[日本語] English
- PDB-7zzq: BcsH-BcsD 'beads-on-a-string' filament, local refine -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zzq
タイトルBcsH-BcsD 'beads-on-a-string' filament, local refine
要素
  • BcsH fragment
  • Cellulose biosynthesis protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Bacterial cytoskeleton / cellulose secretion
機能・相同性Cellulose-complementing protein / Cellulose-complementing protein A / Cellulose synthase operon protein D, bacterial / Cellulose synthase subunit D superfamily / Cellulose synthase subunit D / cellulose biosynthetic process / Cellulose-complementing protein / Cellulose biosynthesis protein
機能・相同性情報
生物種Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Krasteva, P.V. / Abidi, W. / Decossas, M.
資金援助European Union, フランス, 2件
組織認可番号
European Research Council (ERC)BioMatrix-ERC-2017-StGEuropean Union
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2022
タイトル: Bacterial crystalline cellulose secretion via a supramolecular BcsHD scaffold.
著者: Wiem Abidi / Marion Decossas / Lucía Torres-Sánchez / Lucie Puygrenier / Sylvie Létoffé / Jean-Marc Ghigo / Petya V Krasteva /
要旨: Cellulose, the most abundant biopolymer on Earth, is not only the predominant constituent of plants but also a key extracellular polysaccharide in the biofilms of many bacterial species. Depending on ...Cellulose, the most abundant biopolymer on Earth, is not only the predominant constituent of plants but also a key extracellular polysaccharide in the biofilms of many bacterial species. Depending on the producers, chemical modifications, and three-dimensional assemblies, bacterial cellulose (BC) can present diverse degrees of crystallinity. Highly ordered, or crystalline, cellulose presents great economical relevance due to its ever-growing number of biotechnological applications. Even if some acetic acid bacteria have long been identified as BC superproducers, the molecular mechanisms determining the secretion of crystalline versus amorphous cellulose remain largely unknown. Here, we present structural and mechanistic insights into the role of the accessory subunits BcsH (CcpAx) and BcsD (CesD) that determine crystalline BC secretion in the lineage. We show that oligomeric BcsH drives the assembly of BcsD into a supramolecular cytoskeletal scaffold that likely stabilizes the cellulose-extruding synthase nanoarrays through an unexpected inside-out mechanism for secretion system assembly.
履歴
登録2022年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年7月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Cellulose biosynthesis protein
B: Cellulose biosynthesis protein
C: Cellulose biosynthesis protein
D: Cellulose biosynthesis protein
E: Cellulose biosynthesis protein
F: Cellulose biosynthesis protein
G: Cellulose biosynthesis protein
H: Cellulose biosynthesis protein
I: Cellulose biosynthesis protein
J: Cellulose biosynthesis protein
K: Cellulose biosynthesis protein
L: Cellulose biosynthesis protein
M: Cellulose biosynthesis protein
N: Cellulose biosynthesis protein
O: Cellulose biosynthesis protein
P: Cellulose biosynthesis protein
Q: BcsH fragment
R: BcsH fragment
S: BcsH fragment
T: BcsH fragment
U: BcsH fragment
V: BcsH fragment
W: Cellulose biosynthesis protein
X: BcsH fragment
Y: BcsH fragment
Z: BcsH fragment
a: BcsH fragment
b: BcsH fragment
c: Cellulose biosynthesis protein
d: BcsH fragment


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)434,63230
ポリマ-434,63230
非ポリマー00
1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

-
要素

#1: タンパク質
Cellulose biosynthesis protein / Cellulose synthase subunit D


分子量: 17532.963 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BcsD from Gluconacetobacter hansenii ATCC 23769 expressed recombinantly in BL21 Star DE3 cells
由来: (組換発現) Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
遺伝子: acsD, GXY_04292 / プラスミド: pRSFDuet1-BcsD / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Star DE3 / 参照: UniProt: Q76KJ6
#2: タンパク質
BcsH fragment


分子量: 9919.921 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: BcsH C-terminal domain from G. hansenii expressed from a pProEx-Htb vector with a HRV3c-cleavable hexahistidine tag
由来: (組換発現) Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
遺伝子: GXY_04267 / プラスミド: pProEx-Htb / 詳細 (発現宿主): pProEx-BcsH / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Star DE3 / 参照: UniProt: D5QCK0
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: BcsHD 'beads-on-a-string' cis-filaments / タイプ: COMPLEX
詳細: G. hansenii BcsHD complex purified after the co-expression of hexahistidine tagged BcsH C-terminal domain and full-length BcsD. IMAC purification via BcsH, tag and linker removed during purification
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Komagataeibacter hansenii ATCC 23769 (バクテリア)
: ATCC 23769
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / : Star DE3 / プラスミド: pRSF-Duet1 and pProEx-Htb
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM NaCl, 100 mM NaCL
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Filaments of various sizes eluting in the void volume of a Superdex 200 Increase size-exclusion column.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2750 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 480 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 49.9 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4GctfCTF補正
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC3分類
12cryoSPARC33次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2849271
詳細: Autopicked particles using cryoSPARC's template picker function. The templates were generated by 2D classification and class selection on ~3000 manually particles.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1425195 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL
詳細: Model building with Coot, refinement with Phenix and Namdinator
原子モデル構築PDB-ID: 3A8E
PDB chain-ID: A / Accession code: 3A8E / Source name: PDB / タイプ: experimental model

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る