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万見
- PDB-8adl: Cryo-EM structure of the SEA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8adl
タイトルCryo-EM structure of the SEA complex
要素
  • (Nitrogen permease regulator ...) x 2
  • Maintenance of telomere capping protein 5
  • Nucleoporin SEH1
  • Protein transport protein SEC13
  • Restriction of telomere capping protein 1
  • SEH-associated protein 4
  • Vacuolar membrane-associated protein IML1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase activating protein / coatomer / TOR signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


urea transport / GATOR1 complex / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / GATOR2 complex / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / proline transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport ...urea transport / GATOR1 complex / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / pseudohyphal growth / GATOR2 complex / Seh1-associated complex / positive regulation of ER to Golgi vesicle-mediated transport / proline transport / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-mediated vesicle transport / COPII-coated vesicle budding / nuclear pore localization / regulation of TORC1 signaling / nuclear pore outer ring / regulation of autophagosome assembly / TORC1 signaling / COPII vesicle coat / positive regulation of protein exit from endoplasmic reticulum / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / fungal-type vacuole / SUMOylation of RNA binding proteins / structural constituent of nuclear pore / negative regulation of TOR signaling / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / fungal-type vacuole membrane / vacuolar membrane / positive regulation of macroautophagy / positive regulation of TOR signaling / mRNA transport / positive regulation of autophagy / nuclear pore / signaling adaptor activity / ERAD pathway / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of TORC1 signaling / cellular response to amino acid starvation / GTPase activator activity / meiotic cell cycle / cell periphery / protein import into nucleus / protein transport / nuclear envelope / nuclear membrane / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / : / Zinc-ribbon like family / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1 ...WD repeat protein mio, zinc-ribbon like domain / GATOR complex protein WDR24 / MIOS/Sea4 / : / : / Zinc-ribbon like family / RING/Ubox like zinc-binding domain / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1 / : / Nitrogen Permease regulator of amino acid transport activity 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein Iml1, N-terminal domain / RWD domain / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / Sec13/Seh1 family / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SEH-associated protein 4 / Nitrogen permease regulator 3 / Nitrogen permease regulator 2 / Vacuolar membrane-associated protein IML1 / Nucleoporin SEH1 / Maintenance of telomere capping protein 5 / Protein transport protein SEC13 / Restriction of telomere capping protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Tafur, L. / Loewith, R.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Molecular Biology Organization (EMBO)ALTF 79-2019European Union
European Research Council (ERC)TENDOEuropean Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the SEA complex.
著者: Lucas Tafur / Kerstin Hinterndorfer / Caroline Gabus / Chiara Lamanna / Ariane Bergmann / Yashar Sadian / Farzad Hamdi / Fotis L Kyrilis / Panagiotis L Kastritis / Robbie Loewith /
要旨: The SEA complex (SEAC) is a growth regulator that acts as a GTPase-activating protein (GAP) towards Gtr1, a Rag GTPase that relays nutrient status to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1) in ...The SEA complex (SEAC) is a growth regulator that acts as a GTPase-activating protein (GAP) towards Gtr1, a Rag GTPase that relays nutrient status to the Target of Rapamycin Complex 1 (TORC1) in yeast. Functionally, the SEAC has been divided into two subcomplexes: SEACIT, which has GAP activity and inhibits TORC1, and SEACAT, which regulates SEACIT. This system is conserved in mammals: the GATOR complex, consisting of GATOR1 (SEACIT) and GATOR2 (SEACAT), transmits amino acid and glucose signals to mTORC1. Despite its importance, the structure of SEAC/GATOR, and thus molecular understanding of its function, is lacking. Here, we solve the cryo-EM structure of the native eight-subunit SEAC. The SEAC has a modular structure in which a COPII-like cage corresponding to SEACAT binds two flexible wings, which correspond to SEACIT. The wings are tethered to the core via Sea3, which forms part of both modules. The GAP mechanism of GATOR1 is conserved in SEACIT, and GAP activity is unaffected by SEACAT in vitro. In vivo, the wings are essential for recruitment of the SEAC to the vacuole, primarily via the EGO complex. Our results indicate that rather than being a direct inhibitor of SEACIT, SEACAT acts as a scaffold for the binding of TORC1 regulators.
履歴
登録2022年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42023年5月10日Group: Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _struct_ref.db_code ..._entity.pdbx_description / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.52024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Maintenance of telomere capping protein 5
E: Nucleoporin SEH1
G: SEH-associated protein 4
H: Protein transport protein SEC13
A: Restriction of telomere capping protein 1
B: SEH-associated protein 4
D: Nucleoporin SEH1
F: Nucleoporin SEH1
Q: Maintenance of telomere capping protein 5
M: Nucleoporin SEH1
O: SEH-associated protein 4
P: Protein transport protein SEC13
I: Restriction of telomere capping protein 1
J: SEH-associated protein 4
L: Nucleoporin SEH1
N: Nucleoporin SEH1
U: Nitrogen permease regulator 3
W: Vacuolar membrane-associated protein IML1
S: Nitrogen permease regulator 2
V: Nitrogen permease regulator 3
X: Vacuolar membrane-associated protein IML1
T: Nitrogen permease regulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,099,96450
ポリマ－2,098,13222
非ポリマー1,83128
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area140750 Å2
ΔGint-720 kcal/mol
Surface area502310 Å2
手法PISA

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要素

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タンパク質 , 6種, 18分子 CQEDFMLNGBOJHPAIWX

#1: タンパク質 Maintenance of telomere capping protein 5 / SEH-associated protein 3


分子量: 131104.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03897
#2: タンパク質
Nucleoporin SEH1 / Nuclear pore protein SEH1 / SEC13 homolog 1


分子量: 39170.758 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P53011
#3: タンパク質
SEH-associated protein 4


分子量: 117775.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38164
#4: タンパク質 Protein transport protein SEC13


分子量: 33082.965 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q04491
#5: タンパク質 Restriction of telomere capping protein 1 / SEH-associated protein 2


分子量: 149533.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q08281
#7: タンパク質 Vacuolar membrane-associated protein IML1 / Increased minichromosome loss protein 1 / SEH-associated protein 1


分子量: 182203.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47170

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Nitrogen permease regulator ... , 2種, 4分子 UVST

#6: タンパク質 Nitrogen permease regulator 3 / Required for meiotic nuclear division protein 11


分子量: 130141.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38742
#8: タンパク質 Nitrogen permease regulator 2


分子量: 69937.547 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P39923

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非ポリマー , 1種, 28分子

#9: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Seh1-associated complex (SEAC) / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
分子量値: 2.09 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
4cryoSPARC3.3.2CTF補正Patch CTF correction
7UCSF Chimera1.16モデルフィッティング
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
10cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当Ab initio job
11cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当Non-uniform refinement
13cryoSPARC3.3.2３次元再構成
14PHENIX1.2モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 208379 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
詳細: AlphaFold predictions were used as starting models for Sea1, Sea2, Sea3, Sea4, Npr2 and Npr3. Rigid body fit was performed in Chimera, and manual building in Coot.
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
13F3F

3f3f

3F3F1
23MZK

3mzk

3MZK2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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