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- PDB-7zjv: Structure of human USPL1 in covalent complex with DeltaN-SUMO2/3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zjv
タイトルStructure of human USPL1 in covalent complex with DeltaN-SUMO2/3-PA probe
要素
  • SUMO-specific isopeptidase USPL1
  • Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードHYDROLASE / USP / SUMO / Ubiquitin / probe / ubiquitin-like modifier
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNA transcription / Cajal body organization / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMO binding / SUMOylation of SUMOylation proteins ...snRNA transcription / Cajal body organization / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / SUMO binding / SUMOylation of SUMOylation proteins / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Cajal body / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / GABA-ergic synapse / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-specific peptidase-like, SUMO isopeptidase / Domain of unknown function DUF4650 / USPL1 peptidase / Ubiquitin-specific peptidase-like, SUMO isopeptidase / Domain of unknown function (DUF4650) / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Ubiquitin-specific peptidase-like, SUMO isopeptidase / Domain of unknown function DUF4650 / USPL1 peptidase / Ubiquitin-specific peptidase-like, SUMO isopeptidase / Domain of unknown function (DUF4650) / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-specific isopeptidase USPL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhao, Z. / Gersch, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Native Semisynthesis of Isopeptide-Linked Substrates for Specificity Analysis of Deubiquitinases and Ubl Proteases.
著者: Zhao, Z. / O'Dea, R. / Wendrich, K. / Kazi, N. / Gersch, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2022年4月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年11月15日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-specific isopeptidase USPL1
B: Small ubiquitin-related modifier 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2739
ポリマ－41,9732
非ポリマー3007
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, A,B
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area15110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.708, 95.708, 82.880
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 SUMO-specific isopeptidase USPL1


分子量: 33203.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USPL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5W0Q7
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / HSMT3 / SMT3 homolog 2 / SUMO-3 / Sentrin-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / Smt3B


分子量: 8769.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61956

-
非ポリマー , 4種, 35分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.9 / 詳細: 100 mM CHES pH 8.9, 34% PEG600

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→42.8 Å / Num. obs: 28746 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 76.34 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rrim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.858 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1597 / CC1/2: 0.718 / Rrim(I) all: 0.933

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
xia20.5.902データ削減
DIALS1.14.13データ収集
PHASER2.8.3位相決定
Aimless0.7.4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7ZJU

7zju


解像度: 2.4→42.8 Å / SU ML: 0.4606 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.2751
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 1430 4.97 %
Rwork0.2301 27316 -
obs0.2316 28746 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 109.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→42.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2621 0 10 28 2659
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00542690
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13343661
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07406
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0065476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.1586928
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.490.4291550.35842713X-RAY DIFFRACTION99.69
2.49-2.590.39111320.34542770X-RAY DIFFRACTION99.97
2.59-2.70.46791230.32572725X-RAY DIFFRACTION99.96
2.7-2.850.41221520.32752701X-RAY DIFFRACTION99.96
2.85-3.020.3421430.29472736X-RAY DIFFRACTION100
3.02-3.260.32111300.29092760X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.580.26581450.24632730X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.10.23441260.22122752X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.170.19831660.19022695X-RAY DIFFRACTION100
5.17-42.80.25431580.20362734X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.974745780881.057814209031.649397812165.22814463611.295415775043.22129877767-0.656155468453-0.04793091983380.9190860645361.24503909511-0.44890822281-1.01654949328-1.874387010211.244115617760.7074021599971.57664894797-0.199315391717-0.7109627671450.8965374431840.1489596915321.1866251107836.731137917222.34312390427.0493539831
24.6598133825-1.925558326134.086501156083.89108955071-2.373662516749.42351617840.20197485767-0.316197322379-0.5630359329820.2215354017190.1535003766840.286415326864-0.098496338081-0.459974334613-0.3003298977950.6435662723980.0489782374329-0.1089918981120.50167291530.1226555325930.79334822741921.915011624311.87438098714.3403684388
35.02832716757-4.874237102680.4738761864297.553632936164.511409956059.23350085711-0.506413245372-0.232882355819-1.34323356221.476277410190.222658130799-0.845146829060.515246970338-0.4875430018320.3491667496961.162509986920.42478809194-0.1831863500590.732238552812-0.07156650300261.176954054637.7209401257-1.02659789676-4.03281179839
46.99867949313-2.92393264824-5.736702276922.273986015082.553739016134.544913982821.135518587923.439727075-0.606406321095-1.00476170953-1.43372707643-0.626849569488-1.37435360287-0.354172904860.4142103273021.256886178380.373747847662-0.007015706395271.690461372440.06233696199220.88626895938137.60928675731.82756765305-4.84381037469
56.899686079514.524057345450.3851407181765.570662440822.647035613273.79699979744-0.04574006921991.57961852335-0.112110058933-0.621540797824-0.1316074360450.1185424652090.9185363132642.289501986340.2242068388080.7938963159930.316223977999-0.1242733247461.434128165170.1745803085560.84133340656934.90241913119.74005978102-3.46184308515
68.10877444086-2.28933649523-5.296749351916.104094389814.684689429736.237415334960.03161386165641.13090979677-0.142699689539-1.01607418822-0.228880554208-0.2660007995580.2718485707570.7278754420990.2372717326740.9225761976020.267792900593-0.08029544322261.262097834780.07844629416910.81425444729539.83527974767.121303147861.30823807579
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 225 through 323 )AA225 - 3231 - 83
22chain 'A' and (resid 324 through 500 )AA324 - 50084 - 260
33chain 'B' and (resid 16 through 23 )BC16 - 231 - 8
44chain 'B' and (resid 24 through 38 )BC24 - 389 - 23
55chain 'B' and (resid 39 through 66 )BC39 - 6624 - 51
66chain 'B' and (resid 67 through 91 )BC67 - 9152 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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