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- PDB-7zu0: HOPS tethering complex from yeast -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zu0
タイトルHOPS tethering complex from yeast
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 3
  • E3 ubiquitin-protein ligase PEP5
  • Vacuolar membrane protein PEP3
  • Vacuolar morphogenesis protein 6
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / HOPS / tethering complex / lysosome / membrane fusion / Rab GTPase / cryo-EM
機能・相同性
機能・相同性情報


histone catabolic process / organelle fusion / CORVET complex / regulation of SNARE complex assembly / HOPS complex / endosomal vesicle fusion / vesicle tethering / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / vacuole-mitochondrion membrane contact site / vacuolar protein processing ...histone catabolic process / organelle fusion / CORVET complex / regulation of SNARE complex assembly / HOPS complex / endosomal vesicle fusion / vesicle tethering / regulation of vacuole fusion, non-autophagic / vacuole-mitochondrion membrane contact site / vacuolar protein processing / Golgi to vacuole transport / vacuole fusion, non-autophagic / Golgi to endosome transport / vesicle fusion with vacuole / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / vesicle docking / endosome organization / vacuole organization / protein targeting to vacuole / late endosome to vacuole transport / fungal-type vacuole / piecemeal microautophagy of the nucleus / fungal-type vacuole membrane / vesicle docking involved in exocytosis / endosomal transport / vesicle-mediated transport / positive regulation of TORC1 signaling / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cellular response to starvation / intracellular protein transport / macroautophagy / RING-type E3 ubiquitin transferase / small GTPase binding / autophagy / endocytosis / ubiquitin protein ligase activity / late endosome / protein transport / actin binding / early endosome membrane / protein-macromolecule adaptor activity / endosome / zinc ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 41 / Vps42 beta-propeller / Vps41 TPR-like region / Vacuolar sorting protein 39/Transforming growth factor beta receptor-associated domain 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein Vps41/Vps8 / Vacuolar sorting protein 39 domain 1 / Pep3/Vps18/deep orange / Vacuolar protein sorting-associated protein 11 / Vacuolar protein sorting protein 11, C-terminal / Pep3/Vps18/deep orange beta-propeller domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 41 / Vps42 beta-propeller / Vps41 TPR-like region / Vacuolar sorting protein 39/Transforming growth factor beta receptor-associated domain 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein Vps41/Vps8 / Vacuolar sorting protein 39 domain 1 / Pep3/Vps18/deep orange / Vacuolar protein sorting-associated protein 11 / Vacuolar protein sorting protein 11, C-terminal / Pep3/Vps18/deep orange beta-propeller domain / Vacuolar protein sorting protein 11 C terminal / PEP5/VPS11 N-terminal / PEP5/VPS11 TPR / Vam6/VPS39/TRAP1 family / Vps16, C-terminal / Vps16, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vps16, C-terminal domain superfamily / Vps16, C-terminal region / Vps16, N-terminal region / Vacuolar protein sorting-associated protein 33, domain 3b / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Clathrin heavy chain repeat homology / Clathrin, heavy chain/VPS, 7-fold repeat / Clathrin heavy-chain (CHCR) repeat profile. / Ring finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase PEP5 / Vacuolar protein sorting-associated protein 33 / Vacuolar membrane protein PEP3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 41 / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vacuolar morphogenesis protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Shvarev, D. / Schoppe, J. / Koenig, C. / Perz, A. / Fuellbrunn, N. / Kiontke, S. / Langemeyer, L. / Januliene, D. / Schnelle, K. / Kuemmel, D. ...Shvarev, D. / Schoppe, J. / Koenig, C. / Perz, A. / Fuellbrunn, N. / Kiontke, S. / Langemeyer, L. / Januliene, D. / Schnelle, K. / Kuemmel, D. / Froehlich, F. / Moeller, A. / Ungermann, C.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB 944 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST190/196-1 FUGG ドイツ
German Federal Ministry for Education and ResearchDLR 01ED2010 ドイツ
引用
ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structure of the HOPS tethering complex, a lysosomal membrane fusion machinery.
著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian ...著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian Fröhlich / Arne Moeller / Christian Ungermann /
要旨: Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a ...Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a conserved heterohexameric tethering complex. On the membranes to be fused, HOPS binds small membrane-associated GTPases and assembles SNAREs for fusion, but how the complex fulfills its function remained speculative. Here, we used cryo-electron microscopy to reveal the structure of HOPS. Unlike previously reported, significant flexibility of HOPS is confined to its extremities, where GTPase binding occurs. The SNARE-binding module is firmly attached to the core, therefore, ideally positioned between the membranes to catalyze fusion. Our data suggest a model for how HOPS fulfills its dual functionality of tethering and fusion and indicate why it is an essential part of the membrane fusion machinery.
#1: ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structure of the endosomal CORVET tethering complex.
著者: Dmitry Shvarev / Caroline König / Nicole Susan / Lars Langemeyer / Stefan Walter / Angela Perz / Florian Fröhlich / Christian Ungermann / Arne Moeller /
要旨: Cells depend on their endolysosomal system for nutrient uptake and downregulation of plasma membrane proteins. These processes rely on endosomal maturation, which requires multiple membrane fusion ...Cells depend on their endolysosomal system for nutrient uptake and downregulation of plasma membrane proteins. These processes rely on endosomal maturation, which requires multiple membrane fusion steps. Early endosome fusion is promoted by the Rab5 GTPase and its effector, the hexameric CORVET tethering complex, which is homologous to the lysosomal HOPS. How these related complexes recognize their specific target membranes remains entirely elusive. Here, we solve the structure of CORVET by cryo-electron microscopy and revealed its minimal requirements for membrane tethering. As expected, the core of CORVET and HOPS resembles each other. However, the function-defining subunits show marked structural differences. Notably, we discover that unlike HOPS, CORVET depends not only on Rab5 but also on phosphatidylinositol-3-phosphate (PI3P) and membrane lipid packing defects for tethering, implying that an organelle-specific membrane code enables fusion. Our data suggest that both shape and membrane interactions of CORVET and HOPS are conserved in metazoans, thus providing a paradigm how tethering complexes function.
#2: ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structure of the HOPS tethering complex, a lysosomal membrane fusion machinery.
著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian ...著者: Dmitry Shvarev / Jannis Schoppe / Caroline König / Angela Perz / Nadia Füllbrunn / Stephan Kiontke / Lars Langemeyer / Dovile Januliene / Kilian Schnelle / Daniel Kümmel / Florian Fröhlich / Arne Moeller / Christian Ungermann /
要旨: Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a ...Lysosomes are essential for cellular recycling, nutrient signaling, autophagy, and pathogenic bacteria and viruses invasion. Lysosomal fusion is fundamental to cell survival and requires HOPS, a conserved heterohexameric tethering complex. On the membranes to be fused, HOPS binds small membrane-associated GTPases and assembles SNAREs for fusion, but how the complex fulfills its function remained speculative. Here, we used cryo-electron microscopy to reveal the structure of HOPS. Unlike previously reported, significant flexibility of HOPS is confined to its extremities, where GTPase binding occurs. The SNARE-binding module is firmly attached to the core, therefore, ideally positioned between the membranes to catalyze fusion. Our data suggest a model for how HOPS fulfills its dual functionality of tethering and fusion and indicate why it is an essential part of the membrane fusion machinery.
履歴
登録2022年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_strain ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_strain / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.22022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.32024年7月24日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / em_admin
Item: _em_admin.last_update
改定 1.42025年4月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase PEP5
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 16
C: Vacuolar membrane protein PEP3
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 33
E: Vacuolar morphogenesis protein 6
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)636,9406
ポリマ－636,9406
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, 電子顕微鏡法, assay for oligomerization, Mass photometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ACE

