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- PDB-7zvd: K89 acetylated glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) in a comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zvd
タイトルK89 acetylated glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) in a complex with structural NADP+
要素Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Lysine acetylation / metabolic regulation / post-translational modification / genetic code expansion
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / NADPH regeneration ...negative regulation of protein glutathionylation / pentose biosynthetic process / ribose phosphate biosynthetic process / positive regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+) / pentose-phosphate shunt, oxidative branch / glucose-6-phosphate dehydrogenase activity / response to iron(III) ion / Pentose phosphate pathway / NADPH regeneration / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / glucose 6-phosphate metabolic process / NADP metabolic process / pentose-phosphate shunt / D-glucose binding / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / response to food / cholesterol biosynthetic process / erythrocyte maturation / centriolar satellite / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / substantia nigra development / glutathione metabolic process / TP53 Regulates Metabolic Genes / lipid metabolic process / response to organic cyclic compound / cytoplasmic side of plasma membrane / glucose metabolic process / NADP binding / cellular response to oxidative stress / response to ethanol / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate dehydrogenase, active site / Glucose-6-phosphate dehydrogenase active site. / Glucose-6-phosphate dehydrogenase / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD-binding / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glucose-6-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Wu, F. / Muskat, N.H. / Nudelman, H. / Shahar, A. / Arbely, E.
資金援助European Union, イスラエル, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)678461European Union
Israel Science Foundation1769/20 イスラエル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Acetylation-dependent coupling between G6PD activity and apoptotic signaling.
著者: Wu, F. / Muskat, N.H. / Dvilansky, I. / Koren, O. / Shahar, A. / Gazit, R. / Elia, N. / Arbely, E.
履歴
登録2022年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.22024年2月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32024年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,6052
ポリマ－55,8621
非ポリマー7431
水82946
1
N: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子

N: Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,2104
ポリマ－111,7232
非ポリマー1,4872
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x-1/2,y,-z+1/21
Buried area8090 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area38430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.220, 172.220, 216.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate 1-dehydrogenase / G6PD


分子量: 55861.559 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G6PD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P11413, glucose-6-phosphate dehydrogenase (NADP+)
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.2, 0.2M L-Proline, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→54.98 Å / Num. obs: 20737 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.03291 / Rpim(I) all: 0.03291 / Rrim(I) all: 0.04654 / Net I/σ(I): 13.21
反射 シェル解像度: 2.46→2.54 Å / Num. unique obs: 2315 / CC1/2: 0.588 / Rpim(I) all: 0.684

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0350精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 開始モデル: 600000000 / 解像度: 2.46→54.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 31.565 / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.55 / ESU R Free: 0.327 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28934 1036 5 %RANDOM
Rwork0.20766 ---
obs0.21178 19700 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.226 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.59 Å2-0 Å20 Å2
2--2.52 Å2-0 Å2
3----5.11 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.46→54.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3980 0 0 46 4026
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0124078
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.0163661
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.031.6465525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7771.5548539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.4395483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg17.7699.84833
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.51510697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024644
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.865.1981935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.8395.1991935
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it7.8087.7952417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other7.8097.7982418
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.895.8362143
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.8865.8342141
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.648.5253109
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined11.38962.4714420
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other11.38862.4694421
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.524 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 83 -
Rwork0.359 1451 -
obs--99.93 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -24.1087 Å / Origin y: -21.5859 Å / Origin z: 29.5129 Å
111213212223313233
T0.0798 Å20.0252 Å2-0.0026 Å2-0.0122 Å20.0039 Å2--0.1005 Å2
L0.6677 °20.1621 °2-0.3903 °2-0.5189 °2-0.5332 °2--0.7653 °2
S0.0279 Å °0.0166 Å °0.1694 Å °0.1716 Å °0.0603 Å °0.1075 Å °-0.2144 Å °-0.0841 Å °-0.0883 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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