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万見
- PDB-7zwf: Pfs48/45 bound to scFv fragment of monoclonal antibody 32F3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zwf
タイトルPfs48/45 bound to scFv fragment of monoclonal antibody 32F3
要素
  • 32F3scFv
  • Gametocyte surface protein P45/48
キーワードCELL ADHESION / Pfs48/45 / malaria / transmission-blocking / Plasmodium falciparum / gamete / antibody
機能・相同性6-Cysteine (6-Cys) domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain superfamily / Sexual stage antigen s48/45 domain / 6-Cysteine (6-Cys) domain profile. / Sexual stage antigen s48/45 domain / side of membrane / cell surface / plasma membrane / Gametocyte surface protein P45/48
機能・相同性情報
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.132 Å
データ登録者Ko, K.T. / Lennartz, F.L. / Higgins, M.K.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R001138/1 英国
Wellcome Trust218482/Z/19/Z 英国
Wellcome Trust101020/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of the malaria vaccine candidate Pfs48/45 and its recognition by transmission blocking antibodies.
著者: Ko, K.T. / Lennartz, F. / Mekhaiel, D. / Guloglu, B. / Marini, A. / Deuker, D.J. / Long, C.A. / Jore, M.M. / Miura, K. / Biswas, S. / Higgins, M.K.
履歴
登録2022年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gametocyte surface protein P45/48
B: 32F3scFv
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5603
ポリマ－79,1932
非ポリマー3671
水1,69394
1
A: Gametocyte surface protein P45/48
B: 32F3scFv
ヘテロ分子

A: Gametocyte surface protein P45/48
B: 32F3scFv
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,1206
ポリマ－158,3854
非ポリマー7352
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area6760 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area46000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.826, 126.115, 146.787
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Gametocyte surface protein P45/48 / Pfs48/45


分子量: 49180.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PF45/48, PFS45-48, PFS45/48, PF13_0247, PF3D7_1346700
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q8I6T1
#2: 抗体 32F3scFv / monoclonal antibody 32F3


分子量: 30011.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.32 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M MES pH6.0, 0.2M CaCl2, 20% PEG6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→73.39 Å / Num. obs: 586552 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.8 % / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.13→2.17 Å / Num. unique obs: 28745 / CC1/2: 0.384 / Rpim(I) all: 2.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (20-OCT-2021)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6H5N

6h5n


解像度: 2.132→40.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU R Cruickshank DPI: 0.238 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.234 / SU Rfree Blow DPI: 0.19 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.193
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2864 1964 4.81 %RANDOM
Rwork0.2757 ---
obs0.2762 40794 95.6 %-
原子変位パラメータBiso max: 212.13 Å2 / Biso mean: 98.74 Å2 / Biso min: 35.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.1299 Å20 Å20 Å2
2---1.7024 Å20 Å2
3----4.4275 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.44 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.132→40.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3865 0 24 94 3983
Biso mean--116.96 67.28 -
残基数----497
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1351SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes658HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3981HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion536SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2876SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3981HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5393HARMONIC20.99
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.14
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.93
LS精密化 シェル解像度: 2.132→2.17 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5075 33 4.04 %
Rwork0.4896 783 -
obs--42.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10-0.5824-0.50781.35731.03492.88940.10350.0310.1173-0.2217-0.1705-0.09070.5476-0.33780.067-0.1633-0.1260.05350.495-0.061-0.242214.842-5.759316.7619
24.30840.1830.54810.5059-0.25521.8349-0.1829-0.43520.6942-0.0686-0.1162-0.1199-0.0955-0.17330.299-0.3670.0248-0.05750.3827-0.1813-0.068125.227723.214241.3535
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A71 - 427
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B30 - 274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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