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- PDB-7zx4: Clathrin N-terminal domain in complex with a HURP phospho-peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zx4
タイトルClathrin N-terminal domain in complex with a HURP phospho-peptide
要素
  • Clathrin heavy chain 1
  • Disks large-associated protein 5
キーワードENDOCYTOSIS / complex / phospho-regulated SLiM-based interactions / HURP / DLGAP5
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic chromosome movement towards spindle pole / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin coat / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / amyloid-beta clearance by transcytosis ...mitotic chromosome movement towards spindle pole / clathrin coat of trans-Golgi network vesicle / clathrin coat / clathrin light chain binding / clathrin complex / negative regulation of hyaluronan biosynthetic process / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin coat of coated pit / clathrin coat disassembly / signaling / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin-coated endocytic vesicle / mitotic spindle microtubule / clathrin coat assembly / LDL clearance / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / kinetochore assembly / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / clathrin-dependent endocytosis / spindle pole centrosome / ALK mutants bind TKIs / endolysosome membrane / retrograde transport, endosome to Golgi / clathrin-coated vesicle / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / centrosome localization / low-density lipoprotein particle receptor binding / Lysosome Vesicle Biogenesis / RHOV GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ubiquitin-specific protease binding / Recycling pathway of L1 / RHOU GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of protein localization to plasma membrane / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / receptor-mediated endocytosis / regulation of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / trans-Golgi network membrane / transferrin transport / mitotic spindle organization / chromosome segregation / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / receptor internalization / autophagy / centriolar satellite / spindle / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / disordered domain specific binding / osteoblast differentiation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / mitotic spindle / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / mitotic cell cycle / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / microtubule binding / lysosome / endosome / cell division / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / structural molecule activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker ...SAPAP family / Guanylate-kinase-associated protein (GKAP) protein / Clathrin, heavy chain, linker, core motif / Clathrin heavy chain, N-terminal / Clathrin, heavy chain / Clathrin, heavy chain, propeller repeat / : / Region in Clathrin and VPS / Clathrin propeller repeat / Clathrin, heavy-chain linker / Clathrin-H-link / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Clathrin heavy chain 1 / Disks large-associated protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Kliche, J. / Badgujar, D. / Dobritzsch, D. / Ivarsson, Y.
資金援助 スウェーデン, 2件
組織認可番号国
Swedish Research Council2020-03380 スウェーデン
Other private スウェーデン
引用ジャーナル: Mol.Syst.Biol. / 年: 2023
タイトル: Large-scale phosphomimetic screening identifies phospho-modulated motif-based protein interactions.
著者: Kliche, J. / Garvanska, D.H. / Simonetti, L. / Badgujar, D. / Dobritzsch, D. / Nilsson, J. / Davey, N.E. / Ivarsson, Y.
履歴
登録2022年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Clathrin heavy chain 1
B: Clathrin heavy chain 1
C: Disks large-associated protein 5
D: Disks large-associated protein 5
E: Disks large-associated protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7189
ポリマ－88,4755
非ポリマー2434
水5,891327
1
A: Clathrin heavy chain 1
C: Disks large-associated protein 5
E: Disks large-associated protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,7117
ポリマ－45,4693
非ポリマー2434
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17570 Å2
手法PISA
2
B: Clathrin heavy chain 1
D: Disks large-associated protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0062
ポリマ－43,0062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.774, 94.242, 88.981
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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抗体 / タンパク質・ペプチド , 2種, 5分子 ABCDE

#1: 抗体 Clathrin heavy chain 1 / Clathrin heavy chain on chromosome 17 / CLH-17


分子量: 40543.516 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the entry corresponds to the N-terminal domain of human clathrin
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLTC, CLH17, CLTCL2, KIAA0034 / プラスミド: pETM33 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): gold / 参照: UniProt: Q00610
#2: タンパク質・ペプチド Disks large-associated protein 5 / DAP-5 / Discs large homolog 7 / Disks large-associated protein DLG7 / Hepatoma up-regulated protein / HURP


分子量: 2462.651 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15398

-
非ポリマー , 4種, 331分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris pH 7.5, 30 % PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.87313 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87313 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→43.2 Å / Num. obs: 45105 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.909 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.08→2.12 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 2302 / CC1/2: 0.716 / Rpim(I) all: 0.268 / Rrim(I) all: 0.475 / % possible all: 97.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
DIALSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1C9I

1c9i


解像度: 2.08→43.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 6.537 / SU ML: 0.167 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 2286 5.1 %RANDOM
Rwork0.2061 ---
obs0.2084 42817 95.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.61 Å2 / Biso mean: 28.039 Å2 / Biso min: 6.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.08 Å20 Å20.27 Å2
2--0.38 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.08→43.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5791 0 14 328 6133
Biso mean--33.57 31.99 -
残基数----741
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0135955
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175551
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.441.6388083
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2331.56912931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7365748
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.57423.724290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.963151030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7641526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0620.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026605
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021161
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.134 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 140 -
Rwork0.271 3230 -
all-3370 -
obs--97.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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