 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→57.845 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3427 0 65 451 3943
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0123811
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0163578
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.641.6525163
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6091.5678412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5665499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg8.248532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.24510742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.66510185
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024383
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02737
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2560.2652
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1780.22966
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.21735
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0740.21813
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2440.2286
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1550.222
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1710.299
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1980.237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9091.7411804
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.911.7421805
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.5472.6142270
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.5462.6162271
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.7372.3652007
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.6022.3391978
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0913.2892858
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other6.0913.2892859
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.51230.4024231
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.45126.8044106
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.1537389
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.4-1.4360.3061510.30971600.30873190.9140.91199.89070.312
1.436-1.4760.3151460.2670090.26171560.930.94699.9860.258
1.476-1.5180.2561320.21468570.21569910.9590.96699.97140.206
1.518-1.5650.2581380.19666290.19767680.9520.97199.98520.181
1.565-1.6160.1991200.16264490.16265700.9740.98199.98480.143
1.616-1.6730.1941340.14262390.14363780.9740.98699.92160.123
1.673-1.7360.1741280.12460370.12561670.980.98999.96760.105
1.736-1.8070.1511010.11258280.11359300.9870.99199.98310.094
1.807-1.8870.1831050.10655890.10756960.980.99299.96490.089
1.887-1.9790.1661380.10253360.10354740.9830.9931000.088
1.979-2.0860.12890.08950820.08951730.9910.99599.96130.078
2.086-2.2130.131030.08748500.08849530.9920.9961000.08
2.213-2.3650.125810.08845750.08946560.990.9951000.081
2.365-2.5540.152850.08942870.0943720.9870.9951000.083
2.554-2.7980.169840.11339360.11440200.9850.9921000.107
2.798-3.1270.165830.12535840.12636670.9840.991000.121
3.127-3.6090.158630.11832080.11932710.9820.9921000.118
3.609-4.4160.156480.11427390.11427870.9860.9921000.118
4.416-6.2260.204390.15521790.15622180.9840.9891000.162
6.226-57.8450.226320.21213110.21313450.9780.96999.85130.265

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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