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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ap9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | rotor of the Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase dimer | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondria | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報H+-transporting two-sector ATPase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Muehleip, A. / Gahura, O. / Zikova, A. / Amunts, A. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | European Union, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases. 著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts / ![]() 要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8ap9.cif.gz | 412.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8ap9.ent.gz | 339.8 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8ap9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8ap9_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8ap9_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8ap9_validation.xml.gz | 55.8 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8ap9_validation.cif.gz | 85.7 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ap/8ap9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 15562MC ![]() 8ap6C ![]() 8ap7C ![]() 8ap8C ![]() 8apaC ![]() 8apbC ![]() 8apcC ![]() 8apdC ![]() 8apeC ![]() 8apfC ![]() 8apgC ![]() 8aphC ![]() 8apjC ![]() 8apkC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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| 1 |
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 34472.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: A0A161CM65, H+-transporting two-sector ATPase | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 20172.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 927/4 GUTat10.1 参照: UniProt: Q586H1, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する | ||||||
| #3: タンパク質 | 分子量: 8706.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 参照: UniProt: P0DPG3 | ||||||
| #4: タンパク質 | 分子量: 12398.870 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: 927/4 GUTat10.1 / 参照: UniProt: Q38C84, H+-transporting two-sector ATPase #5: 化合物 | ChemComp-UTP / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() 株: Lister 427 / Organelle: Mitochondrion |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| 試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K |
| 撮影 | 電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19rc4_4035: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118683 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について






引用




























PDBj




FIELD EMISSION GUN