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万見
- PDB-7zqp: Tail tip of siphophage T5 : open cone after interaction with bact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zqp
タイトルTail tip of siphophage T5 : open cone after interaction with bacterial receptor FhuA
要素
  • Probable baseplate hub protein
  • Probable tape measure protein
キーワードVIRAL PROTEIN / Bacteriophage / Siphophage / T5 / baseplate
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan muralytic activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell wall peptidoglycan / symbiont genome ejection through host cell envelope, long flexible tail mechanism / virus tail, baseplate / viral tail assembly / cytolysis / virus tail / symbiont entry into host / metabolic process / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Tape measure protein pb2 / Baseplate hub protein pb3
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage T5 (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Linares, R. / Arnaud, C.A. / Effantin, G. / Darnault, C. / Epalle, N. / Boeri Erba, E. / Schoehn, G. / Breyton, C.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-16-CE11-0027 フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-21-CE11-0023 フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Structural basis of bacteriophage T5 infection trigger and cell wall perforation.
著者: Romain Linares / Charles-Adrien Arnaud / Grégory Effantin / Claudine Darnault / Nathan Hugo Epalle / Elisabetta Boeri Erba / Guy Schoehn / Cécile Breyton /
要旨: Most bacteriophages present a tail allowing host recognition, cell wall perforation, and viral DNA channeling from the capsid to the infected bacterium cytoplasm. The majority of tailed phages bear a ...Most bacteriophages present a tail allowing host recognition, cell wall perforation, and viral DNA channeling from the capsid to the infected bacterium cytoplasm. The majority of tailed phages bear a long flexible tail () at the tip of which receptor binding proteins (RBPs) specifically interact with their host, triggering infection. In siphophage T5, the unique RBP is located at the extremity of a central fiber. We present the structures of T5 tail tip, determined by cryo-electron microscopy before and after interaction with its receptor, FhuA, reconstituted into nanodisc. These structures bring out the important conformational changes undergone by T5 tail tip upon infection, which include bending of T5 central fiber on the side of the tail tip, tail anchoring to the membrane, tail tube opening, and formation of a transmembrane channel. The data allow to detail the first steps of an otherwise undescribed infection mechanism.
履歴
登録2022年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
d: Probable baseplate hub protein
j: Probable tape measure protein
h: Probable tape measure protein
i: Probable tape measure protein
c: Probable baseplate hub protein
b: Probable baseplate hub protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)716,7586
ポリマ－716,7586
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area17850 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area95690 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Probable baseplate hub protein / BHP / Tail protein pb3


分子量: 107279.766 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T5 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6QGE9
#2: タンパク質 Probable tape measure protein / Tail protein pb2


分子量: 131639.578 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage T5 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6QGE7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia virus T5 / タイプ: VIRUS
詳細: Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d, incubated with E. coli receptor FhuA reconstituted into nanodisc
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia virus T5 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Escherichia coli / 株: F
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMTrisC4H11NO31
2100 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMcalcium chlorideCaCl21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Pure T5 tails obtained by infecting E. coli F strain with the amber mutant phage T5D20am30d, incubated with E. coli receptor FhuA reconstituted into nanodisc
試料支持詳細: intensity 25 mA / グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K
詳細: 3 uL of T5 tails sample (with or without FhuA-ND) were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot ...詳細: 3 uL of T5 tails sample (with or without FhuA-ND) were deposited on a freshly glow discharged EM grid and plunge-frozen in nitrogen-cooled liquid ethane using a ThermoFisher Mark IV Vitrobot device (100 percent humidity, 20 Celsius degrees, 5 s blotting time, blot force 0)

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
9RELION3.0/3.1初期オイラー角割当
10RELION3.0/3.1最終オイラー角割当
12RELION3.0/3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
14Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20349 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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