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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7zmu | |||||||||
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タイトル | 14-3-3s binding to non-natural peptide 2d | |||||||||
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![]() | PEPTIDE BINDING PROTEIN / 14-3-3 / non-natural peptide | |||||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of protein kinase activity / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Somsen, B.A. / Craenmehr, F.W.B. / Ottmann, C. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Functional mapping of the 14-3-3 hub protein as a guide to design 14-3-3 molecular glues. 著者: Somsen, B.A. / Craenmehr, F.W.B. / Liu, W.W. / Koops, A.A. / Pennings, M.A.M. / Visser, E.J. / Ottmann, C. / Cossar, P.J. / Brunsveld, L. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 113 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 86.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 7zmwC ![]() 4jc3S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The initial GAMGS amino acids form the expression tag of the protein 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 868.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) | ||||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.78 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1 詳細: 95 mM HEPES pH 7.1, 0.19 M CaCl2, 5% glycerol and 27% PEG400 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月4日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→45.55 Å / Num. obs: 73822 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.988 / Net I/σ(I): 8.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.6→1.63 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique obs: 1880 / CC1/2: 0.917 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4jc3 解像度: 1.6→45.55 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.45 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 84.32 Å2 / Biso mean: 18.1848 Å2 / Biso min: 4.24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.6→45.55 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 27 / % reflection obs: 100 %
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