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- PDB-8a0l: Tubulin-CW1-complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a0l
タイトルTubulin-CW1-complex
要素
  • (Tubulin beta-2B ...) x 2
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha-1B chain
キーワードCELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. ...Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile. / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Chem-KLC / Tubulin tyrosine ligase / Stathmin-4 / Tubulin alpha-1B chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9981 Å
データ登録者Prota, A.E. / Diaz, J.F. / Steinmetz, M.O. / Oliva, M.A.
資金援助 スペイン, European Union, スイス, 6件
組織認可番号
Ministerio de Ciencia e Innovacion (MCIN)PID2019-104545RBI00/AEI/10.13039/501100011033 スペイン
European Commission2020/2094European Union
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission860070 TubInTrainEuropean Union
Swiss National Science Foundation31003A_166608 スイス
European CommissionHPRN-CT-2000-18European Union
European CommissionHPRN-CT-2000-00014European Union
引用ジャーナル: Structure / : 2023
タイトル: Chemical modulation of microtubule structure through the laulimalide/peloruside site.
著者: Estevez-Gallego, J. / Alvarez-Bernad, B. / Pera, B. / Wullschleger, C. / Raes, O. / Menche, D. / Martinez, J.C. / Lucena-Agell, D. / Prota, A.E. / Bonato, F. / Bargsten, K. / Cornelus, J. / ...著者: Estevez-Gallego, J. / Alvarez-Bernad, B. / Pera, B. / Wullschleger, C. / Raes, O. / Menche, D. / Martinez, J.C. / Lucena-Agell, D. / Prota, A.E. / Bonato, F. / Bargsten, K. / Cornelus, J. / Gimenez-Abian, J.F. / Northcote, P. / Steinmetz, M.O. / Kamimura, S. / Altmann, K.H. / Paterson, I. / Gago, F. / Van der Eycken, J. / Diaz, J.F. / Oliva, M.A.
履歴
登録2022年5月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta-2B chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta-2B chain
E: Stathmin-4
F: Tubulin beta-2B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,16723
ポリマ-261,6316
非ポリマー3,53617
11,133618
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.630, 156.559, 179.318
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ACE

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: P81947
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16844.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63043

-
Tubulin beta-2B ... , 2種, 3分子 BDF

#2: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: Brain / 参照: UniProt: Q6B856
#4: タンパク質 Tubulin beta-2B chain


分子量: 44378.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: TTL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E1BQ43

-
非ポリマー , 9種, 635分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Ca
#8: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#9: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#10: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#11: 化合物 ChemComp-KLC / (3~{S},4~{R},8~{S},10~{S},12~{S},14~{S})-14-[(~{Z},4~{R})-4-(hydroxymethyl)hex-2-en-2-yl]-4,12-dimethoxy-9,9-dimethyl-3,8,10-tris(oxidanyl)-1-oxacyclotetradecan-2-one


分子量: 460.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C24H44O8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE / β,γ-メチレンATP


