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万見
- PDB-8bb1: T3 SAM lyase in complex with S-adenosylmethionine synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bb1
タイトルT3 SAM lyase in complex with S-adenosylmethionine synthase
要素
  • S-Adenosylmethionine lyase
  • S-adenosylmethionine synthase
キーワードLYASE / SAM lyase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


S-adenosyl-L-methionine lyase / S-adenosyl-L-methionine lyase activity / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine cycle / S-adenosylmethionine biosynthetic process / potassium ion binding / one-carbon metabolic process / transferase activity / magnesium ion binding ...S-adenosyl-L-methionine lyase / S-adenosyl-L-methionine lyase activity / methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine cycle / S-adenosylmethionine biosynthetic process / potassium ion binding / one-carbon metabolic process / transferase activity / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
S-adenosyl-L-methionine hydrolase / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain ...S-adenosyl-L-methionine hydrolase / S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
S-Adenosylmethionine lyase / S-adenosylmethionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T3 (ファージ)
Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Triguis, S. / Selmer, M.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2017-03827 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg FoundationEvolution of new genes and proteins スウェーデン
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2023
タイトル: Phage T3 overcomes the BREX defense through SAM cleavage and inhibition of SAM synthesis by SAM lyase.
著者: Aleksandr Andriianov / Silvia Trigüis / Alena Drobiazko / Nicolas Sierro / Nikolai V Ivanov / Maria Selmer / Konstantin Severinov / Artem Isaev /
要旨: Bacteriophage T3 encodes a SAMase that, through cleavage of S-adenosyl methionine (SAM), circumvents the SAM-dependent type I restriction-modification (R-M) defense. We show that SAMase also allows ...Bacteriophage T3 encodes a SAMase that, through cleavage of S-adenosyl methionine (SAM), circumvents the SAM-dependent type I restriction-modification (R-M) defense. We show that SAMase also allows T3 to evade the BREX defense. Although SAM depletion weakly affects BREX methylation, it completely inhibits the defensive function of BREX, suggesting that SAM could be a co-factor for BREX-mediated exclusion of phage DNA, similar to its anti-defense role in type I R-M. The anti-BREX activity of T3 SAMase is mediated not just by enzymatic degradation of SAM but also by direct inhibition of MetK, the host SAM synthase. We present a 2.8 Å cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of the eight-subunit T3 SAMase-MetK complex. Structure-guided mutagenesis reveals that this interaction stabilizes T3 SAMase in vivo, further stimulating its anti-BREX activity. This work provides insights in the versatility of bacteriophage counterdefense mechanisms and highlights the role of SAM as a co-factor of diverse bacterial immunity systems.
履歴
登録2022年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase
B: S-adenosylmethionine synthase
C: S-adenosylmethionine synthase
D: S-adenosylmethionine synthase
E: S-Adenosylmethionine lyase
F: S-Adenosylmethionine lyase
G: S-Adenosylmethionine lyase
H: S-Adenosylmethionine lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,58912
ポリマ－239,4478
非ポリマー1424
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration, Gel filtration and mass photometry confirms the stoichiometry of the complex.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
S-adenosylmethionine synthase / AdoMet synthase / MAT / Methionine adenosyltransferase


分子量: 41998.508 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0A817, methionine adenosyltransferase
#2: タンパク質
S-Adenosylmethionine lyase / ADOMetase / Adenosylmethionine lyase / SAMase


分子量: 17863.264 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T3 (ファージ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Top10 / 参照: UniProt: P07693, EC: 2.5.1.4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1T3 SAM lyase in complex with E. coli S-adenosylmethionine synthase.COMPLEXT3 SAM lyase was recombinantly expressed in E. coli Top10 and co-purified in complex with S-adenosylmethionine synthase from the host.#1-#20RECOMBINANT
2S-adenosylmethionine synthase in complex with T3 SAM lyase.COMPLEXT3 SAM lyase was recombinantly expressed in E. coli Top10 and co-purified in complex with S-adenosylmethionine synthase from the host.#1-#21NATURAL
3T3 SAM lyase in complex with S-adenosylmethionine synthase.COMPLEXT3 SAM lyase was recombinantly expressed in E. coli Top10 and co-purified in complex with S-adenosylmethionine synthase from the host.#1-#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.239 MDaYES
210.239 MDaYES
310.239 MDaYES
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Enterobacteria phage T3 (ファージ)10759
32Escherichia coli (大腸菌)562Top10
43Enterobacteria phage T3 (ファージ)10759
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株
21Escherichia coli (大腸菌)562Top10
32Escherichia coli (大腸菌)562Top10
43Escherichia coli (大腸菌)562Top10
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMTris(Hydroxymethyl)aminomethaneNH2C(CH2OH)31
2150 mMSodium chlorideNaCl1
32.5 mM2-MercaptoethanolHSCH2CH2OH1
試料濃度: 0.125 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Blotting for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Calibrated defocus min: 350 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 47.75 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5447
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 5760 / 縦: 4092

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3粒子像選択
2EPU2.11画像取得
4cryoSPARC3CTF補正
7Coot0.9.3モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
10cryoSPARC3初期オイラー角割当
11cryoSPARC3最終オイラー角割当
12cryoSPARC3分類
13cryoSPARC3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1445186
対称性点対称性: D2 (2回x2回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 244912 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 1P7L

1p7l

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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