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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8a3o | |||||||||
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タイトル | Structure of human Fy-4 | |||||||||
![]() | Quinone oxidoreductase-like protein 1 | |||||||||
![]() | STRUCTURAL PROTEIN / FERRY complex / mRNA transport / Early endosome | |||||||||
機能・相同性 | ![]() quinone metabolic process / NADPH:quinone reductase activity / 酸化還元酵素 / NADP binding / early endosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Schuhmacher, J.S. / Zerial, M. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis of mRNA binding by the human FERRY Rab5 effector complex. 著者: Dennis Quentin / Jan S Schuhmacher / Björn U Klink / Jeni Lauer / Tanvir R Shaikh / Pim J Huis In 't Veld / Luisa M Welp / Henning Urlaub / Marino Zerial / Stefan Raunser / ![]() 要旨: The pentameric FERRY Rab5 effector complex is a molecular link between mRNA and early endosomes in mRNA intracellular distribution. Here, we determine the cryo-EM structure of human FERRY. It reveals ...The pentameric FERRY Rab5 effector complex is a molecular link between mRNA and early endosomes in mRNA intracellular distribution. Here, we determine the cryo-EM structure of human FERRY. It reveals a unique clamp-like architecture that bears no resemblance to any known structure of Rab effectors. A combination of functional and mutational studies reveals that while the Fy-2 C-terminal coiled-coil acts as binding region for Fy-1/3 and Rab5, both coiled-coils and Fy-5 concur to bind mRNA. Mutations causing truncations of Fy-2 in patients with neurological disorders impair Rab5 binding or FERRY complex assembly. Thus, Fy-2 serves as a binding hub connecting all five complex subunits and mediating the binding to mRNA and early endosomes via Rab5. Our study provides mechanistic insights into long-distance mRNA transport and demonstrates that the particular architecture of FERRY is closely linked to a previously undescribed mode of RNA binding, involving coiled-coil domains. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 136.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 105 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 436.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 450.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 24 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 32.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39661.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: O95825, 酸化還元酵素 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.1 M MES pH 6.0, 5 % (w/v) PEG 3000 and 30 % (w/v) PEG 200 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月19日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.968 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.9→45.273 Å / Num. all: 15389 / Num. obs: 15389 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 75.76 Å2 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.064 / Rsym value: 0.056 / Net I/av σ(I): 3.6 / Net I/σ(I): 17.9 / Num. measured all: 74872 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1yb5 解像度: 2.9→44.165 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 31.1 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 167.33 Å2 / Biso mean: 82.0474 Å2 / Biso min: 22.84 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.9→44.165 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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