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- PDB-8b1n: Crystal structure of TrmD-Tm1570 from Calditerrivibrio nitroreduc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8b1n
タイトルCrystal structure of TrmD-Tm1570 from Calditerrivibrio nitroreducens in complex with S-adenosyl-L-methionine
要素tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / TrmD-Tm1570 / TrmD / Tm1570 / Methyl Transferase / Knotted Protein / Double Knotted Protein
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA (guanine37-N1)-methyltransferase / tRNA (guanine(37)-N1)-methyltransferase activity / tRNA N1-guanine methylation / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase, C-terminal / SAM-dependent RNA methyltransferase / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, bacteria / tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase, C-terminal domain superfamily / tRNA methyltransferase TRMD/TRM10-type domain / tRNA (Guanine-1)-methyltransferase / tRNA (guanine-N1-)-methyltransferase, N-terminal / Alpha/beta knot methyltransferases
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Calditerrivibrio nitroreducens DSM 19672 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kluza, A. / Lewandowska, I. / Augustyniak, R. / Sulkowska, J.
資金援助 ポーランド, European Union, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2018/31/B/NZ1/04016 ポーランド
European Union (EU)COST EUTOPIA actionEuropean Union
引用ジャーナル: Front Mol Biosci / 年: 2023
タイトル: Are there double knots in proteins? Prediction and in vitro verification based on TrmD-Tm1570 fusion from C. nitroreducens.
著者: Perlinska, A.P. / Nguyen, M.L. / Pilla, S.P. / Staszor, E. / Lewandowska, I. / Bernat, A. / Purta, E. / Augustyniak, R. / Bujnicki, J.M. / Sulkowska, J.I.
履歴
登録2022年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年7月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
B: tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,51520
ポリマ－99,9942
非ポリマー2,52118
水11,980665
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14700 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area33840 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)96.780, 199.560, 56.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-985-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 tRNA (guanine-N(1)-)-methyltransferase / M1G-methyltransferase / tRNA [GM37] methyltransferase


分子量: 49997.066 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Calditerrivibrio nitroreducens DSM 19672 (バクテリア)
株: DSM 19672 / NBRC 101217 / Yu37-1 / 遺伝子: trmD, Calni_2012 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: E4THH1, tRNA (guanine37-N1)-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 683分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 665 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.07 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein sample: 5.7 mg/mL TrmD-Tm1570 in 50 mM HEPES buffer pH 7.4, 300 mM NaCl, 5% glycerol, with addition of 3 mM SAM, 0.1% DDM and 3000x diluted seeds stock. Reservoir solution: 0.2 M ...詳細: Protein sample: 5.7 mg/mL TrmD-Tm1570 in 50 mM HEPES buffer pH 7.4, 300 mM NaCl, 5% glycerol, with addition of 3 mM SAM, 0.1% DDM and 3000x diluted seeds stock. Reservoir solution: 0.2 M MgCl2, 0.1 M Tris pH 7.0, 10% PEG 8000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→49.3 Å / Num. obs: 75191 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.81 % / Biso Wilson estimate: 33.68 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.138 / Net I/σ(I): 13.68
反射 シェル解像度: 2→2.12 Å / 冗長度: 8.69 % / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / Num. unique obs: 11921 / CC1/2: 0.616 / Rrim(I) all: 1.523 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX1.17.1_3660精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5WYR, 3DCM

5wyr

3dcm


解像度: 2→48.92 Å / SU ML: 0.2285 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.6871
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2088 2100 2.79 %
Rwork0.1691 73068 -
obs0.1703 75168 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→48.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6679 0 162 665 7506
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00657119
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82419661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05311083
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00431224
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.22082675
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.050.33571370.29014742X-RAY DIFFRACTION98.51
2.05-2.10.29271380.2644815X-RAY DIFFRACTION99.96
2.1-2.150.25971380.23794798X-RAY DIFFRACTION99.98
2.15-2.220.26521380.21474802X-RAY DIFFRACTION99.94
2.22-2.290.25011390.21234846X-RAY DIFFRACTION100
2.29-2.370.24221390.19714820X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.470.23861390.18444842X-RAY DIFFRACTION99.98
2.47-2.580.2181390.17284840X-RAY DIFFRACTION99.98
2.58-2.710.21551380.1744847X-RAY DIFFRACTION99.98
2.71-2.880.22811400.17844864X-RAY DIFFRACTION99.98
2.88-3.110.21281400.17284885X-RAY DIFFRACTION100
3.11-3.420.20911400.16114876X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.910.17891420.14524934X-RAY DIFFRACTION100
3.91-4.930.15091430.12344975X-RAY DIFFRACTION99.98
4.93-48.920.21371500.16875182X-RAY DIFFRACTION99.44
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.65162000129-0.299648270363-0.06764833293862.325848035290.4683699070141.25761456601-0.0313803689924-0.07604402572280.1299567866520.205896481721-0.0167600821140.433541604622-0.0571818398736-0.1691362017160.04705313503320.1837572917450.01749858288730.04924074499080.2166103257620.01172680523680.30478130804959.503028868479.088511074180.1761740606
23.48035048187-0.1425569072110.3205709474764.746870939580.2651600041011.899612152030.08174346348070.144694378620.183361056259-0.0710590399522-0.0420733440008-0.306396374576-0.2028879553670.140031372226-0.0388038535730.2465796507280.001616840001640.02346553179260.2566231260870.04326805666620.183290610277116.04913055864.992725886383.4999269613
31.94535776479-0.292211091077-0.0507718751532.687070762870.5358472861831.593857639040.03830477280170.3412519305330.0530016649706-0.465244156784-0.03653853422290.223920029372-0.111864674198-0.123850784369-0.005104099396030.2668278501660.0243928223267-0.03438400269580.2968628558680.04102779294450.198676528368.49428790772.144090144557.7819602735
43.40065521065-0.292862903764-1.180696659075.38313194211.328488268322.611038708760.0589910909775-0.1483058785510.4057401815890.1233562092660.11849081151-0.439807542808-0.279129227990.231410533193-0.1602263382660.300625067371-0.0266907495555-0.02594030452310.238439189098-0.03955373072120.38032480017476.423790558596.487875613982.4843591968
52.874535549210.07104086023830.2712008580252.10652734903-0.7359509435852.87898320529-0.0611799547592-0.3539980339070.04875056793190.23568447208-2.60721211447E-50.059063977007-0.222792477487-0.2408807435570.06504712898180.3137455595640.07868947461110.05791630884670.309414738706-0.008136321284290.20823833116596.737282819165.297098959799.9222200889
63.131012075610.3795711282651.7728216442.573317151251.021182919654.605469537650.06318678458460.0677660816784-0.3545194756740.0831213346141-6.23792479523E-5-0.006312619067240.3407512753590.156400384238-0.06402862932720.238418799940.06529435408090.02477268428190.2399294646050.02526154121830.23270757292384.644962877856.665707919567.8975300017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -2 through 159 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 248 through 430 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 0 through 159 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 160 through 241 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 247 through 429 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 160 through 247)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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