[日本語] English
万見
- PDB-8auz: Crystal structure of GSK3 beta (GSK3b) in complex with FL291. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8auz
タイトルCrystal structure of GSK3 beta (GSK3b) in complex with FL291.
要素Glycogen synthase kinase-3 beta
キーワードTRANSFERASE / kinase / GSK3B / inhibitor / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / : / negative regulation of glycogen biosynthetic process ...regulation of microtubule anchoring at centrosome / negative regulation of glycogen (starch) synthase activity / neuron projection organization / beta-catenin destruction complex disassembly / negative regulation of mesenchymal stem cell differentiation / negative regulation of type B pancreatic cell development / superior temporal gyrus development / positive regulation of protein localization to cilium / : / negative regulation of glycogen biosynthetic process / negative regulation of dopaminergic neuron differentiation / maintenance of cell polarity / positive regulation of protein localization to centrosome / positive regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of cilium assembly / negative regulation of protein acetylation / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / beta-catenin destruction complex / tau-protein kinase / CRMPs in Sema3A signaling / heart valve development / regulation of microtubule-based process / regulation of protein export from nucleus / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / Maturation of nucleoprotein / cellular response to interleukin-3 / Wnt signalosome / negative regulation of TOR signaling / negative regulation of protein localization to nucleus / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / regulation of long-term synaptic potentiation / Maturation of nucleoprotein / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of axon extension / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / negative regulation of osteoblast differentiation / regulation of axonogenesis / regulation of dendrite morphogenesis / glycogen metabolic process / ER overload response / regulation of neuron projection development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / protein kinase A catalytic subunit binding / dynactin binding / NF-kappaB binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / canonical Wnt signaling pathway / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / extrinsic apoptotic signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / excitatory postsynaptic potential / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of GTPase activity / negative regulation of cell migration / mitochondrion organization / positive regulation of protein ubiquitination / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / regulation of circadian rhythm / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / peptidyl-threonine phosphorylation / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / positive regulation of protein-containing complex assembly / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / circadian rhythm / tau protein binding / p53 binding / beta-catenin binding / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to amyloid-beta / Regulation of RUNX2 expression and activity / neuron projection development / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of protein binding / insulin receptor signaling pathway / presynapse / kinase activity
類似検索 - 分子機能
: / Glycogen synthase kinase 3, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-O9C / Glycogen synthase kinase-3 beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Chaikuad, A. / Mongin, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Bioorg.Chem. / 年: 2023
タイトル: Oxazolo[5,4-f]quinoxaline-type selective inhibitors of glycogen synthase kinase-3 alpha (GSK-3 alpha ): Development and impact on temozolomide treatment of glioblastoma cells.
著者: Hasyeoui, M. / Lassagne, F. / Erb, W. / Nael, M. / Elokely, K.M. / Chaikuad, A. / Knapp, S. / Jorda, A. / Valles, S.L. / Quissac, E. / Verreault, M. / Robert, T. / Bach, S. / Samarat, A. / Mongin, F.
履歴
登録2022年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase kinase-3 beta
B: Glycogen synthase kinase-3 beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2386
ポリマ－83,3802
非ポリマー8594
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area32650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.417, 114.880, 67.530
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.370, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 27 - 381 / Label seq-ID: 2 - 356

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase kinase-3 beta / GSK-3 beta / Serine/threonine-protein kinase GSK3B


分子量: 41689.750 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSK3B / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): -R3-pRARE2
参照: UniProt: P49841, tau-protein kinase, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-O9C / 8-morpholin-4-yl-2-pyridin-3-yl-[1,3]oxazolo[5,4-f]quinoxaline


分子量: 333.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15N5O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.25 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 14% PEG 3350, 0.1 M ammonium sulfate and 0.1 M bis-tris pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.526
11-L, -K, -H20.474
反射解像度: 2.66→66.63 Å / Num. obs: 29204 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.6 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.66-2.80.545242700.5340.3920.75999.9
8.41-66.630.0469500.9980.0270.05499.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1q3d

1q3d


解像度: 2.66→66.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 14.312 / SU ML: 0.155 / SU R Cruickshank DPI: 0.1035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 1455 5 %RANDOM
Rwork0.1688 ---
obs0.1717 27720 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 173.74 Å2 / Biso mean: 68.211 Å2 / Biso min: 30.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--31.52 Å2-0 Å2-9.72 Å2
2--42.34 Å20 Å2
3----10.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.66→66.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5584 0 60 29 5673
Biso mean--45.25 44.84 -
残基数----702
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0135808
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1971.6527918
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.071.57812504
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8645702
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.57521.088294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.63915944
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.9851544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021240
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 11061 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.725 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 83 -
Rwork0.249 1975 -
obs--94.23 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.59610.37570.32091.1854-0.61572.50650.03240.0438-0.1052-0.1073-0.03720.02010.02220.00020.00480.29030.0379-0.02080.0811-0.01170.038825.0829-7.03673.2892
20.63440.33090.08860.73170.62111.29280.0308-0.06430.0698-0.0146-0.12940.0849-0.0955-0.0630.09860.24460.026-0.00280.0742-0.01190.014126.569514.719521.2722
33.3761-0.59610.66682.9183-0.43331.75040.11820.02410.279-0.06790.097-0.1083-0.0474-0.1239-0.21520.21390.013-0.01320.11110.00330.0818-9.11549.382232.4807
41.064-0.5391-0.07880.5044-0.19761.2418-0.06060.0362-0.0606-0.039-0.03630.0320.28020.00180.09680.318-0.02110.00780.0609-0.01770.01738.521-12.254136.5886
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 94
2X-RAY DIFFRACTION2A95 - 381
3X-RAY DIFFRACTION3B27 - 94
4X-RAY DIFFRACTION4B95 - 381

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る