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- PDB-7zj3: Structure of TRIM2 RING domain in complex with UBE2D1~Ub conjugate -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 7zj3
タイトルStructure of TRIM2 RING domain in complex with UBE2D1~Ub conjugate
要素
  • Polyubiquitin-C
  • Tripartite motif-containing protein 2
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
キーワードLIGASE / Ubiquitin ligase / TRIM protein / RING ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity ...positive regulation of protein polyubiquitination / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / Phosphorylation of the APC/C / Signaling by BMP / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / negative regulation of BMP signaling pathway / protein K48-linked ubiquitination / regulation of neuron apoptotic process / negative regulation of TORC1 signaling / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains ...: / NHL repeat profile. / NHL repeat / NHL repeat / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Immunoglobulin E-set / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Immunoglobulin-like fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / Tripartite motif-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Esposito, D. / Garza-Garcia, A. / Dudley-Fraser, J. / Rittinger, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
The Francis Crick InstituteFC001142 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Divergent self-association properties of paralogous proteins TRIM2 and TRIM3 regulate their E3 ligase activity.
著者: Esposito, D. / Dudley-Fraser, J. / Garza-Garcia, A. / Rittinger, K.
履歴
登録2022年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: Tripartite motif-containing protein 2
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
F: Polyubiquitin-C
G: Tripartite motif-containing protein 2
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
I: Polyubiquitin-C
J: Tripartite motif-containing protein 2
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
L: Polyubiquitin-C
A: Tripartite motif-containing protein 2
C: Polyubiquitin-C
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,64320
ポリマ－146,12012
非ポリマー5238
水2,486138
1
D: Tripartite motif-containing protein 2
E: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
F: Polyubiquitin-C
J: Tripartite motif-containing protein 2
K: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
L: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,32210
ポリマ－73,0606
非ポリマー2624
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: Tripartite motif-containing protein 2
H: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
I: Polyubiquitin-C
A: Tripartite motif-containing protein 2
C: Polyubiquitin-C
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,32210
ポリマ－73,0606
非ポリマー2624
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.319, 123.662, 112.471
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.803, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and resid 9 through 93)
d_2ens_1chain "D"
d_3ens_1chain "G"
d_4ens_1chain "J"
d_1ens_2(chain "B" and resid 1 through 145)
d_2ens_2(chain "E" and resid 1 through 145)
d_3ens_2(chain "H" and resid 1 through 145)
d_4ens_2chain "K"
d_1ens_3(chain "C" and resid 3 through 76)
d_2ens_3(chain "F" and resid 3 through 76)
d_3ens_3chain "I"
d_4ens_3(chain "L" and resid 3 through 76)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1PROTHRR1 - 85
d_21ens_1PROTHRA1 - 85
d_31ens_1PROTHRD1 - 85
d_41ens_1PROTHRG1 - 85
d_11ens_2SERTYRT2 - 146
d_21ens_2SERTYRB2 - 146
d_31ens_2SERTYRE5 - 149
d_41ens_2SERTYRH1 - 145
d_11ens_3ILEGLYS3 - 76
d_21ens_3ILEGLYC4 - 77
d_31ens_3ILEGLYF1 - 74
d_41ens_3ILEGLYI4 - 77

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2
ens_3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.313048437548, -0.0289663322592, -0.949295331993), (0.022513141824, -0.999480250774, 0.0230735077062), (-0.94947029137, -0.0141484949058, 0.313537854012)21.4405296804, 27.8293043647, -27.8025270919
2given(0.146095375386, -0.0270616351195, -0.988900302961), (-0.0162579447789, -0.999556455712, 0.0249513742351), (-0.989136906865, 0.0124322061321, -0.146470542186)25.0188763286, 41.164527551, 28.0391100599
3given(0.90165197757, 0.0327473548852, 0.431220734767), (-0.00623279177591, 0.998009339723, -0.0627575504012), (-0.432417464554, 0.0538977603774, 0.900061202238)-14.1764573117, -11.7608517463, -43.7836868931
4given(-0.342489282409, -0.00248815043308, -0.939518440767), (-0.00962195210237, -0.999934760505, 0.0061557105506), (-0.939472463392, 0.0111482663256, 0.342442997717)20.7124318483, 28.7280161858, -29.4114528559
5given(0.173299468915, -0.0201054063076, -0.984663935925), (0.00795674169318, -0.99973039621, 0.0218134168826), (-0.984837034405, -0.0116149701537, -0.173092773197)24.3298852193, 40.6742085324, 29.3648212871
6given(0.924517601263, 0.00469405268306, 0.381110444391), (0.00352588615675, 0.999776036922, -0.0208672979646), (-0.381123041918, 0.0206359362992, 0.92429399276)-12.8258168098, -12.602216833, -43.6937789235
7given(-0.376991755182, -0.0203036759312, -0.925994048182), (0.0252160338349, -0.999614117801, 0.0116519153348), (-0.925873300275, -0.0189572212366, 0.377358258954)21.7998130782, 28.1399287197, -28.6020308477
8given(0.164814574362, -0.0257106671869, -0.985989410527), (0.019409734952, -0.999382067468, 0.0293043582672), (-0.986133570196, -0.0239675784586, -0.164213692839)24.5178881574, 40.5384058625, 29.5527136467
9given(0.929471664662, 0.02199974702, 0.368236928785), (-0.0166642047335, 0.999705109025, -0.0176635010527), (-0.368516931593, 0.0102813481555, 0.929564180146)-13.5482260841, -12.2086305895, -43.4252842935

