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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8b4k | ||||||
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タイトル | Rfa1-N-terminal domain in complex with phosphorylated Ddc2 | ||||||
![]() | Replication factor A protein 1 | ||||||
![]() | PROTEIN BINDING / Complex / OB-fold / Replication Protein A / DNA damage response / Replication | ||||||
機能・相同性 | ![]() heteroduplex formation / sporulation / : / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / Translesion Synthesis by POLH / Activation of the pre-replicative complex / telomere maintenance via recombination ...heteroduplex formation / sporulation / : / DNA replication factor A complex / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / telomere maintenance via telomere lengthening / Removal of the Flap Intermediate / Translesion Synthesis by POLH / Activation of the pre-replicative complex / telomere maintenance via recombination / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / mitotic recombination / Activation of ATR in response to replication stress / Termination of translesion DNA synthesis / reciprocal meiotic recombination / DNA unwinding involved in DNA replication / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / DNA topological change / telomere maintenance via telomerase / Dual incision in TC-NER / telomere maintenance / condensed nuclear chromosome / nucleotide-excision repair / double-strand break repair via homologous recombination / establishment of protein localization / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / DNA replication / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / mRNA binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yates, L.A. / Zhang, X. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: A DNA damage-induced phosphorylation circuit enhances Mec1 ATR Ddc2 ATRIP recruitment to Replication Protein A. 著者: Yates, L.A. / Tannous, E.A. / Morgan, R.M. / Burgers, P.M. / Zhang, X. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 276.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 188.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8b4jC ![]() 5ombS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15251.147 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RFA1, BUF2, RPA1, YAR007C, FUN3 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P22336 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.93 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 詳細: 0.2M Lithium chloride, 0.1M Sodium acetate, pH 5.0, 20% w/v PEG 6000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→54.51 Å / Num. obs: 54483 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 19.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.292 / Num. unique obs: 5391 / % possible all: 98.9 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 5omb 解像度: 1.55→54.51 Å / SU ML: 0.1395 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.5162 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 36.58 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→54.51 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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