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- PDB-8a50: Crystal structure of HSF2BP-ALPHA1 tetramer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a50
タイトルCrystal structure of HSF2BP-ALPHA1 tetramer
要素Heat shock factor 2-binding protein
キーワードRECOMBINATION / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


double-strand break repair involved in meiotic recombination / female meiosis I / male meiosis I / chromosome / spermatogenesis / transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat shock factor 2-binding protein / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Heat shock factor 2-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.484 Å
データ登録者Miron, S. / Legrand, P. / Ropars, V. / Ghouil, R. / Zinn-Justin, S.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: BRCA2-HSF2BP oligomeric ring disassembly by BRME1 promotes homologous recombination.
著者: Rania Ghouil / Simona Miron / Koichi Sato / Dejan Ristic / Sari E van Rossum-Fikkert / Pierre Legrand / Malika Ouldali / Jean-Marie Winter / Virginie Ropars / Gabriel David / Ana-Andreea ...著者: Rania Ghouil / Simona Miron / Koichi Sato / Dejan Ristic / Sari E van Rossum-Fikkert / Pierre Legrand / Malika Ouldali / Jean-Marie Winter / Virginie Ropars / Gabriel David / Ana-Andreea Arteni / Claire Wyman / Puck Knipscheer / Roland Kanaar / Alex N Zelensky / Sophie Zinn-Justin /
要旨: In meiotic homologous recombination (HR), BRCA2 facilitates loading of the recombinases RAD51 and DMC1 at the sites of double-strand breaks (DSBs). The HSF2BP-BRME1 complex interacts with BRCA2. Its ...In meiotic homologous recombination (HR), BRCA2 facilitates loading of the recombinases RAD51 and DMC1 at the sites of double-strand breaks (DSBs). The HSF2BP-BRME1 complex interacts with BRCA2. Its absence causes a severe reduction in recombinase loading at meiotic DSB. We previously showed that, in somatic cancer cells ectopically producing HSF2BP, DNA damage can trigger HSF2BP-dependent degradation of BRCA2, which prevents HR. Here, we report that, upon binding to BRCA2, HSF2BP forms octameric rings that are able to interlock into a large ring-shaped 24-mer. Addition of BRME1 leads to dissociation of both of these ring structures and cancels the disruptive effect of HSF2BP on cancer cell resistance to DNA damage. It also prevents BRCA2 degradation during interstrand DNA crosslink repair in egg extracts. We propose that, during meiosis, the control of HSF2BPBRCA2 oligomerization by BRME1 ensures timely assembly of the ring complex that concentrates BRCA2 and controls its turnover, thus promoting HR.
履歴
登録2022年6月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年7月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月1日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock factor 2-binding protein
B: Heat shock factor 2-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,9514
ポリマ－7,7612
非ポリマー1902
水1,00956
1
A: Heat shock factor 2-binding protein
B: Heat shock factor 2-binding protein
ヘテロ分子

A: Heat shock factor 2-binding protein
B: Heat shock factor 2-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,9028
ポリマ－15,5224
非ポリマー3804
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation19_444-x-1/4,-z-1/4,-y-1/41
Buried area6470 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area7220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.81, 79.81, 79.81
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-101-

PO4

21A-101-

PO4

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Heat shock factor 2-binding protein


分子量: 3880.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: O75031
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M LiCl 0.1 M sodium acetate trihydrate pH 5 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.965459 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月10日 / 詳細: Be CRL
放射モノクロメーター: Diamond [110] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.965459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→56.43 Å / Num. obs: 15006 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 29.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 1.48→1.52 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 1.393 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 1084 / CC1/2: 0.559 / Rpim(I) all: 0.565 / Rrim(I) all: 1.506 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (3-FEB-2022)精密化
XDSJan 10, 2022 BUILT=20220110データ削減
autoPROCdata processing
MOLREP位相決定
STARANISO2.3.77データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold2 model

解像度: 1.484→56.43 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU R Cruickshank DPI: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.083 / SU Rfree Blow DPI: 0.075 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.071
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2166 664 -RANDOM
Rwork0.2127 ---
obs0.2129 14159 94.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.484→56.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数506 0 10 56 572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081276HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.942332HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d407SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes191HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1276HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion78SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies9HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1219SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion13.42
LS精密化 シェル解像度: 1.484→1.52 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2707 19 -
Rwork0.2343 --
obs--46.36 %
精密化 TLSOrigin x: -10.747 Å / Origin y: 3.7246 Å / Origin z: -15.8911 Å
111213212223313233
T-0.0073 Å20.0087 Å20.0286 Å2--0.0067 Å20.0104 Å2---0.0299 Å2
L0.3014 °2-0.213 °2-0.5051 °2-1.9523 °2-0.515 °2--0.5864 °2
S0.0803 Å °0.0348 Å °0.001 Å °0.0348 Å °0.0007 Å °0.0612 Å °0.001 Å °0.0612 Å °-0.081 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A1 - 29
2X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }B1 - 30
3X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }C3 - 4
4X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }S1 - 56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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