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- PDB-8bc2: Ligand-Free Structure of the decameric sulfofructose transaldolas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bc2
タイトルLigand-Free Structure of the decameric sulfofructose transaldolase BmSF-TAL
要素Transaldolase
キーワードTRANSFERASE / transaldolase / cryo-EM / decamer / sulfofructose
機能・相同性6-deoxy-6-sulfo-D-fructose transaldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase, archaeal/bacterial / transaldolase activity / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / Transaldolase/Fructose-6-phosphate aldolase / aldehyde-lyase activity / Aldolase-type TIM barrel / carbohydrate metabolic process / 6-deoxy-6-sulfo-D-fructose transaldolase
機能・相同性情報
生物種Bacillus aryabhattai (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Snow, A.J.D. / Sharma, M. / Blaza, J. / Davies, G.J.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Leverhulme TrustRPG-2017-190 英国
Wellcome Trust206161/Z/17/Z 英国
UK Research and Innovation (UKRI)MR/T040742/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Structure and mechanism of sulfofructose transaldolase, a key enzyme in sulfoquinovose metabolism.
著者: Alexander J D Snow / Mahima Sharma / Palika Abayakoon / Spencer J Williams / James N Blaza / Gideon J Davies /
要旨: Sulfoquinovose (SQ) is a key component of plant sulfolipids (sulfoquinovosyl diacylglycerols) and a major environmental reservoir of biological sulfur. Breakdown of SQ is achieved by bacteria through ...Sulfoquinovose (SQ) is a key component of plant sulfolipids (sulfoquinovosyl diacylglycerols) and a major environmental reservoir of biological sulfur. Breakdown of SQ is achieved by bacteria through the pathways of sulfoglycolysis. The sulfoglycolytic sulfofructose transaldolase (sulfo-SFT) pathway is used by gut-resident firmicutes and soil saprophytes. After isomerization of SQ to sulfofructose (SF), the namesake enzyme catalyzes the transaldol reaction of SF transferring dihydroxyacetone to 3C/4C acceptors to give sulfolactaldehyde and fructose-6-phosphate or sedoheptulose-7-phosphate. We report the 3D cryo-EM structure of SF transaldolase from Bacillus megaterium in apo and ligand bound forms, revealing a decameric structure formed from two pentameric rings of the protomer. We demonstrate a covalent "Schiff base" intermediate formed by reaction of SF with Lys89 within a conserved Asp-Lys-Glu catalytic triad and defined by an Arg-Trp-Arg sulfonate recognition triad. The structural characterization of the signature enzyme of the sulfo-SFT pathway provides key insights into molecular recognition of the sulfonate group of sulfosugars.
履歴
登録2022年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transaldolase
B: Transaldolase
C: Transaldolase
D: Transaldolase
E: Transaldolase
F: Transaldolase
G: Transaldolase
H: Transaldolase
I: Transaldolase
J: Transaldolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)244,43510
ポリマ－244,43510
非ポリマー00
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area39580 Å2
ΔGint-271 kcal/mol
Surface area69110 Å2

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要素

#1: タンパク質
Transaldolase


分子量: 24443.545 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus aryabhattai (バクテリア)
遺伝子: HNP21_000079 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A7W3N5X5, transaldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Decameric complex of BmSF-TAL in a ligand-free state.
タイプ: CELL / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Priestia megaterium DSM 319 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
詳細: Buffer was clarified in a 0.22um filter and used for final SEC polishing.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
150 mMTRISC4H11NO31
2200 mMNaClNaCl1
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 30 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.68 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4690
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
2EPU画像取得
4RELIONCTF補正
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 153063
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 59063 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00415660
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51421248
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1262300
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442580
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042478

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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