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- PDB-8anl: Structure of the amyloid-forming peptide LFIEWL from exendin-4, g... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8anl
タイトルStructure of the amyloid-forming peptide LFIEWL from exendin-4, grown from water
要素Peptide LFIEWL from exendin-4
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid
生物種Heloderma suspectum (爬虫類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Durvanger, Z.
資金援助 ハンガリー, European Union, 3件
組織認可番号国
Hungarian National Research, Development and Innovation Office2018-1.2.1-NKP-2018-00005 ハンガリー
European Regional Development FundVEKOP-2.3.2-16-2017-00014, VEKOP-2.3.3-15-2017-00018European Union
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficeThematic Excellence Program Synth+ ハンガリー
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Polymorphic amyloid nanostructures of hormone peptides involved in glucose homeostasis display reversible amyloid formation.
著者: Horvath, D. / Durvanger, Z. / K Menyhard, D. / Sulyok-Eiler, M. / Bencs, F. / Gyulai, G. / Horvath, P. / Taricska, N. / Perczel, A.
履歴
登録2022年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide LFIEWL from exendin-4
B: Peptide LFIEWL from exendin-4
C: Peptide LFIEWL from exendin-4
D: Peptide LFIEWL from exendin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,2804
ポリマ－3,2804
非ポリマー00
水362
1
A: Peptide LFIEWL from exendin-4
B: Peptide LFIEWL from exendin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6402
ポリマ－1,6402
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Peptide LFIEWL from exendin-4
D: Peptide LFIEWL from exendin-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6402
ポリマ－1,6402
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)9.520, 14.292, 34.287
Angle α, β, γ (deg.)90.590, 93.300, 95.970
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Peptide LFIEWL from exendin-4


分子量: 819.986 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Heloderma suspectum (爬虫類)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 310 K / 手法: 蒸発脱水法, recrystallization
詳細: Lyophilized peptide was dissolved in water (0.15 mg/ml concentration), followed by pH adjustment with NaOH to pH 5.50. Crystals appeared after incubation at 310K for several days.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→14.21 Å / Num. obs: 1803 / % possible obs: 99.28 % / 冗長度: 3.14 % / Biso Wilson estimate: 8.77 Å2 / CC1/2: 0.984 / Rrim(I) all: 0.144 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 193 / CC1/2: 0.7 / Rrim(I) all: 0.799 / % possible all: 99.48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
CrysalisProデータ削減
CrysalisProデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: crystal structure of LYIQWL

解像度: 1.75→14.21 Å / SU ML: 0.1872 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 25.4882
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 178 10 %
Rwork0.1761 1602 -
obs0.18 1780 98.02 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 14.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→14.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数236 0 0 2 238
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0183250
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7792342
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072338
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008537
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.753380
LS精密化 シェル解像度: 1.75→14.21 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2125 178 -
Rwork0.1761 1602 -
obs--98.02 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.432060567190.308338496592-1.071681189966.82550478175-5.253480426817.150818075080.1212464853680.388248117328-0.05206762533840.00463320224633-0.1417236278690.0401487576061-0.2579814076510.340468432803-0.06261709621970.04227473231190.00402063793691-0.01901166224450.09787661286980.002005455620630.08908838375452.169802021970.696574779066-1.12085388817
23.05558495285-0.8080423376410.6436747356374.23045089935-0.1656387180924.30000796468-0.0184785938372-0.703586618793-0.3331455442540.285005555430.3229393264640.1055858479430.286834048352-0.3143232161720.06806121856720.06401418516860.00685071906186-0.03733527773990.1134591487810.06905204183320.0728808789513-2.87826255743-1.28548213771.97495971718
34.136450795760.2379286651170.1895065089679.07803872158-6.653186169237.647667248580.0526489026446-0.04665305943640.133107813108-0.256145050629-0.08524991936750.01803143262270.272649807904-0.0120454300425-0.05193035734910.1364208342630.0581926748156-0.02337212850710.1082833053260.03089530525570.119664505767-5.115766992750.918231292071-17.9006709772
45.337863391331.16466053453-0.95750395878.44776511338-7.052090108759.414222155410.0644920169479-0.17881460915-0.04012072903820.314619579383-0.1293205146580.0516423172273-0.2189180635430.06497405050160.2351949440790.1023635987640.02720585248140.02300777040510.1672680311880.007360819097250.11084571792-0.81432273862-1.3683610475-15.3344677175
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth seq-ID: 1 - 6 / Label seq-ID: 1 - 6

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 6 )AA
22chain 'B' and (resid 1 through 6 )BB
33chain 'C' and (resid 1 through 6 )CC
44chain 'D' and (resid 1 through 6 )DD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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