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- PDB-8ai1: Crystal structure of radical SAM epimerase EpeE from Bacillus sub... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ai1
タイトルCrystal structure of radical SAM epimerase EpeE from Bacillus subtilis with [4Fe-4S] clusters and S-adenosyl-L-homocysteine bound.
要素Putative peptide biosynthesis protein YydG
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / radical SAM / metalloenzyme / iron-sulfur / RiPP
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptide radical SAM maturase , YydG / : / 4Fe-4S single cluster domain / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM / Aldolase-type TIM barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / IRON/SULFUR CLUSTER / Putative peptide biosynthesis protein YydG
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kubiak, X. / Polsinelli, I. / Chavas, L.M.G. / Legrand, P. / Fyfe, C.D. / Benjdia, A. / Berteau, O.
資金援助 フランス, European Union, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-17-CE11-0014 フランス
European Research Council (ERC)617053European Union
引用
ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2024
タイトル: Structural and mechanistic basis for RiPP epimerization by a radical SAM enzyme.
著者: Kubiak, X. / Polsinelli, I. / Chavas, L.M.G. / Fyfe, C.D. / Guillot, A. / Fradale, L. / Brewee, C. / Grimaldi, S. / Gerbaud, G. / Thureau, A. / Legrand, P. / Berteau, O. / Benjdia, A.
#1: ジャーナル: Nat Chem / 年: 2017
タイトル: Post-translational modification of ribosomally synthesized peptides by a radical SAM epimerase in Bacillus subtilis.
著者: Benjdia, A. / Guillot, A. / Ruffie, P. / Leprince, J. / Berteau, O.
履歴
登録2022年7月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年1月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年3月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative peptide biosynthesis protein YydG
B: Putative peptide biosynthesis protein YydG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,52427
ポリマ－79,9052
非ポリマー3,61925
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7730 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area27490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.22, 92.33, 127.78
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Putative peptide biosynthesis protein YydG


分子量: 39952.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: yydG, BSU40170 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q45595

-
非ポリマー , 5種, 204分子

#2: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 17.5% (w/v) PEG 1000, 0.1 M Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月15日 / 詳細: KB Mirrors
放射モノクロメーター: channel-cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→48.97 Å / Num. obs: 534028 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.8 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.146 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 1.595 / Num. unique obs: 48252 / CC1/2: 0.724 / Rpim(I) all: 0.46 / Rrim(I) all: 1.661

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
MxCuBE2.1データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Fe-SAD Exprimental model

解像度: 2.4→48.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU R Cruickshank DPI: 0.295 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.302 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.209
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2217 1801 -RANDOM
Rwork0.1929 ---
obs0.1944 36021 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 66.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.9309 Å20 Å20 Å2
2--12.3518 Å20 Å2
3----5.4209 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→48.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5223 0 178 179 5580
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0085556HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.917485HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1984SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes935HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5556HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion717SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies5HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4385SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.56
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.42 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3735 36 -
Rwork0.3431 --
obs0.3446 721 91.2 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1096-0.4535-0.31161.3279-0.09161.1858-0.0096-0.03790.0745-0.0379-0.05120.07180.07450.07180.0608-0.0713-0.0513-0.0212-0.1524-0.0269-0.1702-1.1688-13.951123.3845
22.32880.02350.78261.6194-0.01791.65430.08960.01710.0210.0171-0.0525-0.06750.021-0.0675-0.0371-0.1062-0.03130.0319-0.14630.0162-0.1439-31.4773-27.341222.7769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 317
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A401 - 507
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A601 - 690
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B-2 - 317
5X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B401 - 512
6X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B601 - 689

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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