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- PDB-7zlu: Catalytic domain of UDP-Glucose Glycoprotein Glucosyltransferase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zlu
タイトルCatalytic domain of UDP-Glucose Glycoprotein Glucosyltransferase from Chaetomium thermophilum in complex with UDP-2-deoxy-2-fluoro-D-glucose
要素UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
キーワードTRANSFERASE / glycoprotein / misfolding / endoplasmic reticulum / UDP-2-deoxy-2-fluoro-D-glucose / GT24
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase activity / protein glycosylation / endoplasmic reticulum lumen / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase, thioredoxin-like domain 4 / UGGT, thioredoxin-like domain 3 / UGGT, thioredoxin-like domain 1 / UGGT, thioredoxin-like domain 2 / UDP-glucose:Glycoprotein Glucosyltransferase / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Glucosyltransferase 24, catalytic domain ...UDP-glucose:glycoprotein glucosyltransferase, thioredoxin-like domain 4 / UGGT, thioredoxin-like domain 3 / UGGT, thioredoxin-like domain 1 / UGGT, thioredoxin-like domain 2 / UDP-glucose:Glycoprotein Glucosyltransferase / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Thioredoxin-like domain / Glucosyltransferase 24, catalytic domain / Glucosyltransferase 24 / UDP-glucose:Glycoprotein Glucosyltransferase / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
1,3-PROPANDIOL / Chem-U2F / UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.049 Å
データ登録者Roversi, P. / Zitzmann, N. / Bayo, Y. / Ibba, R.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Wellcome Trust106272/Z/14/Z 英国
Wellcome Trust204801/Z/16/Z 英国
Wellcome Trust214090/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: Iscience / 年: 2023
タイトル: A quinolin-8-ol sub-millimolar inhibitor of UGGT, the ER glycoprotein folding quality control checkpoint.
著者: Guay, K.P. / Ibba, R. / Kiappes, J.L. / Vasiljevic, S. / Boni, F. / De Benedictis, M. / Zeni, I. / Le Cornu, J.D. / Hensen, M. / Chandran, A.V. / Kantsadi, A.L. / Caputo, A.T. / Blanco ...著者: Guay, K.P. / Ibba, R. / Kiappes, J.L. / Vasiljevic, S. / Boni, F. / De Benedictis, M. / Zeni, I. / Le Cornu, J.D. / Hensen, M. / Chandran, A.V. / Kantsadi, A.L. / Caputo, A.T. / Blanco Capurro, J.I. / Bayo, Y. / Hill, J.C. / Hudson, K. / Lia, A. / Brun, J. / Withers, S.G. / Marti, M. / Biasini, E. / Santino, A. / De Rosa, M. / Milani, M. / Modenutti, C.P. / Hebert, D.N. / Zitzmann, N. / Roversi, P.
履歴
登録2022年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation_author
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年10月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
B: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
C: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,35015
ポリマ－105,6333
非ポリマー2,71712
水5,260292
1
A: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1175
ポリマ－35,2111
非ポリマー9064
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1175
ポリマ－35,2111
非ポリマー9064
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1175
ポリマ－35,2111
非ポリマー9064
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.159, 72.316, 72.393
Angle α, β, γ (deg.)110.48, 108.33, 108.26
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 6分子 ABC

#1: タンパク質 UDP-glucose-glycoprotein glucosyltransferase-like protein


分子量: 35211.086 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0048990 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: G0SB58
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 301分子

#3: 化合物 ChemComp-U2F / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-2-DEOXY-2-FLUORO-ALPHA-D-GLUCOSE


分子量: 568.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23FN2O16P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-PDO / 1,3-PROPANDIOL / 1,3-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 % / 解説: chunky prisms
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.12 M Monosaccharides, 0.1 M Buffer System 2 pH 7.5, 30% v/v Precipitant Mix 1, (Morpheus condition 2-17), 1.25 mM U2F

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: nitrogen crystream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97956 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97956 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→41.16 Å / Num. obs: 39166 / % possible obs: 81.1 % / 冗長度: 1.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.076 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.06→2.32 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3486 / CC1/2: 0.646 / Rpim(I) all: 0.423 / Rrim(I) all: 0.599 / % possible all: 45.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (3-FEB-2022)精密化
XDSNov 11, 2017データ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6FSN

6fsn


解像度: 2.049→41.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.928 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU R Cruickshank DPI: 0.512 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.477 / SU Rfree Blow DPI: 0.283 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.291
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2701 1863 -RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.228 39188 57.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3598 Å2-0.2415 Å2-0.024 Å2
2---0.056 Å20.537 Å2
3---1.4159 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.049→41.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7008 0 168 292 7468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0087533HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9410290HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2646SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1289HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7501HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion946SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6299SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.57
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.22 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4448 45 -
Rwork0.3218 --
obs0.3287 784 5.43 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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