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要素

#1: タンパク質
Tripartite motif-containing protein 2 / E3 ubiquitin-protein ligase TRIM2 / RING finger protein 86 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM2


分子量: 10769.574 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM2, KIAA0517, RNF86 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9C040, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D1 / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme D1 / Stimulator of Fe transport / SFT / UBC4/5 homolog / UbcH5 / Ubiquitin carrier protein D1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 1 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 1 / Ubiquitin-protein ligase D1


分子量: 16867.225 Da / 分子数: 4 / Mutation: S22R C85K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D1, SFT, UBC5A, UBCH5, UBCH5A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51668, E2 ubiquitin-conjugating enzyme, (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme
#3: タンパク質
Polyubiquitin-C


分子量: 8893.206 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5 10% (w/v) PEG 8K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.2821 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→109.675 Å / Num. obs: 51031 / % possible obs: 99.79 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 42.64 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.998 / Net I/σ(I): 4.11
反射 シェル解像度: 2.53→2.62 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 0.38 / Num. unique obs: 5126 / CC1/2: 0.537 / CC star: 0.836 / % possible all: 99.71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
PHENIX1.20.1-4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FER

5fer


解像度: 2.53→54.97 Å / SU ML: 0.3725 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 30.5502
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2576 2561 5.03 %
Rwork0.2105 48389 -
obs0.2129 50950 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 60.93 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→54.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9804 0 8 138 9950
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005410034
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.832713620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05141541
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00591755
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.45823828
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2JX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.71836146644
ens_1d_3JX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.965266225707
ens_1d_4JX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.891613321716
ens_2d_2KX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.803394087719
ens_2d_3KX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.682375270282
ens_2d_4KX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.83100511001
ens_3d_2LX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.687181831694
ens_3d_3LX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.852915005288
ens_3d_4LX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS0.852583859473
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.53-2.580.37321570.33542673X-RAY DIFFRACTION99.58
2.58-2.630.37191490.31782656X-RAY DIFFRACTION99.68
2.63-2.690.35821620.2982657X-RAY DIFFRACTION99.75
2.69-2.750.35961320.27382673X-RAY DIFFRACTION99.82
2.75-2.820.35311420.26392669X-RAY DIFFRACTION99.65
2.82-2.90.31491420.262708X-RAY DIFFRACTION99.96
2.9-2.980.28241320.25652679X-RAY DIFFRACTION99.79
2.98-3.080.2881350.24582676X-RAY DIFFRACTION99.89
3.08-3.190.29061560.24282692X-RAY DIFFRACTION99.93
3.19-3.320.29521200.22382692X-RAY DIFFRACTION99.82
3.32-3.470.25211250.23022696X-RAY DIFFRACTION99.89
3.47-3.650.27211460.2172679X-RAY DIFFRACTION99.93
3.65-3.880.28251550.20242692X-RAY DIFFRACTION99.96
3.88-4.180.21031640.17812674X-RAY DIFFRACTION99.86
4.18-4.60.18841430.16542682X-RAY DIFFRACTION99.89
4.6-5.260.2081270.1642739X-RAY DIFFRACTION99.9
5.26-6.630.24791300.19832716X-RAY DIFFRACTION100
6.63-54.970.20391440.16892736X-RAY DIFFRACTION99.14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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