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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 8bds | |||||||||
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Title | Ternary complex between VCB, BRD4-BD1 and PROTAC 48 | |||||||||
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![]() | LIGASE / PROTAC / degrader / complex / E3 ligase / VHL / VCB | |||||||||
Function / homology | ![]() regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex ...regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / transcription elongation factor activity / target-directed miRNA degradation / elongin complex / VCB complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular non-membrane-bounded organelle / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / RNA polymerase II C-terminal domain binding / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / negative regulation of DNA damage checkpoint / P-TEFb complex binding / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / negative regulation by host of viral transcription / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / negative regulation of signal transduction / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / histone reader activity / negative regulation of autophagy / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / transcription corepressor binding / condensed nuclear chromosome / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / lysine-acetylated histone binding / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / cell morphogenesis / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Evasion by RSV of host interferon responses / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / p53 binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / chromosome / Neddylation / Replication of the SARS-CoV-2 genome / regulation of inflammatory response / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA-binding transcription factor binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / protein stabilization / transcription cis-regulatory region binding / protein ubiquitination / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Sorrell, F.J. / Mueller, J.E. / Lehmann, M. / Wegener, A. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Systematic Potency and Property Assessment of VHL Ligands and Implications on PROTAC Design. Authors: Krieger, J. / Sorrell, F.J. / Wegener, A.A. / Leuthner, B. / Machrouhi-Porcher, F. / Hecht, M. / Leibrock, E.M. / Muller, J.E. / Eisert, J. / Hartung, I.V. / Schlesiger, S. | |||||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 8bdiC ![]() 8bdjC ![]() 8bdlC ![]() 8bdmC ![]() 8bdnC ![]() 8bdoC ![]() 8bdtC ![]() 8bdxC ![]() 8bebC ![]() 3mxfS ![]() 5nw1S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 11748.406 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 10974.616 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 18702.291 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
#4: Protein | Mass: 15099.380 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 4 types, 407 molecules ![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/QIY.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/QIY.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | ChemComp-EDO / #7: Chemical | ChemComp-QIY / ( | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.26 Å3/Da / Density % sol: 62.23 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 1.4M Ammonium Sulfate, 4% (w/v) glycerol, 0.1M HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 18, 2022 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.718→68.443 Å / Num. obs: 63052 / % possible obs: 95.9 % / Redundancy: 9.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 593475 |
Reflection shell | Resolution: 1.718→1.871 Å / Redundancy: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 1.399 / Num. unique obs: 3152 / CC1/2: 0.621 / Rpim(I) all: 0.483 / Rrim(I) all: 1.481 / % possible all: 69.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5nw1, 3mxf Resolution: 1.72→68.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 4.377 / SU ML: 0.07 / SU R Cruickshank DPI: 0.1005 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.1 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 124.25 Å2 / Biso mean: 37.641 Å2 / Biso min: 18.89 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.72→68.44 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.72→1.763 Å / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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