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- PDB-7zty: Structure of Vps39 N-terminal domain from Chaetomium thermophilum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zty
タイトルStructure of Vps39 N-terminal domain from Chaetomium thermophilum
要素CNH domain-containing protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / tethering (テザリング) / membrane fusion / GTPase effector / HOPS
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle-mediated transport / intracellular protein transport
類似検索 - 分子機能
Vacuolar sorting protein 39/Transforming growth factor beta receptor-associated domain 1 / Vam6/VPS39/TRAP1 family / Vacuolar sorting protein 39 domain 1 / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Citron homology (CNH) domain / CNH domain / Citron homology (CNH) domain profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CNH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Kiontke, S. / Ungermann, C. / Kuemmel, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号
German Research Foundation (DFG)SFP944-P17 ドイツ
引用
ジャーナル: Elife / : 2022
タイトル: Structure of the HOPS tethering complex, a lysosomal membrane fusion machinery.
著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian ...著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian Fröhlich / Arne Moeller / Christian Ungermann /
要旨: Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a ...Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a conserved heterohexameric tethering complex. On the membranes to be fused, HOPS binds small membrane-associated GTPases and assembles SNAREs for fusion, but how the complex fulfills its function remained speculative. Here, we used cryo-electron microscopy to reveal the structure of HOPS. Unlike previously reported, significant flexibility of HOPS is confined to its extremities, where GTPase binding occurs. The SNARE-binding module is firmly attached to the core, therefore, ideally positioned between the membranes to catalyze fusion. Our data suggest a model for how HOPS fulfills its dual functionality of tethering and fusion and indicate why it is an essential part of the membrane fusion machinery.
履歴
登録2022年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CNH domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9441
ポリマ-54,9441
非ポリマー00
18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area17370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.700, 102.750, 59.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 CNH domain-containing protein


分子量: 54944.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / : DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0004950 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G0RY05
#2: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 20% PEG MME 2000, 0.1 M MES pH 7.25

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→43.82 Å / Num. obs: 17010 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 6.72 % / CC1/2: 0.993 / Rrim(I) all: 0.231 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.89→3.07 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2619 / CC1/2: 0.766 / Rrim(I) all: 1.24

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ALPHAFOLD

解像度: 2.89→40.23 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 32.72 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2982 463 5 %
Rwork0.2686 --
obs0.2701 9264 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→40.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 0 10 2691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5513697
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.41026
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045442
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005467
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.310.32451490.29152831X-RAY DIFFRACTION98
3.31-4.170.3161530.26162906X-RAY DIFFRACTION100
4.17-40.230.27951610.26543064X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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