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万見
- PDB-8ap8: Peripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ap8
タイトルPeripheral stalk of Trypanosoma brucei mitochondrial ATP synthase
要素
  • ATPTB3
  • ATPTB4
  • OSCP
  • subunit-8
  • subunit-d
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP synthase / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


kinetoplast / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial membrane / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / ATP synthase delta chain, mitochondrial / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Muehleip, A. / Gahura, O. / Zikova, A. / Amunts, A.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: An ancestral interaction module promotes oligomerization in divergent mitochondrial ATP synthases.
著者: Ondřej Gahura / Alexander Mühleip / Carolina Hierro-Yap / Brian Panicucci / Minal Jain / David Hollaus / Martina Slapničková / Alena Zíková / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM ...Mitochondrial ATP synthase forms stable dimers arranged into oligomeric assemblies that generate the inner-membrane curvature essential for efficient energy conversion. Here, we report cryo-EM structures of the intact ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei in ten different rotational states. The model consists of 25 subunits, including nine lineage-specific, as well as 36 lipids. The rotary mechanism is influenced by the divergent peripheral stalk, conferring a greater conformational flexibility. Proton transfer in the lumenal half-channel occurs via a chain of five ordered water molecules. The dimerization interface is formed by subunit-g that is critical for interactions but not for the catalytic activity. Although overall dimer architecture varies among eukaryotes, we find that subunit-g together with subunit-e form an ancestral oligomerization motif, which is shared between the trypanosomal and mammalian lineages. Therefore, our data defines the subunit-g/e module as a structural component determining ATP synthase oligomeric assemblies.
履歴
登録2022年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02022年10月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Mask / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02022年10月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月9日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月9日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: OSCP
h: ATPTB4
g: ATPTB3
c: subunit-8
d: subunit-d


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,8665
ポリマ－130,8665
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 OSCP


分子量: 28869.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q38AG1
#2: タンパク質 ATPTB4


分子量: 17218.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q389Z3
#3: タンパク質 ATPTB3


分子量: 27646.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: A0A3L6KRX7
#4: タンパク質 subunit-8


分子量: 13750.958 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q585K5
#5: タンパク質 subunit-d


分子量: 43379.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
Variant: Lister 427 / 参照: UniProt: Q57ZW9
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: mitochondrial ATP synthase dimer from Trypanosoma brucei
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Trypanosoma brucei brucei (トリパノソーマ)
株: Lister 427
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影電子線照射量: 33 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19_4092: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 201210 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0026071
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.3848207
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.1052312
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.035954
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031062

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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