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- PDB-8afu: DaArgC - N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate Reductase of Denitrovi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8afu
タイトルDaArgC - N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate Reductase of Denitrovibrio acetiphilus
要素N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Formyl-Phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Denitrovibrio acetiphilus DSM 12809 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Pfister, P. / Nattermann, M. / Zarzycki, J. / Erb, T.J.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Federal Ministry for Education and Research031B0850B ドイツ
German Research Foundation (DFG)390919832 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Engineering a new-to-nature cascade for phosphate-dependent formate to formaldehyde conversion in vitro and in vivo.
著者: Nattermann, M. / Wenk, S. / Pfister, P. / He, H. / Lee, S.H. / Szymanski, W. / Guntermann, N. / Zhu, F. / Nickel, L. / Wallner, C. / Zarzycki, J. / Paczia, N. / Gaissert, N. / Francio, G. / ...著者: Nattermann, M. / Wenk, S. / Pfister, P. / He, H. / Lee, S.H. / Szymanski, W. / Guntermann, N. / Zhu, F. / Nickel, L. / Wallner, C. / Zarzycki, J. / Paczia, N. / Gaissert, N. / Francio, G. / Leitner, W. / Gonzalez, R. / Erb, T.J.
履歴
登録2022年7月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月23日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4034
ポリマ－78,3572
非ポリマー462
水3,963220
1
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子

B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4034
ポリマ－78,3572
非ポリマー462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
2
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子

A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4034
ポリマ－78,3572
非ポリマー462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)86.698, 77.841, 122.026
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.870, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

#1: タンパク質 N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / AGPR / N-acetyl-glutamate semialdehyde dehydrogenase / NAGSA dehydrogenase


分子量: 39178.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Denitrovibrio acetiphilus DSM 12809 (バクテリア)
株: DSM 12809 / NBRC 114555 / N2460 / 遺伝子: argC, Dacet_0460 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: D4H3H4, N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 288.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0,2 M Potassium bromide 0,2 M Potassium thiocyanate 0,1 M Sodium cacodylate pH 6.5 3 % w/v gamma-PGA (Na+ form, LM) 2 % v/v PEG 500 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→43.294 Å / Num. all: 55251 / Num. obs: 55251 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 34.1 Å2 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.078 / Rsym value: 0.072 / Net I/av σ(I): 6.3 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 360748
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.99-2.16.30.5291.44860577500.2250.5760.5293.295.5
2.1-2.236.60.342.25033876750.1430.3690.344.8100
2.23-2.386.30.2263.34542671550.0960.2460.2266.699.6
2.38-2.576.60.1594.54438466930.0660.1730.1599100
2.57-2.816.90.1126.24256261750.0460.1210.11212.3100
2.81-3.156.60.0818.13710555890.0340.0880.0811799.9
3.15-3.636.70.0639.13330049470.0260.0680.06323.899.9
3.63-4.456.50.05211.32705441840.0220.0570.05229.799.8
4.45-6.296.50.04811.82110132660.0210.0520.04831.799.8
6.29-43.29460.04312.71087318170.0190.0470.04331.999.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
SCALA3.3.22データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDS20220220データ削減
PHENIX1.20.1_4487位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3dr3

3dr3


解像度: 1.99→43.29 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 1995 3.61 %
Rwork0.1838 53214 -
obs0.185 55209 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.88 Å2 / Biso mean: 45.7611 Å2 / Biso min: 24.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.99→43.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5217 0 2 220 5439
Biso mean--35.6 49.11 -
残基数----673
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.99-2.040.30861130.27583488360191
2.04-2.10.27571600.224837913951100
2.1-2.160.25741320.213738383970100
2.16-2.230.2331530.201138053958100
2.23-2.310.23891440.18893762390699
2.31-2.40.2371410.186838053946100
2.4-2.510.22181350.187438343969100
2.51-2.640.22341500.177937993949100
2.64-2.810.22181420.185138113953100
2.81-3.020.21721390.188438293968100
3.02-3.330.21111420.200538684010100
3.33-3.810.21741500.180238183968100
3.81-4.80.18051420.155938523994100
4.8-43.290.21161520.18213914406699
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.6806 Å / Origin y: -19.2934 Å / Origin z: 50.2905 Å
111213212223313233
T0.2622 Å2-0.0091 Å20.0172 Å2-0.3889 Å2-0.0216 Å2--0.3087 Å2
L0.5847 °2-0.0281 °2-0.0318 °2-0.302 °20.0679 °2--1.2154 °2
S-0.0439 Å °0.0095 Å °0.0111 Å °-0.0235 Å °0.0815 Å °-0.0706 Å °0.0745 Å °0.2321 Å °-0.0326 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA-4 - 334
2X-RAY DIFFRACTION1allA351
3X-RAY DIFFRACTION1allB-5 - 334
4X-RAY DIFFRACTION1allB351
5X-RAY DIFFRACTION1allS3 - 223

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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