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- PDB-8a60: Crystal structure of FhuA in complex with the superinfection excl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a60
タイトルCrystal structure of FhuA in complex with the superinfection exclusion lipoprotein Llp
要素
  • Ferrichrome outer membrane transporter/phage receptor
  • Lytic conversion lipoprotein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Outer membrane TonB-dependent transporter FhuA Bacteriophage T5 Superinfection exclusion E. coli
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor-mediated virion attachment to host cell / : / superinfection exclusion / siderophore transmembrane transport / siderophore uptake transmembrane transporter activity / virion binding / toxic substance binding / transmembrane transporter complex / cell outer membrane / signaling receptor activity ...negative regulation of receptor-mediated virion attachment to host cell / : / superinfection exclusion / siderophore transmembrane transport / siderophore uptake transmembrane transporter activity / virion binding / toxic substance binding / transmembrane transporter complex / cell outer membrane / signaling receptor activity / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding / protein domain specific binding / host cell plasma membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 1. / TonB box, conserved site / TonB-dependent siderophore receptor / TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily ...TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 1. / TonB box, conserved site / TonB-dependent siderophore receptor / TonB-dependent receptor, conserved site / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins signature 2. / TonB-dependent receptor (TBDR) proteins profile. / Vitamin B12 transporter BtuB-like / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel / TonB dependent receptor-like, beta-barrel / TonB-dependent receptor, plug domain superfamily / TonB-dependent receptor, plug domain / TonB-dependent receptor-like, beta-barrel domain superfamily / TonB-dependent Receptor Plug Domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ferrichrome outer membrane transporter/phage receptor / Lytic conversion lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
Escherichia phage T5 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者van den Berg, B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2022
タイトル: Structural basis for host recognition and superinfection exclusion by bacteriophage T5.
著者: Bert van den Berg / Augustinas Silale / Arnaud Baslé / Astrid F Brandner / Sophie L Mader / Syma Khalid /
要旨: A key but poorly understood stage of the bacteriophage life cycle is the binding of phage receptor-binding proteins (RBPs) to receptors on the host cell surface, leading to injection of the phage ...A key but poorly understood stage of the bacteriophage life cycle is the binding of phage receptor-binding proteins (RBPs) to receptors on the host cell surface, leading to injection of the phage genome and, for lytic phages, host cell lysis. To prevent secondary infection by the same or a closely related phage and nonproductive phage adsorption to lysed cell fragments, superinfection exclusion (SE) proteins can prevent the binding of RBPs via modulation of the host receptor structure in ways that are also unclear. Here, we present the cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of the phage T5 outer membrane (OM) receptor FhuA in complex with the T5 RBP pb5, and the crystal structure of FhuA complexed to the OM SE lipoprotein Llp. Pb5 inserts four loops deeply into the extracellular lumen of FhuA and contacts the plug but does not cause any conformational changes in the receptor, supporting the view that DNA translocation does not occur through the lumen of OM channels. The FhuA-Llp structure reveals that Llp is periplasmic and binds to a nonnative conformation of the plug of FhuA, causing the inward folding of two extracellular loops via "reverse" allostery. The inward-folded loops of FhuA overlap with the pb5 binding site, explaining how Llp binding to FhuA abolishes further infection of by phage T5 and suggesting a mechanism for SE via the jamming of TonB-dependent transporters by small phage lipoproteins.
履歴
登録2022年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferrichrome outer membrane transporter/phage receptor
B: Lytic conversion lipoprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,5822
ポリマ－88,5822
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.287, 98.287, 236.588
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ferrichrome outer membrane transporter/phage receptor / Ferric hydroxamate receptor / Ferric hydroxamate uptake / Ferrichrome-iron receptor


分子量: 79035.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Outer menbrane transport protein for ferrichrome / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: fhuA, tonA, b0150, JW0146 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06971
#2: タンパク質 Lytic conversion lipoprotein


分子量: 9547.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage T5 (ファージ) / 遺伝子: llp, T5.158, T5p154 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q38162

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 12-16% PEG 4000 0.4 M sodium isothiocyanate 0.1 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.37→85.11 Å / Num. obs: 15120 / % possible obs: 87.4 % / 冗長度: 14.4 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 3.37→3.61 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique obs: 697 / CC1/2: 0.39 / % possible all: 48

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20rc3_4406: ???)精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BY3

1by3


解像度: 3.37→57.85 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 38.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3074 744 4.96 %
Rwork0.2532 --
obs0.2558 15002 77.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.37→57.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5804 0 0 0 5804
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5538081
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.906815
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042848
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041071
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.37-3.630.4369400.2974839X-RAY DIFFRACTION23
3.63-40.36611190.30152253X-RAY DIFFRACTION62
4-4.580.29441940.25663635X-RAY DIFFRACTION100
4.58-5.760.31172010.24163676X-RAY DIFFRACTION100
5.77-57.850.29061900.2453855X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94340.21841.74731.96540.32811.21510.0679-0.1329-0.21990.24680.0012-0.5874-0.0196-0.2947-0.04050.5406-0.02340.07380.79420.16550.5598-29.614542.72946.4493
22.13190.3609-0.02690.7307-0.07492.29570.3460.0963-0.1910.1152-0.06250.17990.262-0.5508-0.25770.5518-0.1173-0.02620.90860.13760.4882-33.118343.798455.3008
31.84981.40271.07281.0336-0.1220.58820.15360.3021-0.31710.1313-0.1606-0.35270.3630.1767-0.05450.5057-0.0027-0.09930.9169-0.01530.6334-24.569530.51846.9957
40.22650.084-0.04452.23520.55422.87170.04430.8915-0.20390.2857-0.98280.58210.4414-1.15310.2122.406-1.21370.11673.6397-0.340.9144-14.399443.68619.4936
52.9588-3.5094-1.50538.6316-1.33172.94130.8462.62020.7756-1.8011-0.5180.72620.8942-0.7548-0.28590.89980.2088-0.35241.90150.29230.785-24.812758.661727.0101
67.3116-4.70444.35798.8296-3.28512.63620.68381.18130.7719-0.7134-0.80031.49740.43260.6731-0.27631.7364-0.45650.83352.5686-0.24041.4422-28.459744.098820.557
76.10374.37873.7983.19422.77422.4251-0.3303-0.06230.27370.17970.6349-0.07480.11220.6829-0.57611.18290.16780.11961.8891-0.43771.0265-24.35947.11329.4566
81.05982.82031.13868.95654.7943.3451-0.42380.01660.4443-1.8280.66381.1514-0.73630.26220.18361.08940.5811-0.23122.18240.23390.5288-29.672252.969519.0687
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 38 through 131 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 132 through 545 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 546 through 714 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 10 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 11 through 26 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 27 through 35 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 36 through 48 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 49 through 62 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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