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- PDB-8a3p: Structure of human Fy-5. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a3p
タイトルStructure of human Fy-5.
要素Glutamine amidotransferase-like class 1 domain-containing protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / FERRY complex / RNA binding / RNA transport / early endosome
機能・相同性glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / Class I glutamine amidotransferase-like / extracellular exosome / cytoplasm / Glutamine amidotransferase-like class 1 domain-containing protein 1
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Schuhmacher, J.S. / Zerial, M.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)112927078 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Structural basis of mRNA binding by the human FERRY Rab5 effector complex.
著者: Dennis Quentin / Jan S Schuhmacher / Björn U Klink / Jeni Lauer / Tanvir R Shaikh / Pim J Huis In 't Veld / Luisa M Welp / Henning Urlaub / Marino Zerial / Stefan Raunser /
要旨: The pentameric FERRY Rab5 effector complex is a molecular link between mRNA and early endosomes in mRNA intracellular distribution. Here, we determine the cryo-EM structure of human FERRY. It reveals ...The pentameric FERRY Rab5 effector complex is a molecular link between mRNA and early endosomes in mRNA intracellular distribution. Here, we determine the cryo-EM structure of human FERRY. It reveals a unique clamp-like architecture that bears no resemblance to any known structure of Rab effectors. A combination of functional and mutational studies reveals that while the Fy-2 C-terminal coiled-coil acts as binding region for Fy-1/3 and Rab5, both coiled-coils and Fy-5 concur to bind mRNA. Mutations causing truncations of Fy-2 in patients with neurological disorders impair Rab5 binding or FERRY complex assembly. Thus, Fy-2 serves as a binding hub connecting all five complex subunits and mediating the binding to mRNA and early endosomes via Rab5. Our study provides mechanistic insights into long-distance mRNA transport and demonstrates that the particular architecture of FERRY is closely linked to a previously undescribed mode of RNA binding, involving coiled-coil domains.
履歴
登録2022年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月20日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine amidotransferase-like class 1 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3221
ポリマ－23,3221
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, cryoEM structure 7ND2
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.619, 99.573, 62.158
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Glutamine amidotransferase-like class 1 domain-containing protein 1 / Parkinson disease 7 domain-containing protein 1


分子量: 23321.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GATD1, PDDC1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8NB37

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES, pH 5.0, 0.8 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-3 / 波長: 0.968 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→47.31 Å / Num. all: 8339 / Num. obs: 8339 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 62.16 Å2 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.094 / Rsym value: 0.088 / Net I/av σ(I): 5.5 / Net I/σ(I): 13.4 / Num. measured all: 79865
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.8510.10.6031.21211812050.2010.6360.6033.299.9
2.85-3.029.90.4531.61125911330.1530.4790.4534.199.9
3.02-3.239.90.2662.71051810630.0910.2810.2666.2100
3.23-3.499.70.1464.6973710020.0510.1550.14610.1100
3.49-3.829.50.101687799280.0360.1080.10114.6100
3.82-4.279.10.0866.775448320.0310.0910.08619100
4.27-4.938.50.0629.361607210.0230.0660.06224.196.1
4.93-6.049.90.0659.863076390.0220.0680.06524.3100
6.04-8.549.60.05810.449175130.020.0610.05828.1100
8.54-47.318.30.04710.125263030.0170.050.04733.699.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1u9c

1u9c


解像度: 2.7→47.309 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 837 10.09 %
Rwork0.2198 7456 -
obs0.2247 8293 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 172.97 Å2 / Biso mean: 85.7001 Å2 / Biso min: 48.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→47.309 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1426 0 0 0 1426
残基数----193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8941980
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.958863
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7003-2.86940.34551330.2949122399
2.8694-3.09090.32021410.2756121499
3.0909-3.40190.27731300.23991233100
3.4019-3.8940.28881470.22781239100
3.894-4.90520.21541350.18123097
4.9052-47.3090.271510.2181317100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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