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C11H18N5O12P3
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 11% PEG 4K, 10% glycerol, 30 mM MgCl2, 30 mM CaCl2, 0.1 M MES/Imidazole, 5 mM L-tyrosine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9981→47.507 Å / Num. obs: 198578 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.473 % / Biso Wilson estimate: 50.54 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Rrim(I) all: 0.134 / Χ2: 0.778 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.0513.1734.2290.6319153514550145400.1814.39899.9
2.05-2.1113.3153.1320.9118839614156141490.313.257100
2.11-2.1712.582.3831.1817373213817138100.4252.48599.9
2.17-2.2413.1341.8291.6117611513414134090.5911.903100
2.24-2.3114.0311.4572.1118199212974129710.721.511100
2.31-2.3914.3191.122.8418004212576125740.821.161100
2.39-2.4814.2290.8393.817347712196121920.8930.87100
2.48-2.5814.1350.6514.8316491311669116670.9310.675100
2.58-2.713.9850.4966.3415740511258112550.9580.514100
2.7-2.8313.7350.3668.3314766810752107510.9760.38100
2.83-2.9813.1640.25711.3713485210247102440.9860.267100
2.98-3.1612.5580.16816.22121836970597020.9940.176100
3.16-3.3813.3450.11822.86121822913091290.9970.123100
3.38-3.6514.2610.08133.05121719853785350.9980.084100
3.65-413.9080.05843.24109411786878670.9990.06100
4-4.4713.4610.04551.1596086713971380.9990.047100
4.47-5.1612.9820.03956.3982070632263220.9990.041100
5.16-6.3211.5250.04349.9862201539953970.9990.045100
6.32-8.9413.2650.03361.68562424243424010.03599.9
8.94-47.50712.5550.02770.58304202444242310.02899.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.28データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 5LXT
解像度: 1.9981→47.507 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2259 --
Rwork0.1878 --
obs-198578 99.8 %
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9981→47.507 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17388 0 215 618 18221
Biso mean--60.01 57.31 -
残基数----2197
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9981-2.02080.38213110.3909591695
2.0208-2.04460.34193300.34156232100
2.0446-2.06950.36173250.3296229100
2.0695-2.09570.36123310.31746267100
2.0957-2.12330.34283280.31036212100
2.1233-2.15240.3393260.29636237100
2.1524-2.18310.31643300.28256275100
2.1831-2.21570.29663300.26826237100
2.2157-2.25030.29153280.25286224100
2.2503-2.28720.28543290.2496264100
2.2872-2.32670.29523310.23376289100
2.3267-2.3690.2443260.21956222100
2.369-2.41460.26483320.21856287100
2.4146-2.46380.24893280.20626229100
2.4638-2.51740.25273310.2056271100
2.5174-2.5760.26283300.19756292100
2.576-2.64040.22523280.19586264100
2.6404-2.71180.24893320.19996271100
2.7118-2.79150.23373300.19486286100
2.7915-2.88160.25213310.2046292100
2.8816-2.98460.23653320.26310100
2.9846-3.10410.23613300.18966287100
3.1041-3.24530.2373330.1856305100
3.2453-3.41640.20453340.18716338100
3.4164-3.63040.22453320.17546325100
3.6304-3.91050.22673350.16026350100
3.9105-4.30380.19583340.15416364100
4.3038-4.92610.18093380.13796410100
4.9261-6.20420.1933390.17016450100
6.2042-47.5070.18883520.17496673100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1848-0.0983-0.3612.65061.20542.9665-0.01490.0830.1342-0.19370.2532-0.261-0.44720.2974-0.20920.4055-0.0280.04010.3794-0.11590.380828.634785.182153.735
21.2601-0.2285-0.23222.87530.87032.95150.1987-0.07150.01910.5477-0.11430.18740.0729-0.0364-0.05580.51720.00440.04540.3839-0.11050.408918.541384.147371.6981
30.64770.07260.13452.5371.41761.9753-0.0007-0.11150.01690.63760.07610.00860.28290.0762-0.0610.53790.0570.0190.4035-0.06880.370123.253276.258869.6784
41.6399-0.27-0.35722.17211.06262.44550.070.15880.1096-0.1356-0.06780.0643-0.3461-0.1113-0.02180.27040.00350.01910.3341-0.0650.311919.073459.241621.8611
51.9069-0.72-0.58691.84450.79121.43610.00760.1278-0.002-0.0131-0.17270.31690.0159-0.4320.13320.3898-0.0140.03870.4856-0.15640.40649.496559.110738.2046
60.3698-0.00640.16291.7891.18192.4612-0.0022-0.07860.03230.4209-0.07860.12040.2191-0.22770.05930.2961-0.03420.03710.3292-0.05120.347215.219449.894138.3565
71.2549-0.2199-0.11371.98290.28481.5963-0.00290.11190.1017-0.17350.0736-0.0756-0.10580.1069-0.06720.2426-0.05960.03630.3268-0.04260.300920.505732.5124-11.976
