[日本語] English
万見
- PDB-8ah2: Crystal structure of human 14-3-3 zeta fused to the NPM1 peptide ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ah2
タイトルCrystal structure of human 14-3-3 zeta fused to the NPM1 peptide including phosphoserine-48
要素14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin
キーワードSIGNALING PROTEIN / 14-3-3 / Nucleophosmin 1 / NPM1 / B23 / numatrin / Ser48 / phosphoserine binder / phosphothreonine binder / pentamer / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation ...regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / synaptic target recognition / Golgi reassembly / SARS-CoV-1-host interactions / regulation of centrosome duplication / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / Tat protein binding / respiratory system process / spindle pole centrosome / ALK mutants bind TKIs / regulation of synapse maturation / tube formation / Rap1 signalling / Nuclear import of Rev protein / centrosome cycle / negative regulation of protein localization to nucleus / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / nucleocytoplasmic transport / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / GP1b-IX-V activation signalling / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / macrophage differentiation / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / ribosomal small subunit binding / phosphoserine residue binding / ribosomal large subunit export from nucleus / Activation of BAD and translocation to mitochondria / NF-kappaB binding / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / core promoter sequence-specific DNA binding / cellular response to glucose starvation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ribosomal small subunit export from nucleus / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / ERK1 and ERK2 cascade / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / SUMOylation of transcription cofactors / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / ribosome assembly / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / intracellular protein transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / protein-DNA complex / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / protein import into nucleus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / cellular response to UV / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / unfolded protein binding / intracellular protein localization / melanosome / nucleosome assembly / ribosomal small subunit biogenesis / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / vesicle / blood microparticle / histone binding / transmembrane transporter binding / transcription coactivator activity / rRNA binding / protein phosphorylation / cadherin binding / chromatin remodeling / protein domain specific binding / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / ubiquitin protein ligase binding
類似検索 - 分子機能
Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site ...Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nucleophosmin / 14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Boyko, K.M. / Kapitonova, A.A. / Tugaeva, K.V. / Varfolomeeva, L.A. / Sluchanko, N.N.
資金援助 ロシア, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science and Higher Education of the Russian Federation075-15-2021-1354 ロシア
Russian Science Foundation19-74-10031 ロシア
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the recognition by 14-3-3 proteins of a conditional binding site within the oligomerization domain of human nucleophosmin.
著者: Kapitonova, A.A. / Tugaeva, K.V. / Varfolomeeva, L.A. / Boyko, K.M. / Cooley, R.B. / Sluchanko, N.N.
履歴
登録2022年7月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin
C: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2742
ポリマ－55,2742
非ポリマー00
水25214
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin

A: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2742
ポリマ－55,2742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_455-x-1,-y+1/2,z1
2
C: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin

C: 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2742
ポリマ－55,2742
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_545-x,-y-1/2,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.696, 110.207, 163.413
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-309-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,Nucleophosmin / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / NPM / Nucleolar phosphoprotein B23 / Nucleolar ...Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / NPM / Nucleolar phosphoprotein B23 / Nucleolar protein NO38 / Numatrin


分子量: 27637.055 Da / 分子数: 2 / 変異: S58A,E75A,K76A,K77A,K157A,K158A,E159A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal LRTV(SEP)LGAGAKD is NPM1 peptide,N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal ...詳細: N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal LRTV(SEP)LGAGAKD is NPM1 peptide,N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal LRTV(SEP)LGAGAKD is NPM1 peptide,N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal LRTV(SEP)LGAGAKD is NPM1 peptide,N-termianl residues - GPH are tag. C-terminal GGGG - linker, and C-terminal LRTV(SEP)LGAGAKD is NPM1 peptide
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ, NPM1, NPM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104, UniProt: P06748
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.1 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.01 M CoCl2, 0.1 M MES, pH 6.5, 2.2 M (NH4)2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54184 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年6月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→21.91 Å / Num. obs: 16235 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 8.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.157 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.168 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 131674 / Scaling rejects: 680
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.9-3.0891.6592335626020.8830.5841.7611100
8.7-21.914.90.02230126180.9990.0110.02540.492.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.8データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0352精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FNC

6fnc


解像度: 2.9→21.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 64.541 / SU ML: 0.478 / SU R Cruickshank DPI: 2.3403 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 2.34 / ESU R Free: 0.479 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3226 730 4.8 %RANDOM
Rwork0.2697 ---
obs0.2722 14615 93.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 180.69 Å2 / Biso mean: 75.162 Å2 / Biso min: 34.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.7 Å20 Å2-0 Å2
2---6.05 Å20 Å2
3----4.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→21.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3533 0 0 14 3547
Biso mean---46.58 -
残基数----479
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0123580
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0163167
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3631.6314853
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4731.5477310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7985475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg11.1711022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.66810546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02705
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.974 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.455 57 -
Rwork0.455 1059 -
all-1116 -
obs--95.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.95230.4061-1.22351.80270.01283.298-0.4852-0.59410.07130.21030.4037-0.1080.04540.31980.08150.22640.2854-0.09160.4189-0.03370.293-20.524624.154820.3821
21.5498-0.06930.01875.60870.76071.38680.10540.1533-0.016-0.2758-0.2015-0.4572-0.13150.20190.09610.28580.30090.03970.41450.13070.38373.2603-8.037619.1678
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2C2 - 241

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る