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万見
- PDB-8als: The apo-crystal structure of a variant form of the 28-kDa Schisto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8als
タイトルThe apo-crystal structure of a variant form of the 28-kDa Schistosoma haematobium glutathione transferase
要素(Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme) x 2
キーワードTRANSFERASE / Glutathione S-transferases / Schistosoma haematobium / Schistosoma / haematobium / 28-kDa / Sh28GST / GST
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Schistosoma haematobium (ビルハルツ住血吸虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Pandian, R. / Makumbe, H.H. / Sayed, Y. / Achilonu, I.A.
資金援助 南アフリカ, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation in South Africa64788 南アフリカ
National Research Foundation in South AfricaNEP Grant No 129920 南アフリカ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The apo-crystal structure of a variant form of the 28-kDa Schistosoma haematobium glutathione transferase
著者: Makumbe, H.H. / Pandian, R. / Sayed, Y. / Achilonu, I.A.
履歴
登録2022年8月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme
B: Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6914
ポリマ－46,6452
非ポリマー462
水8,071448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area20860 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)54.133, 77.086, 54.015
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme / GST 28 / Sh28GST


分子量: 23293.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma haematobium (ビルハルツ住血吸虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30114, glutathione transferase
#2: タンパク質 Glutathione S-transferase class-mu 28 kDa isozyme / GST 28 / Sh28GST


分子量: 23351.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schistosoma haematobium (ビルハルツ住血吸虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30114, glutathione transferase
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 448 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.98 % / 解説: Long needle-shaped crystals
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5.3 mg/ml of Sh28GST in 25mM of sodium phosphate buffer (NaH2PO4) at 7.5 pH with the crystallization condition consisting of 2.1 M ammonium sulfate, 100 mM Tris (pH 7.5), and 5 mM B-mercaptoethanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER IMUS 3.0 MICROFOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年5月18日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→24.68 Å / Num. obs: 19612 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 15.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 1752 / % possible all: 89.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.15.2_3472: ???)精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OE8

1oe8


解像度: 2.3→24.678 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2448 1014 5.18 %
Rwork0.2152 --
obs0.2168 19582 98.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→24.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3274 0 2 448 3724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023429
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5064636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d1.6782924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003591
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.42070.30051470.31162473X-RAY DIFFRACTION93
2.4207-2.57220.35531390.28072682X-RAY DIFFRACTION100
2.5722-2.77060.38051230.27042684X-RAY DIFFRACTION100
2.7706-3.0490.2531140.24252703X-RAY DIFFRACTION100
3.049-3.48910.28521260.20042691X-RAY DIFFRACTION100
3.4891-4.39190.19022060.16272630X-RAY DIFFRACTION100
4.3919-24.6780.19121590.17342705X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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