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万見
- PDB-8alz: Cryo-EM structure of ASCC3 in complex with ASC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8alz
タイトルCryo-EM structure of ASCC3 in complex with ASC1
要素
  • Activating signal cointegrator 1
  • Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3
キーワードDNA BINDING PROTEIN / helicase / zinc finger / activator / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / DNA alkylation repair / ribosome disassembly / DNA repair complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / histone acetyltransferase binding / ubiquitin-like protein ligase binding ...ALKBH3 mediated reversal of alkylation damage / RQC-trigger complex / regulation of myoblast differentiation / DNA alkylation repair / ribosome disassembly / DNA repair complex / ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / 3'-5' DNA helicase activity / histone acetyltransferase binding / ubiquitin-like protein ligase binding / estrogen receptor signaling pathway / cytosolic ribosome / rescue of stalled ribosome / nuclear receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / neuromuscular junction / protease binding / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / transcription coactivator activity / nuclear speck / nuclear body / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIP4, third domain / TRI4 N-terminal domain / Zinc finger, C2HC5-type / Activating signal cointegrator 1-like / Putative zinc finger motif, C2HC5-type / Sec63 N-terminal domain-like domain / ASCH / ASCH domain / ASCH domain / Sec63 N-terminal domain-like fold ...TRIP4, third domain / TRI4 N-terminal domain / Zinc finger, C2HC5-type / Activating signal cointegrator 1-like / Putative zinc finger motif, C2HC5-type / Sec63 N-terminal domain-like domain / ASCH / ASCH domain / ASCH domain / Sec63 N-terminal domain-like fold / Winged Helix-turn-helix domain / Sec63 Brl domain / : / Sec63 domain / Sec63 Brl domain / C2 domain / PUA-like superfamily / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / C2 domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Activating signal cointegrator 1 / Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Jia, J. / Hilal, T. / Loll, B. / Wahl, M.C.
資金援助 ドイツ, 5件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)INST 130/1064-1 FUGG ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK 2473 ドイツ
German Research Foundation (DFG)501_BIS-CryoFac ドイツ
German Research Foundation (DFG)BO3442/1-2 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB860 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of ASCC3 in complex with ASC1
著者: Jia, J. / Hilal, T. / Loll, B. / Wahl, M.C.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Activating signal cointegrator 1
B: Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)273,0584
ポリマ－272,9272
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Size exclusion chromatography
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7850 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area87040 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Activating signal cointegrator 1 / ASC-1 / Thyroid receptor-interacting protein 4 / TR-interacting protein 4 / TRIP-4


分子量: 66650.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIP4, RQT4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15650
#2: タンパク質 Activating signal cointegrator 1 complex subunit 3 / ASC-1 complex subunit p200 / ASC1p200 / Helicase / ATP binding 1 / Trip4 complex subunit p200


分子量: 206276.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASCC3, HELIC1, RQT2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8N3C0, DNA helicase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: ASCC3-ASC1 / タイプ: COMPLEX
詳細: Protein complex was produced in baculovirus-insect system.
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.27 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 7.5
詳細: Solutions were made fresh from concentrated to avoid microbial contamination.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1300 mMsodium chlorideNaCl1
220 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES-NaOH1
31 mMDithiothreitolDTT1
40.1 mg/mln-dodecyl-B-maltosideDDM1
試料濃度: 4.15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 40.57 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6267

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20_4459: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU2.8画像取得
4cryoSPARC3.1CTF補正
10cryoSPARC3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.1最終オイラー角割当
13cryoSPARC3.2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 244064 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00316796
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.69422764
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3112213
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0442534
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052915

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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