PDB-7zju: Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 7zju

タイトル

Structure of human USPL1 in covalent complex with SUMO3-2Br probe

要素

SUMO-specific isopeptidase USPL1
Small ubiquitin-related modifier 3

キーワード

HYDROLASE (加水分解酵素) / USP /

SUMO (SUMOタンパク質) /

Ubiquitin (ユビキチン) / probe / ubiquitin-like modifier

機能・相同性

機能・相同性情報

Cajal body organization / snRNA transcription / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) /

SUMO binding / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

単波長異常分散 / 解像度: 2.17 Å

データ登録者

Zhao, Z. / Gersch, M.

資金援助

ドイツ, 1件

引用

ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2023
タイトル: Native Semisynthesis of Isopeptide-Linked Substrates for Specificity Analysis of Deubiquitinases and Ubl Proteases.
著者: Zhao, Z. / O'Dea, R. / Wendrich, K. / Kazi, N. / Gersch, M.

#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.

#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...

履歴

登録	2022年4月12日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2023年9月27日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2023年10月4日	Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.2	2023年10月11日	Group: Database references / カテゴリ: citation Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.3	2023年11月15日	Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	7zju.cif.gz	341.6 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb7zju.ent.gz	230 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	7zju.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/7zju ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zj/7zju	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	7zjvC C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

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「今月の分子」の関連する項目	#60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1) #205 - 2017年1月核膜孔複合体 (Nuclear Pore Complex) 類似性 (3) #122 - 2010年2月エンハンセオソーム (Enhanceosome) 類似性 (2) #234 - 2019年6月 MDM2とがん (MDM2 and Cancer) 類似性 (1) #150 - 2012年6月スライディングクランプ (Sliding Clamps) 類似性 (1) #73 - 2006年1月トポイソメラーゼ (Topoisomerase) 類似性 (1) #31 - 2002年7月 p53腫瘍抑制因子 (p53 Tumor Suppressor) 類似性 (1) #160 - 2013年4月アクチノマイシン (Actinomycin) 類似性 (1) #213 - 2017年9月サーチュイン (Sirtuins) 類似性 (1) #221 - 2018年5月ヒトパピローマウイルスとワクチン (Human Papillomavirus and Vaccines) 類似性 (1) #55 - 2004年7月 DNAリガーゼ (DNA Ligase) 類似性 (1) #241 - 2020年1月 20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (1)
#205 - 2017年1月
核膜孔複合体 (Nuclear Pore Complex)
類似性 (3)
#122 - 2010年2月
エンハンセオソーム (Enhanceosome)
類似性 (2)
#234 - 2019年6月
MDM2とがん (MDM2 and Cancer)
類似性 (1)
#150 - 2012年6月
スライディングクランプ (Sliding Clamps)
類似性 (1)
#73 - 2006年1月
トポイソメラーゼ (Topoisomerase)
類似性 (1)
#31 - 2002年7月
p53腫瘍抑制因子 (p53 Tumor Suppressor)
類似性 (1)
#160 - 2013年4月
アクチノマイシン (Actinomycin)
類似性 (1)
#213 - 2017年9月
サーチュイン (Sirtuins)
類似性 (1)
#221 - 2018年5月
ヒトパピローマウイルスとワクチン (Human Papillomavirus and Vaccines)
類似性 (1)
#55 - 2004年7月
DNAリガーゼ (DNA Ligase)
類似性 (1)
#241 - 2020年1月
20年の分子を振り返って (Twenty Years of Molecules)
類似性 (1)

登録構造単位

A: SUMO-specific isopeptidase USPL1

B: Small ubiquitin-related modifier 3

C: SUMO-specific isopeptidase USPL1

D: Small ubiquitin-related modifier 3

ヘテロ分子

87.9 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: SUMO-specific isopeptidase USPL1

B: Small ubiquitin-related modifier 3

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
根拠: mass spectrometry
43.9 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

2

C: SUMO-specific isopeptidase USPL1

D: Small ubiquitin-related modifier 3

ヘテロ分子

登録者が定義した集合体
根拠: mass spectrometry
44 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	66.060, 84.833, 71.106
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 92.257, 90.000
Int Tables number	4
Space group name H-M	P12₁1
Space group name Hall	P2yb
Symmetry operation	#1: x,y,z #2: -x,y+1/2,-z

