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- PDB-7zc3: Crystal structure of human copper chaperone Atox1 bound to zinc i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7zc3
タイトルCrystal structure of human copper chaperone Atox1 bound to zinc ion by CxxC motif
要素Copper transport protein ATOX1
キーワードCHAPERONE / Copper Transport Protein / Metallochaperone / Atox1 Protein / Metal Ions / Zinc
機能・相同性
機能・相同性情報


metallochaperone activity / Ion influx/efflux at host-pathogen interface / copper-dependent protein binding / copper chaperone activity / copper ion transport / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cuprous ion binding / intracellular copper ion homeostasis / response to oxidative stress / copper ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Heavy-metal-associated, conserved site / Heavy-metal-associated domain. / Heavy-metal-associated domain / Heavy metal-associated domain superfamily / Heavy-metal-associated domain profile. / Heavy metal-associated domain, HMA
類似検索 - ドメイン・相同性
Copper transport protein ATOX1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mangini, V. / Belviso, B.D. / Arnesano, F. / Caliandro, R.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Ministry of Education2017WBZFHL_006 イタリア
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2022
タイトル: Crystal Structure of the Human Copper Chaperone ATOX1 Bound to Zinc Ion.
著者: Mangini, V. / Belviso, B.D. / Nardella, M.I. / Natile, G. / Arnesano, F. / Caliandro, R.
履歴
登録2022年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Copper transport protein ATOX1
B: Copper transport protein ATOX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4679
ポリマ－14,8252
非ポリマー6427
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1890 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area7300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.226, 78.226, 54.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Copper transport protein ATOX1 / Metal transport protein ATX1


分子量: 7412.646 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATOX1, HAH1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00244
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.21 % / 解説: Needle-shaped crystals
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: Drop:12.5mg/ml Atox1 + 1.62mM ZnSO4 in 25mM Sodium Phosphate buffer pH 7.0, 2mM DTT; Reservoir: 1.9M Li2SO4, 100mM MES pH 6.0, 2.5% glycerol; VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K.

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月12日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→39.04 Å / Num. obs: 23876 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 27.48 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / Num. unique obs: 887 / CC1/2: 0.765 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
Sir2014位相決定
PHENIXモデル構築
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4qot

4qot


解像度: 1.9→25.61 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1859 1214 5.08 %
Rwork0.165 22662 -
obs0.1662 23876 81.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.78 Å2 / Biso mean: 32.4581 Å2 / Biso min: 15.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→25.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1012 0 31 141 1184
Biso mean--52.33 43.04 -
残基数----134
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.980.31691530.2352487264082
1.98-2.070.28011720.20592566273884
2.07-2.180.21651550.17622572272784
2.18-2.320.20471080.20142555266382
2.32-2.490.21881130.19022668278186
2.49-2.740.21371230.19242700282387
2.75-3.140.20541150.20012531264681
3.14-3.950.16411330.13712360249377
3.96-25.610.13771420.12152223236573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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