80.8648-0.42750.14271.26730.83961.4349-0.0029-0.02610.0370.0722-0.03570.06810.1041-0.21630.03480.2429-0.05770.03610.3106-0.03230.33668.013225.383.1254
92.6497-0.39350.5511.8150.34762.2069-0.11710.66410.119-0.30880.11350.06070.0677-0.0697-0.00980.49-0.10120.02670.7227-0.05780.363315.864312.2584-41.9082
102.1654-1.0897-0.59172.2727-0.19720.78940.15320.9629-0.2-0.54770.0682-0.33860.44620.4357-0.17940.6995-0.04620.12540.995-0.31650.559429.76870.6242-46.988
110.94230.3527-0.34551.8950.4221.0265-0.11780.1445-0.0649-0.2590.2459-0.53510.08310.2554-0.10210.52450.02670.06850.6531-0.24240.540530.13772.177-35.3141
121.2439-0.4643-0.14720.5056-0.29920.8968-0.03170.3947-0.4725-0.11280.2114-0.36440.63440.1553-0.18760.7431-0.03180.02490.6039-0.26350.575721.8749-8.8787-32.5171
131.2911-0.0374-0.59321.0468-0.4021.3537-0.02340.3666-0.0703-0.31630.04020.12340.1816-0.46730.01330.4312-0.05910.00550.5721-0.14770.393311.84591.628-32.3041
142.52580.07550.42811.13370.47841.12330.31450.49660.0242-0.1794-0.13680.17510.4455-0.4014-0.14040.5277-0.0809-0.0250.6394-0.10280.42616.6958-3.0157-26.075
150.98460.2757-0.03890.9310.24752.0342-0.05070.2363-0.3801-0.09930.12330.20310.6176-0.4329-0.0120.5549-0.1225-0.00420.4981-0.13610.48948.9344-3.4737-21.3086
162.11960.1543-0.96881.02490.25952.0488-0.1846-0.0501-0.62220.23810.1705-0.34371.07280.5946-0.08840.98870.1986-0.01350.6075-0.24040.827930.9625-17.6003-25.4651
171.4605-0.7758-0.41371.64220.3470.7270.0031-0.2072-0.00720.79530.3819-0.31140.14660.6662-0.34050.9730.0296-0.10150.583-0.19250.60827.724192.22581.5821
180.2273-0.2893-0.29710.80290.71890.9133-0.07550.0472-0.07610.42670.5301-0.39810.6170.7957-0.46060.43370.06940.00890.6793-0.26160.646443.417327.88523.9036
190.2386-0.3485-0.16850.48110.41460.21820.0164-0.041-0.32950.543-0.2034-0.02582.2582-0.6846-0.09871.8412-0.45930.16310.7729-0.17180.69058.303355.26974.6157
201.95750.01191.17911.1091-0.51590.93160.3985-0.38410.37530.1737-0.498-0.18630.11870.3720.18071.3281-0.0005-0.17081.46440.03791.063116.261463.4547108.8946
210.88060.2285-0.31471.29070.38881.4797-0.2541-0.0799-0.5460.24870.3320.14570.8980.3588-0.0821.50380.10460.11221.03580.20621.04223.65348.1091102.2588
221.332-0.4722-0.80021.1799-0.50411.5375-0.39980.0722-0.4951-0.06340.64980.13650.7906-0.3446-0.25681.2379-0.25170.18110.8111-0.01940.7645-0.982258.783787.4954
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 243 )A1 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 244 through 311 )A244 - 311
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 312 through 437 )A312 - 437
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 238 )B2 - 238
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 239 through 311 )B239 - 311
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 312 through 438 )B312 - 438
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1 through 199 )C1 - 199
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 200 through 440 )C200 - 440
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 1 through 64 )D1 - 64
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 65 through 127 )D65 - 127
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 128 through 160 )D128 - 160
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 161 through 215 )D161 - 215
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 216 through 259 )D216 - 259
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 260 through 295 )D260 - 295
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 296 through 399 )D296 - 399
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 400 through 441 )D400 - 441
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 6 through 46 )E6 - 46
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'E' and (resid 47 through 143 )E47 - 143
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'F' and (resid 1 through 83 )F1 - 83
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'F' and (resid 84 through 146 )F84 - 146
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'F' and (resid 147 through 283 )F147 - 283
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'F' and (resid 284 through 379 )F284 - 379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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