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質	SUMO-specific isopeptidase USPL1 分子量: 33203.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USPL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5W0Q7
#2: タンパク質	Small ubiquitin-related modifier 3 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A 分子量: 10351.587 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO3, SMT3A, SMT3H1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55854

-
非ポリマー , 6種, 342分子

#3: 化合物	ChemComp-ZN / ZINC ION 分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物	ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₃H₈O₃
#5: 化合物	ChemComp-OXU / 2-bromanylethanamine / 2-ブロモエチルアミン分子量: 123.980 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₆BrN / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物	ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物	ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水	ChemComp-HOH / water / 水分子量: 18.015 Da / 分子数: 331 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるか	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.29 Å³/Da / 溶媒含有率: 46.18 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8 / 詳細: 100 mM Tris pH 8.8, 19% PEG6000, 200 mM CaCl2

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器	タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月22日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.17→54.47 Å / Num. obs: 80896 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.7 % / B_iso Wilson estimate: 33.81 Å² / CC_1/2: 0.996 / R_merge(I) obs: 0.112 / R_rim(I) all: 0.123 / Net I/σ(I): 8.5
反射シェル	解像度: 2.17→2.25 Å / 冗長度: 5 % / R_merge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 3592 / CC_1/2: 0.887 / R_rim(I) all: 0.711 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	1.18.2_3874	精密化
xia2	0.5.902	データ削減
DIALS	1.14.13	データ収集
Aimless	1.12.2	データスケーリング
CRANK2	2.0.251	位相決定

精密化

構造決定の手法:

単波長異常分散 / 解像度: 2.17→54.47 Å / SU ML: 0.2198 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.7196
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2378	4021	4.97 %
R_work	0.1919	76875	-
obs	0.1942	80896	99.1 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 45.34 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.17→54.47 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	5166	0	30	331	5527

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0034	5313
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.6398	7226
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0465	811
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0041	928
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	19.1632	1845

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.17-2.2	0.3182	119	0.2786	2581	X-RAY DIFFRACTION	95.68
2.2-2.22	0.2712	138	0.2676	2633	X-RAY DIFFRACTION	97.95
2.22-2.25	0.3485	116	0.2628	2631	X-RAY DIFFRACTION	98.64
2.25-2.28	0.3025	140	0.252	2688	X-RAY DIFFRACTION	99.09
2.28-2.31	0.2697	137	0.2574	2644	X-RAY DIFFRACTION	99.07
2.31-2.34	0.2911	115	0.2376	2663	X-RAY DIFFRACTION	99
2.34-2.38	0.2779	123	0.2411	2656	X-RAY DIFFRACTION	99.46
2.38-2.42	0.2075	149	0.2284	2674	X-RAY DIFFRACTION	99.37
2.42-2.46	0.3361	142	0.2307	2675	X-RAY DIFFRACTION	98.88
2.46-2.5	0.2696	137	0.2236	2638	X-RAY DIFFRACTION	99.14
2.5-2.54	0.2553	117	0.2294	2668	X-RAY DIFFRACTION	98.79
2.54-2.59	0.2518	96	0.2224	2602	X-RAY DIFFRACTION	98.86
2.59-2.65	0.2654	132	0.2207	2714	X-RAY DIFFRACTION	98.96
2.65-2.7	0.257	140	0.2093	2657	X-RAY DIFFRACTION	99.22
2.7-2.77	0.2479	118	0.2097	2684	X-RAY DIFFRACTION	99.01
2.77-2.84	0.2292	149	0.2096	2689	X-RAY DIFFRACTION	99.65
2.84-2.91	0.2726	184	0.2085	2586	X-RAY DIFFRACTION	99.71
2.91-3	0.2531	169	0.2096	2631	X-RAY DIFFRACTION	99.75
3-3.09	0.216	180	0.1791	2617	X-RAY DIFFRACTION	99.96
3.09-3.2	0.2489	186	0.1934	2588	X-RAY DIFFRACTION	99.71
3.21-3.33	0.2471	142	0.1831	2689	X-RAY DIFFRACTION	99.61
3.33-3.48	0.2188	154	0.1681	2620	X-RAY DIFFRACTION	99.11
3.49-3.67	0.2376	118	0.159	2700	X-RAY DIFFRACTION	98.95
3.67-3.9	0.2427	145	0.1585	2609	X-RAY DIFFRACTION	99.03
3.9-4.2	0.1995	127	0.1568	2668	X-RAY DIFFRACTION	99.32
4.2-4.62	0.1771	136	0.15	2679	X-RAY DIFFRACTION	99.58
4.62-5.29	0.2037	70	0.1587	2742	X-RAY DIFFRACTION	100
5.29-6.66	0.2317	156	0.2006	2654	X-RAY DIFFRACTION	99.86
6.66-54.47	0.2334	186	0.2122	2595	X-RAY DIFFRACTION	98.79

