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- PDB-8axr: Crystal structure of the C-terminal domain of human CFAP410 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8axr
タイトルCrystal structure of the C-terminal domain of human CFAP410
要素Cilia- and flagella-associated protein 410
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cilia / Flagella / Coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


photoreceptor connecting cilium / smoothened signaling pathway / photoreceptor outer segment / cilium assembly / cytoskeleton organization / ciliary basal body / regulation of cell shape / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / mitochondrion ...photoreceptor connecting cilium / smoothened signaling pathway / photoreceptor outer segment / cilium assembly / cytoskeleton organization / ciliary basal body / regulation of cell shape / intracellular membrane-bounded organelle / DNA damage response / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
U2A'/phosphoprotein 32 family A, C-terminal / occurring C-terminal to leucine-rich repeats / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cilia- and flagella-associated protein 410
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Dong, G. / Stadler, A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundI5960-B2 オーストリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural studies of cilia and flagella associated protein 410 (CFAP410) reveal its bimodular organization with an N-terminal LRR motif and a C-terminal tetrameric helical bundle
著者: Dong, G. / Stadler, A.
履歴
登録2022年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn / Item: _diffrn.ambient_temp

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cilia- and flagella-associated protein 410
B: Cilia- and flagella-associated protein 410
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1734
ポリマ－7,1022
非ポリマー712
水50428
1
A: Cilia- and flagella-associated protein 410
B: Cilia- and flagella-associated protein 410
ヘテロ分子

A: Cilia- and flagella-associated protein 410
B: Cilia- and flagella-associated protein 410
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3468
ポリマ－14,2044
非ポリマー1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area6510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.115, 50.628, 22.146
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.079, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cilia- and flagella-associated protein 410 / C21orf-HUMF09G8.5 / Leucine-rich repeat-containing protein 76 / YF5/A2


分子量: 3551.079 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFAP410, C21orf2, LRRC76 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O43822
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.41 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 1.5 M sodium chloride, 10% (v/v) ethanol / PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.87313 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87313 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→19.94 Å / Num. obs: 9761 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 24.13 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.0335 / Rrim(I) all: 0.084 / Net I/σ(I): 11.05
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Num. unique obs: 948 / CC1/2: 0.519 / CC star: 0.827

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
Arcimboldo位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.5→19.94 Å / SU ML: 0.2313 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.3042
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 977 10.01 %
Rwork0.2106 8779 -
obs0.2139 9756 99.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数452 0 2 28 482
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063450
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9367609
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073484
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009577
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d4.521962
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.580.37011350.33691210X-RAY DIFFRACTION95.66
1.58-1.680.32461370.28641231X-RAY DIFFRACTION99.85
1.68-1.80.29741400.25721255X-RAY DIFFRACTION99.86
1.8-1.990.26521390.23331264X-RAY DIFFRACTION99.72
1.99-2.270.25031410.20291258X-RAY DIFFRACTION99.86
2.27-2.860.22851400.20651269X-RAY DIFFRACTION100
2.86-19.940.22021450.19181292X-RAY DIFFRACTION99.52
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1350097960920.03897271266210.06552071150030.05868647018640.05682240496830.0593429392429-0.06307877008110.03026326763490.1703329892840.308815240411-0.0203105222882-0.122447652227-0.02829897085860.31757472949-0.0003737562099330.2845679176280.00461431774377-0.03181114639510.235416206998-0.01354260949170.2365461500998.644400088879.260432831576.66983922003
20.0928381041253-0.009800009739880.1033055257540.0823977276735-0.01780089608330.2142837225220.0655185506218-0.252389536321-0.0672623342494-0.084479080149-0.0315457987995-0.1493493721470.1455696407390.09155272250560.01167869799010.2085724535950.01742591880210.01390450435840.250625988311-0.0004817256917640.2411559272898.472874862256.317281327455.72978356237
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 214 through 244)AA214 - 2441 - 31
22(chain 'B' and resid 214 through 242)BC214 - 2421 - 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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