[日本語] English
万見
- PDB-8b2f: SH3-like cell wall binding domain of the GH24 family muramidase f... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b2f
タイトルSH3-like cell wall binding domain of the GH24 family muramidase from Trichophaea saccata in complex with triglycine
要素
  • GLY-GLY-GLY
  • SH3-like cell wall binding domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / SH3-like / muramidase / peptidoglycan / cell wall binding domain
生物種Trichophaea saccata (菌類)
Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.183 Å
データ登録者Moroz, O.V. / Blagova, E. / Lebedev, A.A. / Skov, L.K. / Pache, R.A. / Schnorr, K.M. / Kiemer, L. / Nymand-Grarup, S. / Ming, L. / Ye, L. ...Moroz, O.V. / Blagova, E. / Lebedev, A.A. / Skov, L.K. / Pache, R.A. / Schnorr, K.M. / Kiemer, L. / Nymand-Grarup, S. / Ming, L. / Ye, L. / Klausen, M. / Cohn, M.T. / Schmidt, E.G.W. / Davies, G.J. / Wilson, K.S.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Module walking using an SH3-like cell-wall-binding domain leads to a new GH184 family of muramidases.
著者: Moroz, O.V. / Blagova, E. / Lebedev, A.A. / Skov, L.K. / Pache, R.A. / Schnorr, K.M. / Kiemer, L. / Friis, E.P. / Nymand-Grarup, S. / Ming, L. / Ye, L. / Klausen, M. / Cohn, M.T. / Schmidt, E. ...著者: Moroz, O.V. / Blagova, E. / Lebedev, A.A. / Skov, L.K. / Pache, R.A. / Schnorr, K.M. / Kiemer, L. / Friis, E.P. / Nymand-Grarup, S. / Ming, L. / Ye, L. / Klausen, M. / Cohn, M.T. / Schmidt, E.G.W. / Davies, G.J. / Wilson, K.S.
履歴
登録2022年9月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SH3-like cell wall binding domain-containing protein
B: SH3-like cell wall binding domain-containing protein
H: GLY-GLY-GLY
T: GLY-GLY-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,7069
ポリマ－16,3924
非ポリマー3145
水2,486138
1
A: SH3-like cell wall binding domain-containing protein
H: GLY-GLY-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3865
ポリマ－8,1962
非ポリマー1903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SH3-like cell wall binding domain-containing protein
T: GLY-GLY-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3204
ポリマ－8,1962
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)26.105, 27.234, 50.039
Angle α, β, γ (deg.)76.679, 81.267, 72.662
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: TYR / Beg label comp-ID: TYR / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Refine code: 1 / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A / Auth seq-ID: 1 - 74 / Label seq-ID: 1 - 74

Dom-ID
1
2

NCSアンサンブル: (詳細: Local NCS retraints between domains: 1 2)

-
要素

#1: タンパク質 SH3-like cell wall binding domain-containing protein


分子量: 8006.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Trichophaea saccata (菌類) / 発現宿主: Aspergillus oryzae (米麹菌)
#2: タンパク質・ペプチド GLY-GLY-GLY


分子量: 189.171 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: triglycine - mimicking a peptide fragment of peptidoglycan
由来: (合成) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.75 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10 mM triglycine added to the protein prior to crystallisation. Morpheus screen, condition D10

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97622 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97622 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→48.5 Å / Num. obs: 27938 / % possible obs: 67 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.021 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.029 / Χ2: 0.89 / Net I/σ(I): 28.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
6.48-48.53.60.0256.82450.9990.020.0291.1698.4
1.18-1.21.30.1453960.9770.1450.2060.814.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROCdata processing
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0352精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8B2S

8b2s


解像度: 1.183→48.497 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.978 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 0.964 / SU ML: 0.02 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.047 / ESU R Free: 0.045 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.146 1391 4.981 %
Rwork0.1131 26537 -
all0.115 --
obs-27928 67.044 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 12.994 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.602 Å2-0.013 Å2-0.325 Å2
2---0.094 Å2-0.153 Å2
3---0.524 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.183→48.497 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1120 26 17 138 1301
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0121204
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3961.6721629
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4981.5762398
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7165156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg2.96654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg9.33110182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_6_deg15.5191045
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2181
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021382
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02238
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1980.2897
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0860.2637
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.3180.281
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1470.216
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1690.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1850.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.721.242627
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.721.242626
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3681.871782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3661.871783
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4921.487577
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5081.491578
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7372.112847
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7352.115848
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it3.3628.7325147
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other2.93326.675050
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.23932226
X-RAY DIFFRACTIONr_ncsr_local_group_10.0920.052337
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
11AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.092340.05009
12AX-RAY DIFFRACTIONLocal ncs0.092340.05009
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc freeFsc work% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.183-1.2140.1470.1521660.15130610.990.9925.65170.125
1.214-1.2470.139190.1113620.11230330.9890.99512.56180.089
1.247-1.2830.169340.1055780.10928910.9850.99521.16910.084
1.283-1.3220.161430.0928440.09528490.9830.99631.13370.073
1.322-1.3660.126500.08911180.09127780.9920.99642.04460.073
1.366-1.4140.141860.08614680.08925900.9880.996600.072
1.414-1.4670.1451040.08421520.08726060.9880.99686.56950.073
1.467-1.5270.1381120.07922240.08224860.9890.99793.96620.071
1.527-1.5950.141040.07421300.07823570.9880.99794.78150.069
1.595-1.6720.1281180.07420150.07722450.9910.99795.01110.07
1.672-1.7630.1071110.07919560.08121720.9930.99795.16570.077
1.763-1.8690.1411110.08818280.09120300.9890.99595.51720.089
1.869-1.9980.1321020.08917290.09119040.9890.99696.1660.093
1.998-2.1580.141880.09716280.09917880.9880.99595.97320.105
2.158-2.3640.125840.10914810.1116300.990.99396.01230.122
2.364-2.6420.13710.11113560.11214930.990.99295.57940.128
2.642-3.0490.154610.12112020.12312990.9870.99197.22860.145
3.049-3.730.163480.13610340.13711040.9810.98998.00720.17
3.73-5.260.22190.1548250.1558640.9760.98497.68520.199
5.26-48.4970.226190.2384410.2374640.9630.96999.13790.304

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る