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- PDB-8av1: Crystal structure of GSK3 beta (GSK3b) in complex with CD7. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8av1
タイトルCrystal structure of GSK3 beta (GSK3b) in complex with CD7.
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / kinase / GSK3B / inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule anchoring at centrosome / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium ...regulation of microtubule anchoring at centrosome / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / neuron projection organization / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / : / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to cilium / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of protein localization to centrosome / maintenance of cell polarity / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / negative regulation of TOR signaling / Wnt signalosome / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of long-term synaptic potentiation / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axon extension / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / tau-protein kinase activity / establishment of cell polarity / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / dynactin binding / NF-kappaB binding / epithelial to mesenchymal transition / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of protein-containing complex assembly / canonical Wnt signaling pathway / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of protein export from nucleus / excitatory postsynaptic potential / negative regulation of cell migration / positive regulation of protein ubiquitination / hippocampus development / mitochondrion organization / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / peptidyl-threonine phosphorylation / positive regulation of cell differentiation / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / positive regulation of protein-containing complex assembly / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / regulation of circadian rhythm / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / tau protein binding / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / beta-catenin binding / circadian rhythm / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / Regulation of RUNX2 expression and activity / neuron projection development / p53 binding / positive regulation of protein binding / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / insulin receptor signaling pathway / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / : / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O9L / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Mongin, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2023
タイトル: Oxazolo[5,4-f]quinoxaline-type selective inhibitors of glycogen synthase kinase-3 alpha (GSK-3 alpha ): Development and impact on temozolomide treatment of glioblastoma cells.
著者: Hasyeoui, M. / Lassagne, F. / Erb, W. / Nael, M. / Elokely, K.M. / Chaikuad, A. / Knapp, S. / Jorda, A. / Valles, S.L. / Quissac, E. / Verreault, M. / Robert, T. / Bach, S. / Samarat, A. / Mongin, F.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,70513
ポリマ－83,3802
非ポリマー1,32511
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area32320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.196, 112.106, 67.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.170, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 27 - 381 / Label seq-ID: 2 - 356

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 41689.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-O9L / 2-pyridin-3-yl-8-thiomorpholin-4-yl-[1,3]oxazolo[5,4-f]quinoxaline


分子量: 349.410 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15N5OS / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.14 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14% PEG 3350, 0.1 M ammonium sulfate and 0.1 M bis-tris pH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.608
11-L, -K, -H20.392
反射解像度: 2.15→57.28 Å / Num. obs: 53104 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.15-2.236.60.8662.151610.5820.3951.02798.7
8.33-57.2870.0559480.9970.0220.0699.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1q3d

1q3d


解像度: 2.15→57.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 6.684 / SU ML: 0.092 / SU R Cruickshank DPI: 0.0386 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.039 / ESU R Free: 0.033 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2097 2640 5 %RANDOM
Rwork0.1785 ---
obs0.1801 50432 98.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 119.63 Å2 / Biso mean: 51.453 Å2 / Biso min: 28.15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--20.19 Å2-0 Å2-5.64 Å2
2--42.64 Å20 Å2
3----22.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→57.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5596 0 88 139 5823
Biso mean--43.16 44.65 -
残基数----702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0135849
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175447
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1491.6547961
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0821.57812629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3065705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.27421.074298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.74215951
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4041545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.050.2754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021247
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 11167 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.202 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 195 -
Rwork0.28 3427 -
obs--91.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1238-0.0351-0.05023.33180.16743.72530.0484-0.00070.1391-0.20320.01830.1647-0.2049-0.0883-0.06670.08820.0041-0.0070.0142-0.00280.1705-1.25517.642324.9742
22.1746-0.46140.17591.9198-0.53691.45220.0529-0.0003-0.2617-0.1039-0.0339-0.02370.1150.1714-0.0190.09520.0120.00830.0344-0.02760.088917.0666-13.469429.2333
33.9997-0.1354-0.5023.2614-0.27763.7861-0.0610.1435-0.2456-0.17690.03690.10530.2047-0.06240.02410.20950.0044-0.01770.0712-0.0440.068833.0674-8.6401-4.4908
42.0720.0055-0.06211.76160.70522.08510.04640.00760.373-0.0612-0.0174-0.0091-0.28150.0269-0.0290.10220.01590.02810.00840.01680.158634.199512.806614.2895
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2A95 - 381
3X-RAY DIFFRACTION3B27 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4B95 - 381

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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