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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 8alz | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | Cryo-EM structure of ASCC3 in complex with ASC1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 |
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キーワード | DNA BINDING PROTEIN / helicase / zinc finger / activator / DNA binding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / DNA alkylation repair / ribosome disassembly / DNA repair complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA 3'-5' helicase / 3'-5' DNA helicase activity / histone acetyltransferase binding ...ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / DNA alkylation repair / ribosome disassembly / DNA repair complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / DNA 3'-5' helicase / 3'-5' DNA helicase activity / histone acetyltransferase binding / ubiquitin-like protein ligase binding / estrogen receptor signaling pathway / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / neuromuscular junction / protease binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / nuclear body / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Jia, J. / Hilal, T. / Loll, B. / Wahl, M.C. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | ドイツ, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023タイトル: Cryo-EM structure of ASCC3 in complex with ASC1 著者: Jia, J. / Hilal, T. / Loll, B. / Wahl, M.C. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 8alz.cif.gz | 384.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb8alz.ent.gz | 299 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 8alz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 8alz_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 8alz_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 8alz_validation.xml.gz | 71.1 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 8alz_validation.cif.gz | 106.6 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/8alz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/al/8alz | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 15521MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 66650.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIP4, RQT4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15650 | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| #2: タンパク質 | 分子量: 206276.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASCC3, HELIC1, RQT2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N3C0, DNA helicase | ||||
| #3: 化合物 | | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | Has protein modification | N | |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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| EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: ASCC3-ASC1 / タイプ: COMPLEX 詳細: Protein complex was produced in baculovirus-insect system. Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | |||||||||||||||||||||||||
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| 分子量 | 値: 0.27 MDa / 実験値: NO | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||||||||||||
| 由来(組換発現) | 生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液 | pH: 7.5 詳細: Solutions were made fresh from concentrated to avoid microbial contamination. | |||||||||||||||||||||||||
| 緩衝液成分 |
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| 試料 | 濃度: 4.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse. | |||||||||||||||||||||||||
| 試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | |||||||||||||||||||||||||
| 急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
| 試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
| 撮影 | 平均露光時間: 40.57 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6267 |
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解析
| ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||
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| EMソフトウェア |
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| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||
| 対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||
| 3次元再構成 | 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 244064 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
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ムービー
コントローラー
万見について




Homo sapiens (ヒト)
ドイツ, 5件
引用
PDBj





gel filtration
Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

