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- PDB-8aw0: Crystal structure of PksD, the trans-acting acyl hydrolase domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8aw0
タイトルCrystal structure of PksD, the trans-acting acyl hydrolase domain from the bacillaene trans-AT PKS (native)
要素Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
キーワードHYDROLASE / alpha/beta-hydrolase / acyltransferase / polyketide synthase / biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity / antibiotic biosynthetic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fage, C.D. / Challis, G.L. / Lewandowski, J. / Jenner, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC) 英国
引用ジャーナル: Jacs Au / 年: 2025
タイトル: Molecular Basis for Short-Chain Thioester Hydrolysis by Acyl Hydrolases in trans-Acyltransferase Polyketide Synthases
著者: Fage, C.D. / Passmore, M. / Tatman, B.P. / Smith, H.G. / Jian, X. / Dissanayake, U.C. / Foran, M.E. / Cisneros, G.A. / Challis, G.L. / Lewandowski, J.R. / Jenner, M.
履歴
登録2022年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.22024年11月27日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.32025年2月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_related / Item: _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
B: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
C: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
D: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
E: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
F: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
G: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
H: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)297,35312
ポリマ－297,0928
非ポリマー2624
水10,034557
1
A: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
F: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3383
ポリマ－74,2732
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area26670 Å2
手法PISA
2
B: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
D: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3383
ポリマ－74,2732
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26280 Å2
手法PISA
3
C: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
H: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3383
ポリマ－74,2732
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area26510 Å2
手法PISA
4
E: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD
ヘテロ分子

G: Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3383
ポリマ－74,2732
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area1110 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area26210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.202, 163.330, 186.871
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.500, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Polyketide biosynthesis acyltransferase homolog PksD / AT / Transacylase


分子量: 37136.457 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: PksD, with an N-terminal Gly-Ser-His thrombin cleavage scar
由来: (組換発現) Bacillus subtilis subsp. subtilis str. 168 (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: pksD, BSU17110 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: O34877, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 557 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.28 % / 解説: Rectangular prism
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1 M Tris pH 8.5, 10% (w/v) PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→90.46 Å / Num. obs: 220807 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.069 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 1524232 / Scaling rejects: 4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.244.72.81547635100690.2231.4113.1660.591.6
12.05-90.4670.019982214100.9990.0080.02172.299.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.69 Å90.46 Å
Translation3.69 Å90.46 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHENIX1.18.2-3874精密化
PHASER2.8.3位相決定
Aimless0.7.4データスケーリング
XDSMar 15, 2019データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeMet-derived PksD

解像度: 2.2→51.08 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2273 11227 5.1 %
Rwork0.1978 208980 -
obs0.1993 220207 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 179.93 Å2 / Biso mean: 75.4819 Å2 / Biso min: 40.49 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→51.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20149 0 4 557 20710
Biso mean--75.61 77.43 -
残基数----2534
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2-2.230.47583410.46885985632685
2.23-2.250.44713500.43316663701395
2.25-2.280.43513730.40246920729399
2.28-2.310.41583800.383269867366100
2.31-2.340.42223640.370169597323100
2.34-2.370.39333920.352670537445100
2.37-2.40.35273940.329469007294100
2.4-2.440.35893650.315370077372100
2.44-2.480.33593960.300770217417100
2.48-2.520.34323800.293769437323100
2.52-2.560.33253660.291570287394100
2.56-2.610.31683550.283270147369100
2.61-2.660.29913510.26570237374100
2.66-2.710.29913890.248570407429100
2.71-2.770.30823480.248669777325100
2.77-2.840.30133810.247469997380100
2.84-2.910.2833880.24170267414100
2.91-2.990.27733740.234369667340100
2.99-3.070.26733600.230670537413100
3.07-3.170.28463930.237270157408100
3.17-3.290.25533930.21970047397100
3.29-3.420.23953730.208269657338100
3.42-3.570.22693630.203770697432100
3.57-3.760.23543710.196770147385100
3.76-40.19473790.17370447423100
4-4.310.19133860.155570207406100
4.31-4.740.17523960.145470107406100
4.74-5.420.16623950.153570287423100
5.42-6.830.19923460.176871287474100
6.83-51.080.16733850.14827120750599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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