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Yorodumi- PDB-7zju: Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7zju | ||||||
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Title | Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / USP / SUMO / Ubiquitin / probe / ubiquitin-like modifier | ||||||
Function / homology | Function and homology information snRNA transcription / Cajal body organization / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus ...snRNA transcription / Cajal body organization / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO binding / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Cajal body / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / kinetochore / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / cell population proliferation / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / proteolysis / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.17 Å | ||||||
Authors | Zhao, Z. / Gersch, M. | ||||||
Funding support | Germany, 1items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2023 Title: Native Semisynthesis of Isopeptide-Linked Substrates for Specificity Analysis of Deubiquitinases and Ubl Proteases. Authors: Zhao, Z. / O'Dea, R. / Wendrich, K. / Kazi, N. / Gersch, M. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2012 Title: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine. Authors: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D. #2: Journal: Acta Crystallogr D Struct Biol / Year: 2019 Title: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix. Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty ...Authors: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams / Abstract: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7zju.cif.gz | 341.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7zju.ent.gz | 230 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7zju.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/7zju ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/7zju | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7zjvC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 33203.062 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: USPL1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q5W0Q7 #2: Protein | Mass: 10351.587 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SUMO3, SMT3A, SMT3H1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P55854 |
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-Non-polymers , 6 types, 342 molecules
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.18 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.8 / Details: 100 mM Tris pH 8.8, 19% PEG6000, 200 mM CaCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.17→54.47 Å / Num. obs: 80896 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 33.81 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rrim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 8.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.17→2.25 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 3592 / CC1/2: 0.887 / Rrim(I) all: 0.711 / % possible all: 99.6 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.17→54.47 Å / SU ML: 0.2198 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 26.7196 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 45.34 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.17→54.47 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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