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	4.53134197788	0.591448888702	-1.17434156475	4.57816444206	-0.511396077902	5.26815570946	0.0795042998234	-0.133719660158	0.000977844960575	0.286949926488	-0.0167956022386	0.681347336754	0.216255783405	-0.310794369908	-0.00460951503867	0.302962742633	0.0341063030453	0.0843006357066	0.194890528412	-0.0225398117195	0.291114596617	25.8554646921	26.4482958165	33.1383103043
2	3.19403327332	1.72855689601	3.16020065291	5.24720395548	1.46956819073	3.23065670368	-0.237659648856	-0.234210722482	0.600582923096	0.638618372182	-0.133706429058	1.09807495373	0.0852658736279	-0.623542977451	0.329909797938	0.639510279616	0.0631347244987	0.224165124154	0.456073119143	0.0108122876002	0.526020063063	19.2344352555	30.2292742337	37.6797157742
3	8.41883897892	3.57167226107	0.188670022085	5.31410725637	1.46348045072	4.0098814625	0.473514473223	-0.136160699457	1.17636520785	0.675063963633	-0.196856557853	0.947718414895	-0.527199369697	-0.503266184794	-0.14107473575	0.590181436283	0.100754767846	0.154229209999	0.246325833898	0.0858478500783	0.444009425686	27.8279453483	36.5619427155	32.3109190053
4	2.61417362367	0.110632172087	-0.0179950338706	4.74260722403	-2.53783334766	6.9517919823	0.213352958248	-0.04981816612	0.0251440577779	0.47130336554	0.215975485433	0.203401552231	-0.236155447177	0.184029031384	-0.424866713771	0.26010639798	0.0233765061514	-0.0119098224553	0.187235684217	-0.020488370101	0.190744153096	38.6469442637	31.24723562	31.1998426942
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8	8	chain 'A' and (resid 405 through 430 )	A	A	405 - 430	155 - 180
9	9	chain 'A' and (resid 431 through 452 )	A	A	431 - 452	181 - 202
10	10	chain 'A' and (resid 453 through 475 )	A	A	453 - 475	203 - 225
11	11	chain 'A' and (resid 476 through 501 )	A	A	476 - 501	226 - 251
12	12	chain 'B' and (resid 17 through 50 )	B	D	17 - 50	2 - 35
13	13	chain 'B' and (resid 51 through 60 )	B	D	51 - 60	36 - 45
14	14	chain 'B' and (resid 61 through 75 )	B	D	61 - 75	46 - 60
15	15	chain 'B' and (resid 76 through 91 )	B	D	76 - 91	61 - 76
16	16	chain 'C' and (resid 225 through 350 )	C	F	225 - 350	1 - 106
17	17	chain 'C' and (resid 351 through 430 )	C	F	351 - 430	107 - 186
18	18	chain 'C' and (resid 431 through 500 )	C	F	431 - 500	187 - 256
19	19	chain 'D' and (resid 16 through 23 )	D	I	16 - 23	1 - 8
20	20	chain 'D' and (resid 24 through 33 )	D	I	24 - 33	9 - 18
21	21	chain 'D' and (resid 34 through 50 )	D	I	34 - 50	19 - 35
22	22	chain 'D' and (resid 51 through 60 )	D	I	51 - 60	36 - 45
23	23	chain 'D' and (resid 61 through 71 )	D	I	61 - 71	46 - 56
24	24	chain 'D' and (resid 72 through 81 )	D	I	72 - 81	57 - 66
25	25	chain 'D' and (resid 82 through 91 )	D	I	82 - 91	67 - 76

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

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幾万の構造データを、幾万の視点から

万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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