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- PDB-7zd4: Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa S-adenosyl-L-homocyst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zd4
タイトルCrystal structure of Pseudomonas aeruginosa S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase soaked with Cu+ ions
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / REGULATION OF SAM-DEPENDENT METHYLATION REACTIONS / INHIBITION / METAL BINDING / COPPER / DISULFIDE BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / one-carbon metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / BROMIDE ION / : / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Malecki, P.H. / Gawel, M. / Brzezinski, K.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science CentreSONATA BIS 2018/30/E/NZ1/00729 ポーランド
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2024
タイトル: A closer look at molecular mechanisms underlying inhibition of S -adenosyl-L-homocysteine hydrolase by transition metal cations.
著者: Gawel, M. / Malecki, P.H. / Sliwiak, J. / Stepniewska, M. / Imiolczyk, B. / Czyrko-Horczak, J. / Jakubczyk, D. / Marczak, L. / Plonska-Brzezinska, M.E. / Brzezinski, K.
履歴
登録2022年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
C: Adenosylhomocysteinase
D: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,37221
ポリマ－206,9404
非ポリマー4,43217
水25,8341434
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area31430 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area55150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.680, 133.570, 107.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.221, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-505-

BR

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / AdoHcyase


分子量: 51735.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ahcY, sahH, PA0432 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: Q9I685, adenosylhomocysteinase

-
非ポリマー , 6種, 1451分子

#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1434 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 % / 解説: 3-D plate
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.03 M sodium fluoride, 0.03 M sodium bromide, 0.03 M sodium iodide, 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→35.29 Å / Num. obs: 127941 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.792 % / Biso Wilson estimate: 34.106 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rrim(I) all: 0.221 / Χ2: 0.821 / Net I/σ(I): 5.09
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.14-2.21.690.8031.0977240.5381.06180.1
2.2-2.262.7470.8451.3889440.6541.02395.6
2.26-2.323.9960.7921.8590950.6930.91399.7
2.32-2.44.1460.6662.1988570.7720.76699.9
2.4-2.474.1530.6232.3385810.810.71699.8
2.47-2.564.1510.5412.6683300.8270.623100
2.56-2.664.1370.5192.7679850.8450.59899.9
2.66-2.774.140.3963.577510.8880.45699.8
2.77-2.894.1370.3264.0573910.9260.37599.8
2.89-3.034.1250.284.6970980.9430.323100
3.03-3.194.1190.2275.667330.9650.26199.9
3.19-3.394.080.1757.1663430.9770.20199.9
3.39-3.623.9970.1468.5159850.9840.16999.7
3.62-3.913.9220.1219.7155900.9870.14199.4
3.91-4.293.9050.10111.0651500.9910.11699.5
4.29-4.793.8580.08712.2646290.9930.10199.6
4.79-5.533.7840.09311.0141080.9910.10799.4
5.53-6.783.6720.09210.2934650.9920.10799.6
6.78-9.583.3710.0612.926920.9960.07199.2
9.58-35.293.040.03815.1214900.9970.04697.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2.4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6F3M

6f3m


解像度: 2.14→35.29 Å / SU ML: 0.2562 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.0007
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2267 1023 0.8 %
Rwork0.1831 126805 -
obs0.1834 127828 97.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→35.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14204 0 289 1434 15927
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002514878
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.554920190
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04352275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00372726
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.35515536
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.260.34141300.300616096X-RAY DIFFRACTION87.44
2.26-2.40.28441480.24118389X-RAY DIFFRACTION99.71
2.4-2.580.261490.222518417X-RAY DIFFRACTION99.94
2.58-2.840.20341490.218450X-RAY DIFFRACTION99.89
2.84-3.250.2231490.181518486X-RAY DIFFRACTION99.91
3.25-4.10.22051480.149718430X-RAY DIFFRACTION99.63
4.1-35.290.19351500.155518537X-RAY DIFFRACTION99.21
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.5789908827 Å / Origin y: -16.6178591426 Å / Origin z: 26.1650939867 Å
111213212223313233
T0.21996109898 Å2-0.00646176995789 Å2-0.00943724777813 Å2-0.213678399712 Å20.014143727048 Å2--0.169602951945 Å2
L0.665292042629 °20.22190934716 °2-0.0134426670277 °2-0.562850489907 °20.00206756633202 °2--0.333812673075 °2
S0.000416282090001 Å °0.0100285567861 Å °0.0106986967834 Å °-0.0116955784063 Å °-0.00945693939005 Å °-0.00199238500511 Å °-0.0199954311981 Å °0.00433021631778 Å °0.00818576728616 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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