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- PDB-8b87: Crystal structure of Scribble PDZ1 with human papillomavirus stra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b87
タイトルCrystal structure of Scribble PDZ1 with human papillomavirus strain 16 E6 peptide
要素
  • Protein E6
  • Protein scribble homolog
キーワードPROTEIN BINDING / Scribble / human papillomavirus / E6 / PDZ domain / cell polarity
機能・相同性
機能・相同性情報


: / extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration ...: / extrinsic component of postsynaptic density membrane / neurotransmitter receptor transport postsynaptic membrane to endosome / establishment of T cell polarity / apoptotic process involved in morphogenesis / establishment of apical/basal cell polarity / cochlear nucleus development / synaptic vesicle targeting / Scrib-APC-beta-catenin complex / astrocyte cell migration / polarized epithelial cell differentiation / protein localization to adherens junction / myelin sheath abaxonal region / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / cell-cell contact zone / mammary gland duct morphogenesis / post-anal tail morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / activation of GTPase activity / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / auditory receptor cell stereocilium organization / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / positive regulation of receptor recycling / positive chemotaxis / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / receptor clustering / negative regulation of activated T cell proliferation / CDC42 GTPase cycle / immunological synapse / synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of mitotic cell cycle / signaling adaptor activity / Asymmetric localization of PCP proteins / neural tube closure / PDZ domain binding / adherens junction / wound healing / cell-cell adhesion / positive regulation of type II interferon production / cell-cell junction / cell migration / presynapse / cell junction / lamellipodium / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / basolateral plasma membrane / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / cell population proliferation / host cell cytoplasm / postsynaptic density / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain ...E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Leucine Rich Repeat / Leucine-rich repeats, bacterial type / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / PDZ domain / Leucine-rich repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
AMMONIUM ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / beta-D-talopyranose / Protein E6 / Protein scribble homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Stewart, B.Z. / Kvansakul, M.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1103871 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FT130101349 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Scribble PDZ1 with human papillomavirus strain 16 E6 peptide
著者: Stewart, B.Z. / Caria, S. / Humbert, P.O. / Kvansakul, M.
履歴
登録2022年10月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein scribble homolog
B: Protein scribble homolog
C: Protein E6
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,77415
ポリマ－27,6214
非ポリマー1,15311
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)74.620, 31.140, 91.760
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.560, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1051-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 721 through 731 or (resid 732...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 721 through 734 or resid 737...
d_1ens_2chain "C"
d_2ens_2chain "D"

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1ARGARGGLNGLNAA721 - 73426 - 39
d_12ens_1GLYGLYGLYGLYAA737 - 74742 - 52
d_13ens_1THRTHRVALVALAA749 - 76354 - 68
d_14ens_1GLUGLUGLUGLUAA765 - 81470 - 119
d_21ens_1ARGARGGLNGLNBB721 - 73426 - 39
d_22ens_1GLYGLYGLYGLYBB737 - 74742 - 52
d_23ens_1THRTHRVALVALBB749 - 76354 - 68
d_24ens_1GLUGLUGLUGLUBB765 - 81470 - 119
d_11ens_2SERSERLEULEUCC97 - 1052 - 10
d_21ens_2SERSERLEULEUDD97 - 1052 - 10

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.733203212677, -0.637654423117, 0.236241159835), (-0.649985726294, 0.555088537467, -0.519033015507), (0.199828938179, -0.534110056311, -0.821458972325)-48.4218662749, -4.47115874763, 46.0998575431
2given(-0.727876663286, -0.64741156303, 0.225950948435), (-0.651620297412, 0.550460294484, -0.521904638988), (0.213510072466, -0.527116431399, -0.82253371767)-48.109470321, -4.49357541542, 46.0626160944

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 5分子 ABCD

#1: タンパク質 Protein scribble homolog / Scribble / hScrib / Protein LAP4


分子量: 12574.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SCRIB, CRIB1, KIAA0147, LAP4, SCRB1, VARTUL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Codon+ / 参照: UniProt: Q14160
#2: タンパク質・ペプチド Protein E6


分子量: 1236.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: A0A384KQK8
#3: 糖 ChemComp-SDY / beta-D-talopyranose / beta-D-talose / D-talose / talose / beta-D-talopyranosose / β-D-タロピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DTalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-talopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-TalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
TalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 92分子

#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-NH4 / AMMONIUM ION / アンモニウム


分子量: 18.038 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: H4N
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.95 % / 解説: Rod
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium Fluoride, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.5, 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.57 Å / Num. obs: 13792 / % possible obs: 98.86 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 33.63 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.07899 / Net I/σ(I): 8.11
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.8362 / Num. unique obs: 1385 / CC1/2: 0.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MTV

6mtv


解像度: 2→35.57 Å / SU ML: 0.2476 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.2947
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2555 723 5.24 %
Rwork0.2196 13068 -
obs0.2216 13791 98.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 49.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1545 0 76 82 1703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00221635
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.46992167
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0466241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0074282
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3269622
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.688721807231
ens_2d_2CX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.24382424058
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.150.31391450.29022577X-RAY DIFFRACTION99.49
2.15-2.370.28931370.24362626X-RAY DIFFRACTION98.89
2.37-2.710.26581290.23692601X-RAY DIFFRACTION99.16
2.71-3.420.27121510.21782601X-RAY DIFFRACTION98.74
3.42-35.570.2311610.19982663X-RAY DIFFRACTION98.19
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.8202922351 Å / Origin y: 0.74938457573 Å / Origin z: 21.3433728376 Å
111213212223313233
T0.274239482256 Å2-0.020332319139 Å2-0.0349186507199 Å2-0.280942719682 Å2-0.0125689581957 Å2--0.248336175533 Å2
L4.25256693201 °20.774525304672 °2-0.685033300734 °2-0.47502778635 °2-0.771158539461 °2--1.80183509871 °2
S0.140914756122 Å °-0.787356067351 Å °-0.0306838581734 Å °0.129047976491 Å °-0.128264294839 Å °0.00773779984416 Å °-0.0392848777017 Å °-0.0370806852172 Å °-0.0144396121083 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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