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- PDB-8a9o: Structure of the polyamine acetyltransferase DpA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a9o
タイトルStructure of the polyamine acetyltransferase DpA
要素DpA polyamine acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / polyamine acetyltransferase / GNAT / bacterial biofilm formation / Acinetorbacter baumannii
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups / membrane
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase, GNAT, predicted / : / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / BROMIDE ION / COENZYME A / N-acetyltransferase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.587 Å
データ登録者Garcia-Pino, A. / Jurenas, D.
資金援助 ベルギー, 1件
組織認可番号国
Fonds National de la Recherche Scientifique (FNRS)T.0090.22 ベルギー
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: A polyamine acetyltransferase regulates the motility and biofilm formation of Acinetobacter baumannii.
著者: Armalyte, J. / Cepauskas, A. / Sakalyte, G. / Martinkus, J. / Skerniskyte, J. / Martens, C. / Suziedeliene, E. / Garcia-Pino, A. / Jurenas, D.
履歴
登録2022年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DpA polyamine acetyltransferase
B: DpA polyamine acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,81826
ポリマ－36,7082
非ポリマー3,11024
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10440 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area14220 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)43.330, 69.295, 55.773
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.08, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DpA polyamine acetyltransferase


分子量: 18353.783 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0A385EXR5

-
非ポリマー , 6種, 329分子

#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.77 %
結晶化温度: 293.16 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M Sodium acetate trihydrate, 0.1M TRIS hydrochloride pH 8.5, 30% w/v Polyethylene glycol 4,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98015 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月3日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98015 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.587→69.3 Å / Num. obs: 37959 / % possible obs: 90.07 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 23.17 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 14.55
反射 シェル解像度: 1.587→1.593 Å / Num. unique obs: 2163 / CC1/2: 0.695 / Rpim(I) all: 0.394

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (3-FEB-2022)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
SHELXDE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.587→21.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU R Cruickshank DPI: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.108 / SU Rfree Blow DPI: 0.102 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2199 1866 4.92 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.1906 37956 90 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.5334 Å20 Å2-0.2775 Å2
2--1.9189 Å20 Å2
3---3.6145 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.587→21.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2457 0 121 306 2884
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082691HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.933668HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d968SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes488HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2588HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.34
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion347SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2506SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.59→1.61 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2797 -3.82 %
Rwork0.2903 731 -
all0.2898 760 -
obs--46.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4129-0.0539-0.22550.2465-0.21741.49120.00950.0166-0.0223-0.0372-0.02050.0003-0.00590.05870.0110.0005-0.00730.0108-0.0474-0.0095-0.0241-4.82414.099921.3689
20.47890.1955-0.06090.30080.0691.3203-0.0352-0.0539-0.00260.0087-0.01220.0007-0.05120.01590.0475-0.01450.011-0.0102-0.0250.014-0.0235-4.8197.023348.0577
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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