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- PDB-7zd3: Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa S-adenosyl-L-homocyst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zd3
タイトルCrystal structure of Pseudomonas aeruginosa S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase inhibited by Zn2+ ions
要素Adenosylhomocysteinase
キーワードHYDROLASE / REGULATION OF SAM-DEPENDENT METHYLATION REACTIONS / INHIBITION / METAL BINDING / ZINC
機能・相同性
機能・相同性情報


L-homocysteine biosynthetic process / adenosylhomocysteinase / adenosylhomocysteinase activity / S-adenosylmethionine cycle / one-carbon metabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain ...Adenosylhomocysteinase-like / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, conserved site / Adenosylhomocysteinase-like superfamily / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 1. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase signature 2. / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / 1,4-BUTANEDIOL / HEXANE-1,6-DIOL / : / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 1,3-PROPANDIOL / Adenosylhomocysteinase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Malecki, P.H. / Gawel, M. / Brzezinski, K.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号国
Polish National Science CentreSONATA BIS 2018/30/E/NZ1/00729 ポーランド
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2024
タイトル: A closer look at molecular mechanisms underlying inhibition of S -adenosyl-L-homocysteine hydrolase by transition metal cations.
著者: Gawel, M. / Malecki, P.H. / Sliwiak, J. / Stepniewska, M. / Imiolczyk, B. / Czyrko-Horczak, J. / Jakubczyk, D. / Marczak, L. / Plonska-Brzezinska, M.E. / Brzezinski, K.
履歴
登録2022年3月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月30日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_entry_details
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosylhomocysteinase
B: Adenosylhomocysteinase
C: Adenosylhomocysteinase
D: Adenosylhomocysteinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,17445
ポリマ－206,9404
非ポリマー6,23441
水35,2371956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area34690 Å2
ΔGint-510 kcal/mol
Surface area55890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)177.190, 134.050, 108.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.705, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-509-

CL

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Adenosylhomocysteinase / S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase / AdoHcyase


分子量: 51735.031 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa PAO1 (緑膿菌)
株: ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: ahcY, sahH, PA0432 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3) / 参照: UniProt: Q9I685, adenosylhomocysteinase

-
非ポリマー , 11種, 1997分子

#2: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル


分子量: 90.121 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-BCN / BICINE / N,N-ビス(2-ヒドロキシエチル)グリシン


分子量: 163.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4 / コメント: pH緩衝剤*YM
#9: 化合物 ChemComp-HEZ / HEXANE-1,6-DIOL / 1,6-ヘキサンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2
#10: 化合物 ChemComp-PDO / 1,3-PROPANDIOL / 1,3-プロパンジオ-ル


分子量: 76.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O2
#11: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1956 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.95 % / 解説: 3-D plate
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.02 M 1,6-hexanediol, 0.02 M 1-butanol, 0.02 M (RS)-1,2-propanediol, 0.02 M 2-propanol, 0.02 M 1,4-butanediol, 0.02 M 1,3-propanediol, 10% w/v PEG 20 000, 20% v/v PEG MME 550, 0.1 M bicine/Trizma base pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-6000HE / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→81.284 Å / Num. obs: 183152 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.838 % / Biso Wilson estimate: 32.775 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rrim(I) all: 0.152 / Χ2: 0.839 / Net I/σ(I): 7.26
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.9-1.952.130.9850.91113780.4731.27981.4
1.95-2.012.8650.9181.31125360.5771.11391.6
2.01-2.073.8350.8191.82127650.6790.94796
2.07-2.134.1250.672.32127960.7690.76798.4
2.13-2.24.1230.5512.81122560.8420.63198.4
2.2-2.284.1250.4763.23119550.8750.54498.5
2.28-2.364.1320.3823.99115540.9140.43798.5
2.36-2.464.1370.3294.41110470.940.37698.5
2.46-2.574.1380.2695.32106120.960.30798.5
2.57-2.694.1280.2395.8101990.9670.27398.5
2.69-2.844.1450.1787.4196850.980.20498.5
2.84-3.014.1180.1498.5791580.9860.1798.4
3.01-3.224.1020.1210.2585580.9910.13798.4
3.22-3.484.060.08513.9880230.9950.09798.1
3.48-3.814.0060.06716.8773370.9960.07698
3.81-4.263.9450.05619.8866470.9970.06497.7
4.26-4.923.8590.04922.3358340.9970.05697.1
4.92-6.023.7470.05320.3249320.9970.06197.2
6.02-8.523.4860.04520.9638340.9980.05397
8.52-81.2843.0080.03224.7120460.9980.03892.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6F3M

6f3m


解像度: 1.9→29.53 Å / SU ML: 0.2736 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.1183
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2221 1007 0.55 %
Rwork0.1797 182003 -
obs0.1799 183010 96.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.97 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14200 0 358 1956 16514
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003914936
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67420236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04752275
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00472730
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.28615595
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-20.37911280.32823131X-RAY DIFFRACTION86.19
2-2.130.3151450.244926251X-RAY DIFFRACTION97.2
2.13-2.290.25771470.212226476X-RAY DIFFRACTION98.49
2.29-2.530.20741470.18426585X-RAY DIFFRACTION98.5
2.53-2.890.20931470.175326519X-RAY DIFFRACTION98.51
2.89-3.640.21991470.165426585X-RAY DIFFRACTION98.29
3.64-29.530.18481460.149926456X-RAY DIFFRACTION97.03
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.541940635 Å / Origin y: -16.6388896069 Å / Origin z: 26.4880594995 Å
111213212223313233
T0.184502983159 Å2-0.0171822917609 Å2-0.010976041391 Å2-0.185716182676 Å20.0167848095256 Å2--0.152861607442 Å2
L0.549755348929 °20.203991712429 °20.078335538515 °2-0.573956287649 °20.0914044766962 °2--0.362903945044 °2
S-0.0182069479468 Å °0.0206953988779 Å °0.0450034777989 Å °-0.0286253682767 Å °-0.00291070260998 Å °0.0157664131678 Å °-0.0291040232728 Å °0.00213283980125 Å °0.0200152627484 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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