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- PDB-8axf: Crystal structure of FMV N bound to 42-mer ssRNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8axf
タイトルCrystal structure of FMV N bound to 42-mer ssRNA
要素
  • Nucleocapsid protein
  • RNA (42-MER)
キーワードVIRAL PROTEIN / nucleoprotein / genome packaging / virus / RNA / Fig Mosaic Virus
機能・相同性viral nucleocapsid / RNA / RNA (> 10) / Nucleocapsid protein
機能・相同性情報
生物種Emaravirus fici (ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å
データ登録者Izhaki-Tavor, L. / Yechezkel, I. / Dessau, M.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
Israel Science Foundation401/18 イスラエル
引用ジャーナル: Microbiol Spectr / 年: 2023
タイトル: RNA Encapsulation Mode and Evolutionary Insights from the Crystal Structure of Emaravirus Nucleoprotein.
著者: Izhaki-Tavor, L.S. / Yechezkel, I.G. / Alter, J. / Dessau, M.
履歴
登録2022年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月13日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleocapsid protein
Q: RNA (42-MER)
D: Nucleocapsid protein
C: Nucleocapsid protein
B: Nucleocapsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,6529
ポリマ－153,4875
非ポリマー1654
水5,134285
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-MALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26370 Å2
ΔGint-284 kcal/mol
Surface area48980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.170, 151.820, 169.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Nucleocapsid protein


分子量: 35168.285 Da / 分子数: 4 / 断片: nucleoprotein / 変異: N45 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emaravirus fici (ウイルス) / 遺伝子: NP / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: I2FFM8
#2: RNA鎖 RNA (42-MER)


分子量: 12814.002 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.83 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9 / 詳細: 20% PEG 3350 0.2 M Mg-formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→48.49 Å / Num. obs: 45871 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 7.321 % / Biso Wilson estimate: 69.49 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rrim(I) all: 0.13 / Χ2: 0.865 / Net I/σ(I): 13.34 / Num. measured all: 335806 / Scaling rejects: 18
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.54-2.66.6651.5911.1717676302826520.5221.71887.6
2.6-2.77.4631.2491.7333981455345530.6491.344100
2.7-2.87.6810.9562.4830293394439440.7431.026100
2.8-2.97.5650.7163.4825600338433840.8280.771100
2.9-37.460.5854.5222207297929770.8820.63199.9
3-3.37.230.4187.2950148694069360.9170.45299.9
3.3-3.57.6440.29112.3825974340233980.960.31599.9
3.5-47.4020.15818.9143124582758260.9810.171100
4-4.57.2530.08326.3825719354735460.9940.09100
4.5-57.5420.06829.2417174227722770.9970.074100
5-5.57.270.06628.911174153815370.9960.07299.9
5.5-66.650.06627.687288109910960.9960.07199.7
6-77.0890.05730.69464133613350.9970.06299.9
7-87.2520.04634.8356207767750.9980.0599.9
8-106.7930.04337.4752447737720.9980.04799.9
10-206.090.04136.8945317477440.9980.04599.6
20-48.494.950.04633.445891291190.9970.05392.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 8AX4

8ax4


解像度: 2.54→48.49 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2416 2000 4.36 %
Rwork0.2219 43826 -
obs0.2227 45826 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 202.49 Å2 / Biso mean: 82.2027 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.54→48.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8256 837 9 285 9387
Biso mean--100.87 83.97 -
残基数----1081
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.54-2.610.43281250.40292733285890
2.61-2.680.36091440.335831433287100
2.68-2.750.31681400.297430953235100
2.75-2.840.35441420.298931043246100
2.84-2.940.35291430.30431353278100
2.94-3.060.35081410.315530973238100
3.06-3.20.36291430.321931163259100
3.2-3.370.33241430.267931393282100
3.37-3.580.26681430.239631563299100
3.58-3.860.24271450.219631553300100
3.86-4.250.2021440.179431543298100
4.25-4.860.18811460.17532083354100
4.86-6.120.23771470.200432143361100
6.12-48.490.17551540.184433773531100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -27.7967 Å / Origin y: 5.9495 Å / Origin z: 60.7915 Å
111213212223313233
T0.382 Å2-0.0298 Å2-0.0186 Å2-0.4606 Å2-0.0211 Å2--0.4838 Å2
L0.1599 °20.0351 °2-0.0397 °2-0.2494 °20.4175 °2--0.9245 °2
S-0.0018 Å °-0.0206 Å °-0.0443 Å °-0.0421 Å °-0.0021 Å °0.0524 Å °-0.0638 Å °0.106 Å °0.0262 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA51 - 312
2X-RAY DIFFRACTION1allQ1 - 42
3X-RAY DIFFRACTION1allD52 - 314
4X-RAY DIFFRACTION1allC51 - 312
5X-RAY DIFFRACTION1allB53 - 401
6X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 3
7X-RAY DIFFRACTION1allG2 - 323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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