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- PDB-8ay1: Crystal structure of the C. elegans POFUT2 (CePoFUT2) triple muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ay1
タイトルCrystal structure of the C. elegans POFUT2 (CePoFUT2) triple mutant (R298K-R299K-A418C) in complex with the Rattus norvegicus TSR4 single mutant (E10C) from F-spondin
要素GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2,Spondin-1
キーワードTRANSFERASE / PoFUT2 / TSR / water molecules / Protein O-fucosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase / peptide-O-fucosyltransferase activity / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / fucose metabolic process / positive regulation of protein processing / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix ...O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / protein O-linked fucosylation / peptide-O-fucosyltransferase / peptide-O-fucosyltransferase activity / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / fucose metabolic process / positive regulation of protein processing / LBD domain binding / negative regulation of amyloid-beta formation / extracellular matrix / protein processing / cell adhesion / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2-like / Reeler domain / Spondin, N-terminal / Spondin, N-terminal domain superfamily / Spondin_N / Spondin domain profile. / : / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. ...GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2-like / Reeler domain / Spondin, N-terminal / Spondin, N-terminal domain superfamily / Spondin_N / Spondin domain profile. / : / Reeler domain / Reeler domain superfamily / Reelin domain profile. / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase / Rossmann fold - #11340 / Rossmann fold - #11350 / Spondin-like TSP1 domain / Spondin-like TSP1 domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spondin-1 / GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Hurtado-Guerrero, R. / Merino, P.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2022
タイトル: The Essential Role of Water Molecules in the Reaction Mechanism of Protein O-Fucosyltransferase 2.
著者: Sanz-Martinez, I. / Garcia-Garcia, A. / Tejero, T. / Hurtado-Guerrero, R. / Merino, P.
履歴
登録2022年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2,Spondin-1
B: GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2,Spondin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,01028
ポリマ－106,6402
非ポリマー2,37026
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The fusion protein is monomeric.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8920 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area35520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.848, 156.848, 80.451
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 GDP-fucose protein O-fucosyltransferase 2,Spondin-1 / Patterning defective protein 2 / Peptide-O-fucosyltransferase 2 / O-FucT-2 / F-spondin


分子量: 53320.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans ...詳細: Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.,Note that this is a fusion protein formed by CePoFUT2 from C. elegans and RnTSR4 from F-spondin from Rattus norvegicus.
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: pad-2, K10G9.3, Spon1, rCG_39552 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類)
参照: UniProt: Q8WR51, UniProt: Q3B7D6, peptide-O-fucosyltransferase
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 179分子

#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: BIS-Tris calcium chloride dihydrate MPD ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→20 Å / Num. obs: 62973 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 8.5 % / CC1/2: 0.998 / Rsym value: 0.032 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.13→2.24 Å / 冗長度: 8.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 8995 / CC1/2: 0.491 / Rpim(I) all: 0.765 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0352精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FOE

5foe


解像度: 2.13→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 6.769 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.18 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24037 2439 3.9 %RANDOM
Rwork0.19351 ---
obs0.19531 60376 99.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 61.322 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20.02 Å2-0 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.13→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6931 0 138 155 7224
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0127267
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0166465
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3891.6589809
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4821.5715085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2775829
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg10.939562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.376101264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.028134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.9676.0643328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.9656.0643328
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.689.0774144
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.6819.0774145
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.0746.6613939
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other5.9536.6253892
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other8.3149.7085591
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.50677.028125
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.50677.0198125
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.13→2.184 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 170 -
Rwork0.328 4206 -
obs--95.48 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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