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- PDB-8bbu: Crystal structure of medical leech destabilase (high salt) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bbu
タイトルCrystal structure of medical leech destabilase (high salt)
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / lysozyme / muramidase / isopeptidase / glycosidase / antibacterial
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis / metabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Invertebrate-type lysozyme / Destabilase / Invertebrate (I)-type lysozyme domain profile. / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / lysozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Hirudo medicinalis (医用ビル)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Marin, E. / Bukhdruker, S. / Manuvera, V. / Kornilov, D. / Zinovev, E. / Bobrovsky, P. / Lazarev, V. / Borshchevskiy, V.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation075-15-2021-1354 ロシア
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2023
タイトル: Structural insights into thrombolytic activity of destabilase from medicinal leech.
著者: Marin, E. / Kornilov, D.A. / Bukhdruker, S.S. / Aleksenko, V.A. / Manuvera, V.A. / Zinovev, E.V. / Kovalev, K.V. / Shevtsov, M.B. / Talyzina, A.A. / Bobrovsky, P.A. / Kuzmichev, P.K. / ...著者: Marin, E. / Kornilov, D.A. / Bukhdruker, S.S. / Aleksenko, V.A. / Manuvera, V.A. / Zinovev, E.V. / Kovalev, K.V. / Shevtsov, M.B. / Talyzina, A.A. / Bobrovsky, P.A. / Kuzmichev, P.K. / Mishin, A.V. / Gushchin, I.Y. / Lazarev, V.N. / Borshchevskiy, V.I.
履歴
登録2022年10月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年2月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,36314
ポリマ－27,3952
非ポリマー96712
水6,431357
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area12140 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)27.440, 36.170, 61.390
Angle α, β, γ (deg.)106.809, 92.582, 95.491
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme


分子量: 13697.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hirudo medicinalis (医用ビル) / プラスミド: pcDNA3.4 TOPO / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q25091, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 357 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2.9 M sodium malonate, 6.4 mM NNN-triacetylchitotriose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97242 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97242 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→34.43 Å / Num. obs: 82406 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 9.4 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 9.22
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.1-1.133.61.6556730.6880.71984.7
1.13-1.163.42.0556780.7870.56586.3
1.16-1.193.62.4555990.8190.49387.9
1.19-1.233.72.7654760.8570.45288.5
1.23-1.273.63.1754060.8860.39189.4
1.27-1.313.53.4752250.8940.35989
1.31-1.363.64.0950230.920.31589.9
1.36-1.423.85.0249130.9480.26191.5
1.42-1.483.76.347580.9640.21291.5
1.48-1.563.77.4945290.9770.17491.8
1.56-1.643.59.2342120.9810.13789
1.64-1.743.811.0842010.9870.1294.2
1.74-1.863.813.1539280.990.10193.7
1.86-2.013.71636670.9930.08193.8
2.01-2.23.519.532680.9960.06392.2
2.2-2.463.622.7730470.9970.05493.6
2.46-2.843.826.0127560.9970.04796.4
2.84-3.483.730.8223100.9980.03895.4
3.48-4.923.533.8217250.9980.03592.4
4.92-34.433.935.0510120.9980.03899.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS20161205データ削減
XSCALE20191015データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.18_3855モデル構築
PHENIX1.18_3855精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DQA

2dqa


解像度: 1.1→34.43 Å / SU ML: 0.0792 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 14.847
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1554 1991 2.42 %
Rwork0.1248 80406 -
obs0.1255 82397 90.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 14.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→34.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1801 0 64 357 2222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00842128
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16712878
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0924281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082392
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2223803
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1-1.130.23631200.20995304X-RAY DIFFRACTION84.67
1.13-1.160.23181450.18735515X-RAY DIFFRACTION86.23
1.16-1.190.17841360.16935565X-RAY DIFFRACTION87.63
1.19-1.230.19431460.15765574X-RAY DIFFRACTION88.53
1.23-1.270.16811300.1455749X-RAY DIFFRACTION89.61
1.27-1.330.15451210.14045588X-RAY DIFFRACTION88.35
1.33-1.390.19671560.1265808X-RAY DIFFRACTION91.23
1.39-1.460.15711430.10695826X-RAY DIFFRACTION91.76
1.46-1.550.12861580.09765786X-RAY DIFFRACTION91.67
1.55-1.670.12661470.09265746X-RAY DIFFRACTION90.37
1.67-1.840.11711430.1015991X-RAY DIFFRACTION94.01
1.84-2.10.16761520.10575937X-RAY DIFFRACTION93.75
2.1-2.650.13731440.12695944X-RAY DIFFRACTION93.69
2.65-34.430.15791500.13016073X-RAY DIFFRACTION95.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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