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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8abp
タイトルSUGAR-BINDING AND CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF AN ARABINOSE-BINDING PROTEIN MUTANT (MET108LEU) WHICH EXHIBITS ENHANCED AFFINITY AND ALTERED SPECIFICITY
要素L-ARABINOSE-BINDING PROTEIN
キーワードBINDING PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type monosaccharide transporter activity / L-arabinose transmembrane transport / monosaccharide binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / outer membrane-bounded periplasmic space / carbohydrate binding / membrane
類似検索 - 分子機能
L-arabinose-binding periplasmic protein / Periplasmic binding protein/LacI sugar binding domain / Periplasmic binding proteins and sugar binding domain of LacI family / : / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-galactopyranose / alpha-D-galactopyranose / L-arabinose-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Vermersch, P.S. / Tesmer, J.J.G. / Quiocho, F.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Sugar-binding and crystallographic studies of an arabinose-binding protein mutant (Met108Leu) that exhibits enhanced affinity and altered specificity.
著者: Vermersch, P.S. / Lemon, D.D. / Tesmer, J.J. / Quiocho, F.A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Substrate Specificity and Affinity of a Protein Modulated by Bound Water Molecules
著者: Quiocho, F.A. / Wilson, D.K. / Vyas, N.K.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1984
タイトル: Novel Stereospecificity of the L-Arabinose-Binding Protein
著者: Quiocho, F.A. / Vyas, N.K.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1982
タイトル: Hinge-Bending in L-Arabinose-Binding Protein. The "Venus'S-Flytrap" Model
著者: Mao, B. / Pear, M.R. / Mccammon, J.A. / Quiocho, F.A.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1981
タイトル: Structure of the L-Arabinose-Binding Protein from Escherichia Coli at 2.4 Angstroms Resolution
著者: Gilliland, G.L. / Quiocho, F.A.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1981
タイトル: L-Arabinose-Binding Protein-Sugar Complex at 2.4 Angstroms Resolution. Stereochemistry and Evidence for a Structural Change
著者: Newcomer, M.E. / Gilliand, G.L. / Quiocho, F.A.
#6: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1981
タイトル: The Radius of Gyration of L-Arabinose-Binding Protein Decreases Upon Binding of Ligand
著者: Newcomer, M.E. / Lewis, B.A. / Quiocho, F.A.
#7: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: The Thiol Group of the L-Arabinose-Binding Protein. Chromophoric Labeling and Chemical Identification of the Sugar-Binding Site
著者: Miller /III, D.M. / Newcomer, M.E. / Quiocho, F.A.
#8: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1979
タイトル: Location of the Sugar-Binding Site of L-Arabinose-Binding Protein. Sugar Derivative Syntheses, Sugar Binding Specificity, and Difference Fourier Analyses
著者: Newcomer, M.E. / Miller /III, D.M. / Quiocho, F.A.
#9: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1977
タイトル: The 2.8-Angstroms Resolution Structure of the L-Arabinose-Binding Protein from Escherichia Coli
著者: Quiocho, F.A. / Gilliland, G.L. / Phillips Jr., G.N.
#10: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1976
タイトル: Structure of L-Arabinose-Binding Protein from Escherichia Coli at 5 Angstroms Resolution and Preliminary Results at 3.5 Angstroms
著者: Phillips Jr., G.N. / Mahajan, V.K. / Siu, A.K.Q. / Quiocho, F.A.
履歴
登録1991年4月25日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.label_alt_id / _chem_comp.name ..._atom_site.label_alt_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月14日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ARABINOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5933
ポリマ－33,2331
非ポリマー3602
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.620, 71.930, 78.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 L-ARABINOSE-BINDING PROTEIN


分子量: 33232.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02924
#2: 糖 ChemComp-GLA / alpha-D-galactopyranose / alpha-D-galactose / D-galactose / galactose / ALPHA D-GALACTOSE / α-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-GAL / beta-D-galactopyranose / beta-D-galactose / D-galactose / galactose / β-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Biol.Chem. 265.16592-16603
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlprotein1drop
210 %PEG1drop
310 mMcitrate1drop
41 mM1dropNaBH4
50.02 %sodium azide1drop
610 mMsugar1dropD-galactose, D-fucose, L-arabinose
720 %PEG1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.49 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. obs: 45315 / % possible obs: 88 % / Num. measured all: 118025 / Rmerge(I) obs: 0.0373

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.49→8 Å /
Rfactor反射数
obs0.175 44720
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.49→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2316 0 24 207 2547
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.036
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.49 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / Rfactor obs: 0.175 / Num. reflection obs: 44720
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.050.055
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.018
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.050.054
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.51.534
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.54.069
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it22.284
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it36.273

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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