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- PDB-8adb: Viral tegument-like DUBs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8adb
タイトルViral tegument-like DUBs
要素
  • Deubiquitinating enzyme
  • Ubiquitin
キーワードHYDROLASE / DUBs / deubiquitinating enzymes / ubiquitin / tegument
機能・相同性
機能・相同性情報


response to insecticide / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit ...response to insecticide / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Vpu mediated degradation of CD4 / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
Cathepsin B; Chain A - #120 / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. ...Cathepsin B; Chain A - #120 / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / CITRIC ACID / Uncharacterized protein / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Waddlia chondrophila (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Erven, I. / Abraham, E.T. / Hermanns, T. / Baumann, U. / Hofmann, K.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)HO 3783/3-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 216/949-1 FUGG ドイツ
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: A widely distributed family of eukaryotic and bacterial deubiquitinases related to herpesviral large tegument proteins.
著者: Erven, I. / Abraham, E. / Hermanns, T. / Baumann, U. / Hofmann, K.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: A structural basis for the diverse linkage specificities within the ZUFSP deubiquitinase family.
著者: Hermanns, T. / Pichlo, C. / Baumann, U. / Hofmann, K.
履歴
登録2022年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年9月4日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Deubiquitinating enzyme
B: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,7224
ポリマ－32,4732
非ポリマー2492
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.766, 101.766, 63.204
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-669-

HOH

21B-113-

HOH

31B-128-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Deubiquitinating enzyme / VTD (Viral tegument-like DUB)


分子量: 23952.994 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Waddlia chondrophila (バクテリア)
株: ATCC VR-1470 / WSU 86-1044 / 遺伝子: wcw_1294 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) pLysS / 参照: UniProt: D6YWY5
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA52, UBCEP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62987
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE


分子量: 57.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M BisTris propane pH 7.0, 2.0 M Ammonium citrate tribasic

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→80 Å / Num. obs: 39677 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 19.6 % / Biso Wilson estimate: 30.62 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.151 / Rrim(I) all: 0.153 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.73→1.84 Å / 冗長度: 19.2 % / Rmerge(I) obs: 2.82 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 6346 / CC1/2: 0.497 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20_4478精密化
PHENIX1.20_4478精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WC-VDT1, 1UBB

1ubb


解像度: 1.73→51.36 Å / SU ML: 0.2239 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.7922
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1928 1986 5.01 %
Rwork0.1671 37647 -
obs0.1684 39633 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.46 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→51.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2229 0 17 139 2385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01092300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21613109
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0626349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0083409
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8715885
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.73-1.770.4121390.32692646X-RAY DIFFRACTION99.64
1.77-1.820.29111370.27852671X-RAY DIFFRACTION100
1.82-1.880.28981400.25392648X-RAY DIFFRACTION100
1.88-1.940.26131390.22352679X-RAY DIFFRACTION100
1.94-20.24321440.21172652X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.090.21721400.16792664X-RAY DIFFRACTION99.93
2.09-2.180.20741380.16142696X-RAY DIFFRACTION99.96
2.18-2.290.20271340.14612657X-RAY DIFFRACTION100
2.3-2.440.1891430.16512701X-RAY DIFFRACTION99.96
2.44-2.630.19431460.15852668X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.890.18251440.18052705X-RAY DIFFRACTION99.96
2.89-3.310.21181450.16342702X-RAY DIFFRACTION100
3.31-4.170.15711490.14522732X-RAY DIFFRACTION100
4.17-51.360.17441480.15492826X-RAY DIFFRACTION99.8
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.523302971098-0.025101846336-0.1232630380070.846315299398-0.3029299935591.525909423180.04244127862210.01683676305670.001036121217860.08699051273980.01472918367360.0156892349701-0.118679587234-0.05418804590030.003529837675850.2631853885040.01224972940770.02317705785050.210389823524-0.003890116421270.26501638927753.930740017714.010204799320.523797148
20.246687527247-0.167050144711-0.03323229090750.4912001212710.3849925201180.5185190483820.101186317650.0374056992541-0.194362752931-0.02004646010850.0279143568026-0.139514809270.1829110724660.39227429599-2.59512084905E-50.3560782524750.0687061866863-0.0358236568450.422735864667-0.0404091122960.36581162020774.7502605796-4.0416455306630.2721757467
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'A' and resid 280 through 493)AA280 - 4931 - 209
22(chain 'A' and resid 502)A502
32(chain 'B' and resid 1 through 75)BC - D1 - 751

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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