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- PDB-7zv9: Crystal structure of FLT3 in complex with a monomeric FLT3 Ligand... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7zv9 | ||||||
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Title | Crystal structure of FLT3 in complex with a monomeric FLT3 Ligand variant | ||||||
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![]() | SIGNALING PROTEIN / Inactive complex / Complex / Receptor Tyrosine Kinase / RTK-III | ||||||
Function / homology | ![]() FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants ...FLT3 mutants bind TKIs / KW2449-resistant FLT3 mutants / semaxanib-resistant FLT3 mutants / crenolanib-resistant FLT3 mutants / gilteritinib-resistant FLT3 mutants / lestaurtinib-resistant FLT3 mutants / midostaurin-resistant FLT3 mutants / pexidartinib-resistant FLT3 mutants / ponatinib-resistant FLT3 mutants / quizartinib-resistant FLT3 mutants / sorafenib-resistant FLT3 mutants / sunitinib-resistant FLT3 mutants / tandutinib-resistant FLT3 mutants / linifanib-resistant FLT3 mutants / tamatinib-resistant FLT3 mutants / leukocyte homeostasis / lymphocyte proliferation / pro-B cell differentiation / common myeloid progenitor cell proliferation / dendritic cell differentiation / vascular endothelial growth factor receptor activity / nuclear glucocorticoid receptor binding / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / STAT5 Activation / myeloid progenitor cell differentiation / FLT3 signaling through SRC family kinases / cellular response to glucocorticoid stimulus / embryonic hemopoiesis / cytokine receptor activity / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / growth factor binding / : / cellular response to cytokine stimulus / hemopoiesis / PI3K Cascade / animal organ regeneration / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / FLT3 signaling by CBL mutants / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Negative regulation of FLT3 / : / FLT3 Signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / B cell differentiation / cytokine activity / positive regulation of MAP kinase activity / receptor protein-tyrosine kinase / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / regulation of apoptotic process / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / endosome membrane / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / cell surface / signal transduction / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular region / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Pannecoucke, E. / Savvides, S.N. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Crystal structure of FLT3 in complex with a monomeric FLT3 Ligand variant Authors: Pannecoucke, E. / Savvides, S.N. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 1.1 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 983.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 138.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 192.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3qs7S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 17764.242 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: L27D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 65307.824 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() References: UniProt: P36888, receptor protein-tyrosine kinase #3: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Sugar | ChemComp-NAG / Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.19 Å3/Da / Density % sol: 70.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.3 Details: 0.9 M ammonium sulfate 10% PEG 8000 MES buffer pH 8.3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M-F / Detector: PIXEL / Date: Oct 25, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 4.3→50 Å / Num. obs: 68007 / % possible obs: 92.3 % / Redundancy: 1.68 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 7.64 |
Reflection shell | Resolution: 4.3→4.6 Å / Redundancy: 1.66 % / Mean I/σ(I) obs: 0.44 / Num. unique obs: 1187 / CC1/2: 0.222 / % possible all: 93 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3QS7 Resolution: 4.507→47.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.841 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.792 / Cross valid method: THROUGHOUT / SU Rfree Blow DPI: 1.136
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Displacement parameters | Biso mean: 200.99 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 1.01 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.507→47.9 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 4.51→4.64 Å
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Refinement TLS params. | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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