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase PEP5 / Carboxypeptidase Y-deficient protein 5 / Histone E3 ligase PEP5 / RING-type E3 ubiquitin ...Carboxypeptidase Y-deficient protein 5 / Histone E3 ligase PEP5 / RING-type E3 ubiquitin transferase PEP5 / Vacuolar biogenesis protein END1 / Vacuolar morphogenesis protein 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 11 / Vacuolar protein-targeting protein 11


分子量: 117617.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: PEP5, END1, VAM1, VPL9, VPS11, VPT11, YMR231W, YM9959.13
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P12868, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Vacuolar membrane protein PEP3 / Carboxypeptidase Y-deficient protein 3 / Vacuolar morphogenesis protein 8 / Vacuolar protein ...Carboxypeptidase Y-deficient protein 3 / Vacuolar morphogenesis protein 8 / Vacuolar protein sorting-associated protein 18 / Vacuolar protein-targeting protein 18


分子量: 107531.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PEP3, VAM8, VPS18, VPT18, YLR148W, L9634.2 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P27801
#5: タンパク質 Vacuolar morphogenesis protein 6 / Vacuolar protein sorting-associated protein 39


分子量: 123049.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VAM6, CVT4, VPL18, VPL22, VPS39, YDL077C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q07468

-
Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 3種, 3分子 BDF

#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vacuolar morphogenesis protein 9 / Vacuolar protein-targeting protein 16


分子量: 92857.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS16, VAM9, VPT16, YPL045W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q03308
#4: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 33 / Protein SLP1 / Vacuolar morphogenesis protein 5


分子量: 79354.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS33, SLP1, VAM5, YLR396C, L8084.15 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20795
#6: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 41 / Vacuolar morphogenesis protein 2


分子量: 116530.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VPS41, FET2, VAM2, YDR080W, D446, YD8554.13 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38959

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tethering complex HOPS / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.1粒子像選択
4cryoSPARC3.3.1CTF補正
10cryoSPARC3.3.1初期オイラー角割当
11cryoSPARC3.3.1最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.1分類
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 244661
詳細: Resolution of the consensus map of the lower part of the complex is used here
対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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